Inmunoglobulina E

Qué es la inmunoglobulina E

Entre las cinco clases de inmunoglobulinas del organismo humano (IgG, IgA, IgM, IgD e IgE), la IgE ocupa un lugar aparte. Lo que la distingue no es su forma general, pues comparte el diseño en Y de todos los anticuerpos, sino el tipo de cadena pesada que la constituye. Esa cadena pertenece a la clase épsilon (ε), y de esa letra griega procede la E de su nombre.

Su denominación se fijó en 1968. Para entonces la nomenclatura de los isotipos ya venía asignando una letra a cada clase según su cadena pesada (γ para la IgG, α para la IgA, μ para la IgM, δ para la IgD), y a la recién identificada le correspondió la épsilon. Es la última de las cinco que se describió.

Estructura y receptores

Cada molécula de IgE es un monómero: dos cadenas pesadas épsilon y dos cadenas ligeras, unidas en la configuración en Y característica. Hasta aquí, el patrón común. La diferencia está en el tallo. La cadena épsilon tiene un dominio constante de más que la de la IgG, cuatro en lugar de tres, y carece de región bisagra, el segmento flexible que otras clases emplean como articulación. Ese dominio adicional es justamente la zona que encaja en su receptor.

Existen dos receptores para la IgE. El de alta afinidad, FcεRI, ocupa la membrana de mastocitos y basófilos, y la molécula se une a él con una fuerza poco habitual: una vez anclada, puede permanecer en su sitio durante semanas. El de baja afinidad, FcεRII o CD23, aparece en otras estirpes celulares y participa en la regulación de la propia síntesis de anticuerpo. Aquí reside una paradoja aparente. En sangre, la IgE tiene una vida media de dos o tres días, la más corta de todos los isotipos; fijada al mastocito, en cambio, resiste mucho más. Por eso su concentración sérica es ínfima aunque su efecto biológico sea desproporcionado.

Función: hipersensibilidad inmediata y defensa antiparasitaria

El papel más conocido de la IgE es mediar la hipersensibilidad de tipo I, la respuesta inmediata que subyace a la alergia. Ocurre en dos tiempos. En el primer contacto con un alérgeno (un polen, un ácaro, una proteína alimentaria), la persona predispuesta produce IgE dirigida contra esa sustancia, que se reparte por la superficie de sus mastocitos. No pasa nada todavía. Esta fase se llama sensibilización y es del todo silenciosa.

Todo cambia en el segundo encuentro. Cuando el alérgeno vuelve a entrar, se une a las moléculas de IgE ya ancladas y las entrecruza de dos en dos. Ese puente basta para activar al mastocito, que en segundos vierte el contenido de sus gránulos: histamina y otros mediadores que producen picor, vasodilatación y contracción del músculo liso. La rapidez es el rasgo que define a esta respuesta. De ahí lo de inmediata.

Lejos del terreno de la alergia, la IgE cumple una función mucho más antigua en términos evolutivos: la defensa frente a parásitos, sobre todo helmintos. Al recubrir la superficie del parásito y reclutar eosinófilos y mastocitos, contribuye a los mecanismos con los que el organismo ataca a invasores demasiado grandes para ser fagocitados. Se ha propuesto que la alergia no sería más que esa maquinaria antiparasitaria disparada por error contra sustancias inofensivas.

El descubrimiento de la IgE

La existencia de un factor sérico capaz de transmitir la reactividad alérgica se conocía mucho antes de que se aislara la molécula. En 1921, Carl Prausnitz y Heinz Küstner demostraron que el suero de una persona alérgica, inyectado en la piel de otra sana, transfería la sensibilidad. El factor responsable recibió el nombre de reagina y quedó sin filiación química durante décadas.

Aislar la molécula llevó más tiempo y ocurrió por dos vías casi simultáneas. Entre 1966 y 1967, el matrimonio de inmunólogos Kimishige y Teruko Ishizaka, en Denver, aisló a partir de suero reagínico una clase de anticuerpo hasta entonces desconocida. Por las mismas fechas, en Uppsala, Gunnar Johansson y Hans Bennich describían una proteína anómala en un paciente con mieloma, a la que llamaron IgND. Resultó ser la misma molécula. En 1968 la Organización Mundial de la Salud unificó ambos hallazgos bajo el nombre de inmunoglobulina E, y con ese gesto nació la alergología de laboratorio: por primera vez se disponía de un marcador cuantificable de la respuesta alérgica.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se abrevia IgE?

Ig corresponde a inmunoglobulina y la E designa la cadena pesada épsilon. Cuando la OMS ordenó la nomenclatura, asignó una letra a cada clase según su cadena pesada, y a esta le tocó la épsilon. La abreviatura es la misma en todos los idiomas.

¿Es lo mismo la IgE que el análisis de IgE de una analítica?

No. La inmunoglobulina E es la molécula; lo que un laboratorio mide es su concentración. Conviene no mezclar dos determinaciones distintas: la IgE total, que suma toda la IgE presente en sangre, y la IgE específica, que cuantifica la dirigida contra un alérgeno concreto. La lectura de un valor elevado se trata en la entrada IgE alta.

¿Por qué hay tan poca IgE en la sangre?

Porque la mayor parte no está en la sangre, sino fijada a los mastocitos de los tejidos. La IgE libre en el suero dura dos o tres días; en cuanto se une a su receptor de alta afinidad, deja de circular. Esa distribución explica que sea el isotipo menos abundante del plasma y, al mismo tiempo, uno de los más activos.

¿La IgE solo sirve para causar problemas?

Depende de cómo se mire. Su mala fama procede de las alergias, pero la función original del anticuerpo es defensiva: interviene en la respuesta frente a parásitos, con los helmintos como diana principal. La hipótesis más aceptada sostiene que las reacciones alérgicas son esa misma respuesta dirigida, por error, contra materiales que no suponen ninguna amenaza.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Prueba de alergias. MedlinePlus.
2. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Prueba de sangre de inmunoglobulinas. MedlinePlus.
3. Manual MSD, versión para profesionales. Componentes moleculares del sistema inmunitario. MSD Manuals.
4. Real Academia Española. Inmunoglobulina. Diccionario de la lengua española. RAE.