DICCIONARIO MÉDICO
ICAM-1
ICAM-1 es una molécula de adhesión intercelular presente en la superficie de muchas células, sobre todo en las que tapizan por dentro los vasos sanguíneos. Su cometido principal es sujetar a los glóbulos blancos para que abandonen la circulación y alcancen un foco de inflamación. La misma proteína sirve de puerta de entrada a la mayoría de los rinovirus del resfriado y al parásito responsable de las formas graves de malaria. En la nomenclatura de las moléculas de superficie leucocitaria se identifica como CD54. ICAM-1 responde a las siglas inglesas de intercellular adhesion molecule 1, que en castellano equivale a molécula de adhesión intercelular 1. Es una glicoproteína de membrana de alrededor de 90 kilodalton que forma parte de la superfamilia de las inmunoglobulinas, el gran conjunto de proteínas emparentadas con los anticuerpos. Su porción externa se pliega en cinco dominios con forma de asa, uno tras otro, como las cuentas de un collar. El primero de ellos, el más alejado de la membrana, concentra buena parte de su actividad. El componente que da nombre a la molécula, la adhesión, procede del latín adhaesio, del verbo adhaerere (de ad, hacia, y haerere, estar pegado): la acción de quedar adherido. Y eso es justamente lo que hace. En reposo, el endotelio muestra cantidades discretas de ICAM-1. Cuando llegan señales de alarma, esa cifra se dispara. Las señales que la inducen son las citocinas de la inflamación, en particular el factor de necrosis tumoral, la interleucina 1 y el interferón gamma. Bajo su influencia, las células endoteliales fabrican mucha más proteína y la exponen en su cara interna, la que da a la luz del vaso. Fue esa capacidad de aparecer bajo demanda la que permitió identificarla a mediados de los años ochenta, en los trabajos sobre adhesión leucocitaria del grupo de Timothy Springer. ICAM-1 no está sola. Encabeza una pequeña familia de moléculas emparentadas que comparten estructura y comparten también un mismo interlocutor en la superficie del leucocito. Se han descrito hasta cinco miembros, de ICAM-1 a ICAM-5, aunque los tres primeros son los mejor conocidos. ICAM-2 se expone de manera continua en el endotelio en reposo y apenas cambia con la inflamación. ICAM-3 vive en la superficie de los leucocitos y participa en el arranque de la respuesta inmunitaria. Los otros dos son más específicos: ICAM-4 aparece en los glóbulos rojos e ICAM-5 en el tejido nervioso. El interlocutor común es una integrina del leucocito llamada LFA-1, que en la nomenclatura de superficie corresponde a CD11a/CD18. ICAM-1 reconoce además una segunda integrina, Mac-1 o CD11b/CD18, que sus dos hermanas no utilizan del mismo modo. Ese doble anclaje amplía su papel. Salir de la sangre hacia un tejido no es, para un glóbulo blanco, un salto brusco, sino una secuencia por etapas. Primero el leucocito rueda sobre la pared del vaso, frenado por las selectinas. Luego se detiene: sus integrinas, ya activadas, se enganchan con firmeza a las moléculas ICAM del endotelio. En plena inflamación, ICAM-1 es la principal responsable de ese anclaje firme. Una vez sujeto, el leucocito se aplana, busca un resquicio entre dos células endoteliales y cruza la pared en el proceso que se conoce como diapédesis. La misma proteína reaparece más tarde, dentro del tejido linfoide, en el contacto entre el linfocito T y la célula que le presenta el antígeno. No es solo un gancho mecánico. Al unirse a LFA-1 transmite señales hacia el interior de ambas células, de modo que la adhesión y la comunicación viajan juntas. Un rasgo curioso de esta molécula es que varios patógenos han aprendido a servirse de ella. La mayoría de los rinovirus, los virus que con más frecuencia provocan el resfriado común, se anclan al extremo del primer dominio de ICAM-1 para introducirse en las células del epitelio respiratorio. El virus encaja en ese saliente y lo aprovecha como pomo para abrir la puerta. El coxsackievirus A21 recurre al mismo mecanismo. En la malaria sucede algo distinto y más grave. Los glóbulos rojos infectados por Plasmodium falciparum exhiben en su superficie proteínas del parásito que se pegan a ICAM-1 del endotelio cerebral. Esa fijación retiene los hematíes infectados en los vasos del cerebro, un fenómeno que se ha vinculado con la malaria cerebral. Una parte de ICAM-1 se desprende de la membrana y circula por la sangre en forma soluble, abreviada sICAM-1. Su concentración tiende a subir cuando el endotelio está activado o inflamado, y por eso se ha estudiado como biomarcador de ese estado en procesos como la aterogénesis. Es un dato de interés en investigación más que una determinación de uso corriente. Porque son dos nombres de la misma proteína. ICAM-1 es el nombre funcional, el que describe lo que hace. CD54 pertenece al sistema CD, la nomenclatura internacional que numera las moléculas de la superficie leucocitaria según los anticuerpos que las reconocen. El detalle de esa clasificación está en la entrada CD54. Sobre todo en dónde están y cuándo aparecen. ICAM-1 se induce en el endotelio durante la inflamación y reconoce dos integrinas distintas. ICAM-2 está de forma permanente en el endotelio en reposo, con poca variación. ICAM-3 no se encuentra en el endotelio: reside en los leucocitos y trabaja en las primeras fases de la respuesta inmunitaria. No. Las selectinas gobiernan el rodamiento inicial, más laxo, del leucocito sobre la pared. ICAM-1 entra después, en la fase de anclaje firme. Sí, y de forma directa. En 1989 se demostró que la molécula de adhesión intercelular 1 es el receptor que emplea el grupo mayoritario de rinovirus para infectar la mucosa nasal. Resulta un buen ejemplo de cómo un virus saca partido de una proteína cuya misión original es inmunitaria.Qué es ICAM-1
La familia de las moléculas ICAM
Función en la salida de los leucocitos
ICAM-1 como receptor de virus y parásitos
La forma soluble como indicador
Preguntas frecuentes
¿Por qué ICAM-1 se llama también CD54?
¿En qué se distinguen ICAM-1, ICAM-2 e ICAM-3?
¿Es ICAM-1 lo mismo que una selectina?
¿Tiene ICAM-1 algo que ver con el resfriado?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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