Aminoácido

Qué es un aminoácido

En bioquímica, el término designa cualquier compuesto que posea simultáneamente una función amina y una función ácida carboxílica. Cuando ambos grupos se hallan sobre el mismo carbono (el carbono alfa, o carbono α), se habla de alfa-aminoácido, que es la forma presente en las proteínas de todos los organismos conocidos. Al carbono α se unen, además del grupo amino y del carboxilo, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral variable (el llamado grupo R), que es la parte de la molécula responsable de las propiedades químicas particulares de cada aminoácido.

La palabra procede del inglés amino acid, documentada hacia 1898. El componente amino remite a amina, voz acuñada en la química del siglo XIX a partir de amoníaco (del griego ἀμμωνιακός, ammoniacós, «relativo al dios Amón», porque la sal se obtenía cerca de un templo dedicado a esta divinidad en Libia). El segundo elemento, ácido, viene del latín acidus, «agudo, punzante», derivado a su vez de acer. En castellano el compuesto se consolidó durante las primeras décadas del siglo XX, cuando la bioquímica empezó a delimitar la estructura de las proteínas.

Estructura del alfa-aminoácido y quiralidad

Todos los alfa-aminoácidos proteinogénicos comparten un esqueleto común: el carbono α tetraédrico al que se fijan el grupo amino, el carboxilo, el hidrógeno y la cadena lateral R. El carácter anfótero de la molécula (puede comportarse como ácido o como base según el pH del medio) es una propiedad con aplicaciones analíticas; en laboratorio clínico se aprovecha para separar aminoácidos mediante electroforesis y cromatografía.

Salvo en la glicina, cuya cadena lateral es simplemente un segundo hidrógeno, el carbono α actúa como centro quiral. Existen, por tanto, dos formas especulares de cada aminoácido: la forma L y la forma D. Los ribosomas incorporan exclusivamente L-aminoácidos a las cadenas polipeptídicas durante la traducción del ARN mensajero. Eso no quiere decir que los D-aminoácidos carezcan de relevancia biológica; se han encontrado en paredes bacterianas y en ciertos neuropéptidos, pero su presencia en tejidos humanos sanos es marginal.

Dos aminoácidos reaccionan entre sí mediante una condensación que libera una molécula de agua y genera un enlace peptídico. La repetición sucesiva de esta reacción produce cadenas denominadas péptidos (si son cortas) o polipéptidos, que al plegarse adoptan la conformación tridimensional propia de cada proteína.

Clasificación de los veinte aminoácidos proteinogénicos

Se pueden ordenar con criterios distintos y ninguno de ellos excluye a los demás. La clasificación nutricional, probablemente la más conocida fuera del ámbito académico, distingue tres categorías según la capacidad del organismo para sintetizar cada aminoácido.

Aminoácidos esenciales. Son nueve: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. El cuerpo humano no dispone de las rutas enzimáticas necesarias para fabricarlos, de modo que deben incorporarse con la dieta.

Aminoácidos no esenciales. El organismo los produce a partir de intermediarios del metabolismo de hidratos de carbono y de otros aminoácidos. Alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico y serina pertenecen a este grupo de forma estricta. No obstante, el concepto «no esencial» puede resultar engañoso: que el cuerpo pueda sintetizarlos no significa que su aporte dietético sea irrelevante, sobre todo en situaciones de alto recambio proteico.

Aminoácidos condicionalmente esenciales. Arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina y tirosina pueden volverse insuficientes cuando la síntesis endógena no cubre la demanda: prematuridad, quemaduras extensas, sepsis o recuperación posquirúrgica son contextos habituales.

Otra forma de agruparlos atiende a la naturaleza química de la cadena lateral. Los aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina, triptófano) llevan un anillo bencénico o indólico que absorbe luz ultravioleta a 280 nm, propiedad que el laboratorio emplea para cuantificar proteínas. Los aminoácidos de cadena ramificada (leucina, isoleucina, valina) se caracterizan por una cadena alifática bifurcada. Y los aminoácidos excitadores (glutamato y aspartato) cumplen un papel adicional como neurotransmisores en el sistema nervioso.

Descubrimiento de los aminoácidos y el enlace peptídico

En 1806, los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron del jugo del espárrago (Asparagus officinalis) un compuesto cristalino que llamaron asparagina. Fue el primer aminoácido identificado. Cuatro años después, William Hyde Wollaston describió la cistina a partir de un hallazgo poco glamuroso: cálculos urinarios. Glicina y leucina aparecieron hacia 1820.

El paso conceptual que transformó esos hallazgos aislados en una teoría coherente llegó en 1902, cuando Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron, de manera independiente y casi simultánea, que las proteínas son cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Fischer acuñó el término péptido. Los trabajos le valieron el Premio Nobel de Química ese mismo año, si bien el galardón reconocía también sus contribuciones previas sobre azúcares y purinas.

La nómina de los veinte aminoácidos proteinogénicos no se completó hasta 1935, cuando William Cumming Rose identificó la treonina en hidrolizados de caseína y demostró que sin ella las ratas dejaban de crecer. Rose aprovechó esos experimentos con dietas purificadas para delimitar, por primera vez, cuáles de los veinte aminoácidos eran indispensables en la alimentación humana.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra aminoácido?

Es un compuesto híbrido: amino procede de amina, que a su vez deriva de amoníaco (griego ἀμμωνιακός, vinculado al templo de Amón en Libia), y ácido viene del latín acidus, «punzante». El término inglés amino acid se documenta desde 1898; en español se generalizó durante el primer tercio del siglo XX.

¿Cuántos aminoácidos existen en el cuerpo humano?

Veinte aminoácidos estándar componen las proteínas codificadas por el genoma humano. Se han descrito dos aminoácidos proteinogénicos adicionales en otros organismos (selenocisteína y pirrolisina), pero no forman parte del conjunto habitual en humanos. Aparte de los veinte, el metabolismo produce aminoácidos no proteinogénicos con funciones diversas; la ornitina y la citrulina, intermediarios del ciclo de la urea, son los más conocidos.

¿Es lo mismo un aminoácido que una proteína?

No. Un aminoácido es la unidad; la proteína es el resultado de encadenar decenas, centenares o miles de esas unidades mediante enlaces peptídicos y plegar la cadena resultante en una forma tridimensional concreta. La hemoglobina, por ejemplo, contiene más de 570 residuos de aminoácidos repartidos en cuatro cadenas polipeptídicas.

¿Quién descubrió el primer aminoácido?

Los químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet, en 1806, aislaron la asparagina a partir de extractos de espárrago. El último de los veinte aminoácidos proteinogénicos en ser identificado fue la treonina, en 1935, por William Cumming Rose.

¿Qué ocurre si falta un aminoácido esencial en la dieta?

Depende de cuál y durante cuánto tiempo. Una carencia prolongada limita la síntesis de todas las proteínas que contengan ese aminoácido concreto, lo que puede traducirse en pérdida de masa muscular, alteraciones inmunitarias o problemas de crecimiento en niños. El concepto de aminoácido limitante (aquel esencial que se encuentra en menor proporción relativa en un alimento) es la base de la complementación proteica entre cereales y legumbres.

Referencias

1. MedlinePlus. Aminoácidos. Enciclopedia médica.
2. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Aminoácido. Glosario parlante de términos genómicos y genéticos.
3. Manual MSD (versión para público general). Introducción a los trastornos del metabolismo de los aminoácidos.
4. Real Academia Española. Aminoácido. Diccionario de la lengua española, 23.ª edición.