Lámina plegada b

Qué es la lámina plegada β

La lámina plegada β es un patrón de plegamiento que adoptan determinados tramos de la cadena de aminoácidos que forma una proteína. A diferencia de la hélice alfa, en la que la cadena se enrolla sobre sí misma como un muelle, en la lámina beta la cadena polipeptídica se estira casi al máximo y presenta un perfil en zigzag, parecido a un acordeón o a un abanico plegado. Varios de estos tramos estirados se alinean uno junto a otro —como los pliegues de un biombo— y quedan unidos entre sí por puentes de hidrógeno que se forman entre el oxígeno del grupo carbonilo (C=O) de una cadena y el hidrógeno del grupo amino (N-H) de la cadena vecina.

El resultado es una estructura laminar, plana y resistente, en la que las cadenas laterales de los aminoácidos sobresalen alternativamente por encima y por debajo del plano de la lámina. Esta disposición confiere a las proteínas que la adoptan una combinación característica de rigidez y flexibilidad, muy distinta de la elasticidad de la hélice alfa.

La denominación del término combina dos raíces latinas y un símbolo griego. "Lámina" procede del latín lamĭna, "plancha delgada", que describe bien la geometría plana de la estructura. "Plegada" alude al perfil ondulado de la cadena, visible al observar la molécula de perfil. Y "β" (beta, segunda letra del alfabeto griego) es la designación que William Astbury propuso en la década de 1930 para la conformación extendida de la queratina, por contraposición a la forma α (alfa), que corresponde a la hélice. La estructura fue modelada con precisión atómica por Linus Pauling y Robert Corey en 1951, a partir de datos de cristalografía de rayos X, en el mismo trabajo en el que describieron la hélice alfa.

Estructura molecular: paralela y antiparalela

Las cadenas que componen una lámina beta pueden disponerse de dos maneras según el sentido en que recorre cada una la secuencia de aminoácidos. Si dos cadenas contiguas discurren en la misma dirección —del extremo amino al extremo carboxilo—, la disposición se denomina paralela. Si discurren en direcciones opuestas, se denomina antiparalela. La diferencia no es solo geométrica: en la disposición antiparalela los puentes de hidrógeno se forman casi perpendiculares al plano de la lámina y son más lineales, lo que hace que la estructura sea más estable. En la disposición paralela los puentes adoptan un ángulo oblicuo, algo menos favorable desde el punto de vista energético.

La mayoría de las láminas beta que se encuentran en las proteínas naturales son antiparalelas o mixtas (combinación de tramos paralelos y antiparalelos en la misma lámina). Los tramos de cadena que participan en la lámina suelen estar conectados entre sí por secuencias cortas de aminoácidos que forman giros bruscos de 180°, llamados giros beta (o β-turns), que permiten a la cadena cambiar de sentido y alinearse con el tramo anterior. En las proteínas globulares, las láminas beta se combinan frecuentemente con hélices alfa para formar motivos estructurales más complejos, como el barril β (una lámina beta enrollada sobre sí misma en forma de cilindro) o el motivo β-α-β.

Función biológica y ejemplos

La lámina plegada β cumple funciones estructurales y funcionales muy diversas según la proteína en la que aparece.

Proteínas fibrosas. La fibroína, la proteína principal de la seda producida por arañas y gusanos de seda, está constituida casi en su totalidad por láminas beta antiparalelas apiladas. Esta organización explica la resistencia a la tracción de la seda y su flexibilidad limitada: las cadenas ya están estiradas al máximo, por lo que la fibra apenas se puede alargar. La β-queratina de las plumas, escamas y garras de los reptiles y las aves adopta igualmente esta conformación, en contraste con la α-queratina del pelo y las uñas de los mamíferos, que se organiza en hélices alfa.

Proteínas globulares y enzimas. En las proteínas globulares —las que desempeñan funciones catalíticas, reguladoras o de transporte— la lámina beta no suele ser la conformación dominante, pero sí un componente esencial. Los dominios de tipo inmunoglobulina (presentes en los anticuerpos) están formados por dos láminas beta enfrentadas, y el barril β, constituido por ocho hebras beta alternadas con ocho hélices alfa, es el plegamiento más frecuente entre las enzimas conocidas.

