Inmunoglobulina

Qué es una inmunoglobulina

El término reúne dos raíces. La primera, del latín immunis, significa libre o exento de una carga, y ya en la Roma antigua designaba a quien quedaba dispensado de un tributo; la medicina la adoptó para referirse a quien queda protegido frente a una enfermedad. La segunda alude a las globulinas, las proteínas de forma globular del suero. La palabra se generalizó hacia 1959, cuando se comprobó que estas proteínas defensivas no se limitaban a una única franja del suero.

Cada molécula sigue un mismo plano básico: cuatro cadenas polipeptídicas, dos pesadas y dos ligeras, unidas por puentes disulfuro en una silueta que suele dibujarse como una Y. Los extremos de los dos brazos (la región variable) cambian de una inmunoglobulina a otra y son los que encajan con el antígeno; ahí reside la especificidad. El tallo, en cambio, es constante dentro de cada clase y determina lo que la molécula hace después de reconocer a su diana: activar el complemento, marcar al agente extraño para que otras células lo destruyan o atravesar la placenta.

Conviene separar dos palabras que en la práctica se usan casi como sinónimas. "Inmunoglobulina" nombra la proteína desde su estructura y su bioquímica; "anticuerpo" nombra esa misma molécula desde su función, la de neutralizar lo que el organismo identifica como ajeno. Toda inmunoglobulina es un anticuerpo en potencia, y la distinción es más de énfasis que de sustancia. La entrada anticuerpo aborda el concepto desde ese ángulo funcional.

Cómo se producen

Todo empieza en el linfocito B. En su membrana lleva un receptor, formado por IgM e IgD de superficie, con el que rastrea el entorno. Cuando ese receptor topa con el antígeno para el que está diseñado, y recibe además el visto bueno de los linfocitos T colaboradores, la célula se activa, se multiplica y una parte de su descendencia se transforma en célula plasmática, la auténtica factoría de anticuerpos solubles. Otra fracción se reserva como célula B de memoria, lista para responder antes y con más fuerza si el mismo antígeno reaparece.

Durante ese proceso ocurren dos ajustes finos que explican la enorme versatilidad del sistema. Uno es la maduración de la afinidad, por la que los anticuerpos producidos se van uniendo cada vez con más fuerza a su diana. El otro es el cambio de clase: una misma célula, sin alterar la especificidad de su región variable, puede pasar de fabricar IgM a fabricar IgG, IgA o IgE según las señales químicas que reciba. Cambia la función efectora; el blanco reconocido es el mismo.

Los cinco isotipos

La clase de cada inmunoglobulina la fija el tipo de cadena pesada que incorpora. La Organización Mundial de la Salud ordenó esta nomenclatura en 1964, asignando una letra griega a cada una: gamma, alfa, mu, delta y épsilon. De ahí salen los cinco nombres.

La inmunoglobulina G (IgG) es la más abundante en el suero y la única que cruza la placenta, con lo que protege al recién nacido durante sus primeros meses. La inmunoglobulina A (IgA) vigila las mucosas: aparece en la saliva, las lágrimas, las secreciones respiratorias y digestivas y la leche materna. La inmunoglobulina M (IgM), de gran tamaño y forma pentamérica, es la primera que se fabrica ante un antígeno nuevo. La inmunoglobulina D (IgD) apenas circula en sangre y actúa sobre todo como receptor en la superficie del linfocito B. Y la inmunoglobulina E (IgE), la menos frecuente en el suero, media las reacciones alérgicas y la defensa frente a parásitos. Cada una cubre un flanco que las demás no alcanzan.

Algunas clases admiten subdivisiones: la IgG tiene cuatro subclases y la IgA, dos. La descripción sistemática de las cinco, con sus cadenas pesadas y sus formas, se recoge en la entrada isotipos.

Inmunoglobulina y gammaglobulina

Las dos palabras se confunden a menudo, y no sin motivo. "Gammaglobulina" es un término más antiguo y de origen bioquímico: nombra la fracción de proteínas del suero que migra en la zona gamma cuando se somete a una electroforesis. Las inmunoglobulinas forman la mayor parte de esa fracción, pero no toda. A esto se añade que "gammaglobulina" se emplea de forma coloquial para los preparados terapéuticos de inmunoglobulinas, lo que enreda todavía más el uso. La entrada gammaglobulina desenreda ambos sentidos.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra inmunoglobulina?

De immunis, "exento" en latín, y de globulina, la proteína globular del suero. La forma actual se impuso hacia 1959, al quedar claro que estas moléculas defensivas no ocupaban una sola banda de la electroforesis, como sugería el nombre previo de gammaglobulina.

¿Es lo mismo una inmunoglobulina que un anticuerpo?

En la práctica, sí. Son dos nombres para la misma molécula: "inmunoglobulina" pone el acento en la proteína y su estructura; "anticuerpo", en su papel defensivo frente a un antígeno.

¿Cuántos tipos de inmunoglobulina existen?

Cinco clases o isotipos: IgG, IgA, IgM, IgD e IgE. Se distinguen por el tipo de cadena pesada, y algunas se dividen a su vez en subclases. Cada isotipo se reparte por el organismo de forma distinta y cumple una función que las demás no asumen.

¿Qué célula fabrica los anticuerpos?

La célula plasmática, que procede del linfocito B una vez activado. Antes de esa transformación, el linfocito B ya expone inmunoglobulinas en su membrana, donde le sirven de sensor para detectar el antígeno.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Prueba de sangre de inmunoglobulinas. MedlinePlus, en español.
2. Instituto Nacional del Cáncer (NCI). Definición de inmunoglobulina. Diccionario de cáncer del NCI.
3. Manual MSD, versión para profesionales. Componentes moleculares del sistema inmunitario. Inmunología y trastornos alérgicos.
4. Real Academia Española. Inmunoglobulina. Diccionario de la lengua española.