Insulina

Qué es la insulina

Se trata de una hormona peptídica de acción anabólica: favorece que el organismo almacene energía en lugar de gastarla. La producen unas células concretas del páncreas, las células beta, agrupadas en los islotes de Langerhans, unos cúmulos microscópicos repartidos entre el tejido que fabrica los jugos digestivos. De ahí procede su nombre. El término deriva del latín insula, isla, en alusión a esas islas de tejido endocrino donde se sintetiza; el fisiólogo inglés Edward Sharpey-Schafer propuso el término insuline hacia 1916, años antes de que la hormona llegara a aislarse.

El estímulo que la libera es la subida de glucosa en sangre. Cuando comemos y el azúcar del torrente circulatorio aumenta, las células beta lo detectan y vuelcan insulina a la circulación. Otros factores modulan esa respuesta (ciertos aminoácidos, algunas hormonas del tubo digestivo, señales del sistema nervioso), pero el disparador principal es la glucemia. Tan pronto como el nivel vuelve a su margen normal, la secreción se frena.

Cómo actúa en el organismo

Para ejercer su efecto, la insulina se acopla a un receptor situado en la superficie de las células diana. Ese encaje pone en marcha una cascada de señales dentro de la célula que termina en una orden concreta: abrir la puerta a la glucosa. En el músculo y en el tejido graso, la señal desplaza unos transportadores llamados GLUT4 desde el interior de la célula hasta la membrana, y por ellos entra el azúcar. La glucosa circulante baja.

El hígado responde de otro modo. Ahí la insulina no recurre a los GLUT4: lo que hace es empujar a la célula hepática a guardar glucosa en forma de glucógeno y a dejar de fabricar glucosa nueva. Al mismo tiempo frena la degradación de la grasa acumulada y estimula la síntesis de proteínas. Vista en conjunto, es la hormona del almacenamiento.

Este trabajo no lo hace sola. Su contrapartida es el glucagón, producido por las células alfa del mismo islote, que actúa en sentido inverso y eleva la glucemia cuando el combustible escasea. Ambos se contrapesan sin descanso: cuando la glucosa sobra, manda la insulina; cuando falta, toma el relevo el glucagón. Cómo se reparten las tareas dentro del islote se detalla en la entrada hormona pancreática.

La estructura de la molécula

La insulina es una proteína pequeña. Se compone de dos cadenas de aminoácidos, la A y la B, de veintiuno y treinta piezas respectivamente, sujetas entre sí por puentes de azufre (los enlaces disulfuro). Cincuenta y un aminoácidos en total. Esa molécula ocupa un lugar propio en la historia de la ciencia: fue la primera proteína cuya secuencia completa llegó a conocerse.

El logro se debe al bioquímico británico Frederick Sanger, que dedicó años a desmontar la molécula fragmento a fragmento y publicó su secuencia en 1955. El trabajo le valió el Premio Nobel de Química de 1958 y zanjó una vieja discusión: demostró que cada proteína tiene un orden de aminoácidos exacto, no una mezcla al azar. La célula, además, no fabrica la hormona en su forma final, sino como una cadena única y más larga, la proinsulina, de la que después se recorta un fragmento (el péptido C) para dejar la molécula lista. Ese proceso se describe en la entrada proinsulina.

Del descubrimiento a la insulina moderna

Hasta principios del siglo XX, la diabetes grave no tenía salida. En el verano de 1921, en la Universidad de Toronto, el cirujano Frederick Banting y el estudiante Charles Best consiguieron extraer del páncreas una sustancia que, inyectada en perros diabéticos, les hacía bajar el azúcar. El bioquímico James Collip depuró aquel extracto y lo hizo apto para las personas. La primera fue Leonard Thompson, un chico de catorce años al borde de la muerte, que recibió la inyección en enero de 1922 y se recuperó. El Nobel llegó al año siguiente.

Durante medio siglo, la insulina que se administraba procedía del páncreas de cerdos y vacas. Se parece mucho a la humana, aunque no es idéntica. A partir de los años ochenta empezó a producirse insulina de secuencia humana con bacterias modificadas en el laboratorio, y más tarde aparecieron los análogos, versiones con pequeños cambios en la molécula pensados para acelerar o prolongar su efecto. El paso de la hormona animal a la de fabricación biotecnológica se cuenta en la entrada insulina humana.

Tipos de insulina

Las insulinas que se emplean hoy se ordenan sobre todo por lo que tardan en actuar y por cuánto dura su efecto. Ese criterio da lugar a varias familias. Las de acción corta actúan pronto y poco tiempo, y cubren la glucosa de cada comida; su miembro clásico es la insulina regular. Las de acción intermedia ocupan una franja media. Las de acción prolongada y las de acción ultralenta sostienen un nivel de fondo estable durante un día entero o más.

La manera de combinar unas y otras según cada persona es el objeto de la insulinoterapia.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se llama insulina?

Por las islas. El nombre viene del latín insula y alude a los islotes de Langerhans, los grupos de células del páncreas donde se produce. Se propuso, curiosamente, hacia 1916, antes de que la hormona llegara a aislarse.

¿En qué se diferencian la insulina y el glucagón?

Hacen tareas opuestas. La insulina baja la glucosa en sangre y ordena guardar energía; el glucagón la sube movilizando las reservas del hígado. Las fabrican células vecinas del mismo islote, las beta y las alfa. Que una descienda mientras la otra asciende es justo lo que mantiene la glucemia dentro de un margen estrecho a lo largo del día, en ayunas y después de comer.

¿Es lo mismo la insulina que la insulinemia?

No. La insulina es la hormona; la insulinemia es su concentración en sangre, es decir, un dato de laboratorio.

¿Produce insulina todo el mundo?

En condiciones normales, sí. El páncreas la libera de forma continua, con repuntes tras las comidas. El problema surge cuando deja de fabricarla, como ocurre en la diabetes tipo 1, donde las células beta se destruyen, o cuando el cuerpo deja de responder bien a ella. A ese segundo fallo se le llama resistencia a la insulina.

Referencias

1. MedlinePlus en español. Insulina en la sangre. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
2. MedlinePlus en español. Diabetes: terapia con insulina. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
3. Biochemistry, Insulin Metabolic Effects. StatPearls. National Library of Medicine.
4. The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1923. NobelPrize.org.
5. La célula beta del páncreas. Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular (SEBBM).
6. Frederick Sanger: el hombre que convirtió los genes en secuencias. SEBBM.