Relevancia clínica: proteínas amiloides y priones. La lámina beta tiene un papel central en la patología de las enfermedades por depósito de amiloide. En la amiloidosis, determinadas proteínas que normalmente contienen hélices alfa o son parcialmente desestructuradas cambian su conformación hacia láminas beta cruzadas, lo que las vuelve insolubles y las lleva a depositarse en forma de fibrillas en los tejidos. Este mismo mecanismo de conversión conformacional —de hélice alfa a lámina beta— es el que subyace a las enfermedades priónicas (enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, encefalopatía espongiforme bovina), en las que la proteína priónica normal (PrPᶜ) adopta una conformación rica en láminas beta (PrPˢᶜ) que se propaga de molécula a molécula.

Diferenciación con la hélice alfa

La hélice alfa y la lámina plegada beta son las dos estructuras secundarias canónicas de las proteínas, pero difieren en varios aspectos fundamentales. En la hélice alfa, la cadena polipeptídica se enrolla sobre sí misma en espiral dextrógira, con 3,6 aminoácidos por vuelta, y los puentes de hidrógeno se forman dentro de la misma cadena, entre el grupo carbonilo de un aminoácido y el grupo amino del cuarto aminoácido siguiente. En la lámina beta, la cadena está extendida, no enrollada, y los puentes de hidrógeno se establecen entre cadenas distintas (o entre segmentos alejados de la misma cadena). La hélice alfa es una estructura compacta y elástica; la lámina beta es plana, extendida y más rígida. Ambas están presentes en la mayoría de las proteínas globulares, pero en proporciones variables que dependen de la secuencia de aminoácidos: los aminoácidos con cadenas laterales ramificadas (valina, isoleucina, treonina) favorecen la formación de láminas beta, mientras que los de cadena lateral media y no ramificada (alanina, leucina, glutamato) favorecen las hélices alfa.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene el nombre "lámina plegada β"?

"Lámina" viene del latín lamĭna, que significa "plancha delgada", y describe la forma plana de la estructura. "Plegada" alude al perfil en zigzag que adopta la cadena de aminoácidos al extenderse. La letra "β" (beta) fue la designación que William Astbury dio en los años 1930 a la conformación extendida de la queratina, reservando "α" (alfa) para la forma enrollada. Linus Pauling y Robert Corey refinaron el modelo en 1951 con precisión atómica.

¿Es lo mismo "lámina beta" que "hoja plegada beta"?

Sí. Son denominaciones sinónimas de la misma estructura secundaria de las proteínas. En español conviven tres formas habituales: lámina plegada β, lámina beta y hoja plegada beta. En inglés se usan igualmente beta sheet, beta pleated sheet y β-sheet. Todas se refieren a la misma conformación extendida y estabilizada por puentes de hidrógeno entre cadenas contiguas.

¿Por qué la lámina beta es importante en medicina?

Porque la conversión anómala de proteínas hacia una conformación rica en láminas beta es el mecanismo central de enfermedades como la amiloidosis (depósito de fibrillas amiloides en los tejidos) y las encefalopatías espongiformes (enfermedades priónicas). En estas patologías, proteínas que normalmente contienen hélices alfa cambian su plegamiento a láminas beta, se vuelven insolubles y se acumulan dañando los órganos afectados.

¿Qué aminoácidos favorecen la formación de láminas beta?

En general, los aminoácidos con cadenas laterales cortas y ramificadas —como la valina, la isoleucina y la treonina— tienen mayor propensión a adoptar la conformación beta. La glicina, al carecer de cadena lateral, puede aparecer en ambos tipos de estructura secundaria y es especialmente frecuente en los giros beta que conectan las hebras de una lámina. La prolina, en cambio, tiende a romper tanto hélices alfa como láminas beta por la rigidez de su anillo cíclico.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. ¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen? MedlinePlus Genetics en español.
2. Instituto Nacional de Investigación del Genoma Humano (NHGRI). Proteína. Glosario de genética en español.
3. Herráez Sánchez A. Hebra beta. Lámina beta u hoja plegada beta. Biomodel, Universidad de Alcalá.
4. Instituto Nacional de Investigación del Genoma Humano (NHGRI). Aminoácido. Glosario de genética en español.