Polipéptido

Qué es un polipéptido

El nombre combina el griego πολύς (polýs, «mucho») con πεπτός (peptós, «digerido»), la misma raíz que dio origen a la palabra péptido. Empezó a usarse a principios del siglo XX, cuando la química de las proteínas necesitaba un término que distinguiera las cadenas largas de aminoácidos de los fragmentos más breves obtenidos por hidrólisis.

Desde el punto de vista químico, un polipéptido no se diferencia de un péptido en la naturaleza del enlace que une sus residuos: ambos comparten el mismo tipo de unión amida entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente. Lo que varía es la extensión. La mayoría de los textos de bioquímica sitúa la frontera en torno a 50 residuos, pero no existe una cifra aceptada de forma universal. Hay quienes la colocan en 20 y quienes la alargan hasta 100.

Del polipéptido a la proteína

Un polipéptido recién sintetizado en el ribosoma es, en rigor, una cadena lineal sin función biológica propia. Solo cuando esa cadena se pliega y adquiere una conformación tridimensional estable (la estructura terciaria) pasa a considerarse una proteína funcional. La diferencia es conceptual, no química: el polipéptido es la secuencia; la proteína es esa misma secuencia plegada y operativa.

Algunas proteínas constan de un solo polipéptido. La mioglobina, que almacena oxígeno en el músculo, es un caso clásico. Otras requieren la asociación de varias cadenas: la hemoglobina agrupa cuatro polipéptidos (dos cadenas alfa y dos beta) en lo que se denomina estructura cuaternaria. A cada cadena individual de una proteína multimérica se la llama subunidad.

Conviene no confundir el término polipéptido con el de proteína. Los dos se usan a veces como sinónimos en el lenguaje cotidiano del laboratorio, pero en sentido estricto designan cosas distintas. Un polipéptido desnaturalizado sigue siendo un polipéptido; ha dejado de ser una proteína funcional.

Procesamiento tras la síntesis

Rara vez un polipéptido recién sintetizado cumple su función tal cual emerge del ribosoma. Con frecuencia necesita recortes proteolíticos (como la eliminación del péptido señal que dirige la cadena hacia el retículo endoplásmico) o modificaciones químicas posteriores: fosforilación, glucosilación, acetilación. La insulina, por ejemplo, se produce inicialmente como un polipéptido largo llamado preproinsulina; solo tras dos cortes sucesivos y la eliminación del péptido C adquiere las dos cadenas (A y B) que forman la hormona activa. Este procesamiento postraduccional es lo que convierte un polipéptido genérico en una molécula con función definida.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra «polipéptido»?

De la combinación del griego πολύς (polýs, «mucho») con πεπτός (peptós, «digerido»). Literalmente, un polipéptido es «mucho péptido», en referencia a una cadena de aminoácidos más larga que los fragmentos cortos que se obtenían por digestión enzimática de las proteínas.

¿Cuántos aminoácidos tiene un polipéptido?

La cifra exacta depende del manual que se consulte. La convención más usada fija la frontera inferior alrededor de 50 aminoácidos, pero algunos textos la sitúan en 20 y otros en 100. La titina del músculo estriado, con más de 34 000 residuos en una sola cadena, es el polipéptido más largo conocido en el cuerpo humano.

¿Es lo mismo un polipéptido que una proteína?

No, aunque la confusión sea frecuente. El polipéptido es la cadena lineal de aminoácidos tal como sale del ribosoma. La proteína es el resultado de plegar esa cadena (y, en ocasiones, asociarla con otras cadenas o con cofactores) hasta obtener una molécula con actividad biológica. En la práctica, el lenguaje no siempre respeta esta distinción.

Referencias

1. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Péptido.
2. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Proteína.
3. MedlinePlus Genética. Cómo funcionan los genes.
4. Cooper GM. Translation of mRNA. The Cell: A Molecular Approach. 2nd edition. Sinauer Associates, 2000.