Aminoácido

Qué es aminoácido

Un aminoácido es una molécula orgánica que posee al menos un grupo amino (-NH₂) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono (α-carbono), junto con un átomo de hidrógeno y una cadena lateral o grupo R que confiere características específicas. Veinte aminoácidos estándar forman la base del código genético y, al enlazarse mediante enlaces peptídicos, dan lugar a proteínas, hormonas, neurotransmisores y numerosos metabolitos indispensables para la vida. Su relevancia médica abarca la nutrición clínica, la farmacología, la genética metabólica y la fisiopatología de numerosas enfermedades.

Estructura química y estereoisomería

Centros quirales

En la mayoría de los aminoácidos el carbono α es un centro quiral. Ello origina dos enantiómeros denominados L- y D-. Salvo excepciones bacterianas, los seres humanos emplean la configuración L para la síntesis proteica. La distinción es crítica en farmacología; por ejemplo, la L-dopa atraviesa la barrera hematoencefálica y la D-dopa no.

Propiedades ácido-base

Los aminoácidos son anfóteros: pueden comportarse como ácidos o bases. Cada uno presenta un punto isoeléctrico (pI) en el que la carga neta es cero. Este atributo se aprovecha en electroforesis capilar y en el diseño de nutrición parenteral, ya que influye en la solubilidad y la estabilidad de las mezclas.

Clasificación funcional

Esenciales, no esenciales y condicionales

• Esenciales: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. El organismo no los sintetiza y deben obtenerse de la dieta.
• No esenciales: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, serina.
• Condicionalmente esenciales: arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina y tirosina, cuyo aporte dietético cobra importancia en trauma, quemaduras, prematuridad o enfermedad hepática.

Cadenas laterales y polaridad

• No polares: leucina, isoleucina, valina, metionina, alanina, glicina, prolina.
• Aromáticos: fenilalanina, tirosina, triptófano.
• Polares sin carga: serina, treonina, asparagina, glutamina.
• Cargados positivamente: lisina, arginina, histidina.
• Cargados negativamente: ácido aspártico, ácido glutámico.

Funciones biológicas clave

Síntesis proteica

Mediante la traducción del ARN mensajero, los ribosomas enlazan aminoácidos en un orden preciso para construir proteínas. Estas proteínas actúan como enzimas, anticuerpos, transportadores y estructuras celulares. Carencias prolongadas de esenciales provocan atrofia muscular, déficit inmunológico y retraso del crecimiento.

Neurotransmisión

Aminoácidos como glutamato y aspartato son los neurotransmisores excitadores predominantes; la glicina actúa como inhibidor en la médula espinal. El equilibrio entre excitación e inhibición resulta esencial para la plasticidad sináptica y la prevención de neurotoxicidad en ictus y traumatismo craneoencefálico.

Hormonas y señalización

Derivados de tirosina dan origen a tiroxina y adrenalina; triptófano produce serotonina y melatonina. Estas hormonas regulan el metabolismo basal, la respuesta al estrés y el ritmo circadiano.

Metabolismo energético

En ayuno prolongado o estrés, la gluconeogénesis hepática utiliza alanina y glutamina como sustratos. Isoleucina, leucina y valina se oxidan en el músculo para generar acetil-CoA y succinil-CoA, contribuyendo a la producción de ATP.

Metabolismo y homeostasis

Transaminación y desaminación

Las aminotransferasas (AST, ALT) trasladan grupos amino desde un aminoácido a un cetoácido, etapa clave para sintetizar nuevos aminoácidos y para la excreción de nitrógeno. Valores elevados de AST o ALT son marcadores de hepatocitolisis.

Ciclo de la urea

El exceso de nitrógeno se convierte en urea en el hígado y se elimina por el riñón. Defectos en este ciclo causan hiperamonemia, encefalopatía y, en neonatos, convulsiones. El tratamiento urgente incluye hemodiálisis y limitación proteica.

Catabolismo de aminoácidos de cadena ramificada

Leucina, isoleucina y valina requieren el complejo deshidrogenasa de cetoácidos de cadena ramificada. Su déficit origina la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce, que cursa con letargia, vómitos y crisis metabólicas.

Aminoácidos en nutrición clínica

Requerimientos diarios

La OMS recomienda 0,66 g de proteína/kg/día en adultos sanos, equivalentes a 100–120 mg/kg de aminoácidos esenciales. Situaciones de hipercatabolismo (sepsis, politrauma, quemados) elevan la demanda a 1,3–2,0 g/kg/día.

Nutrición enteral y parenteral

• Fórmulas enterales peptídicas incluyen di- y tripéptidos para mejorar la absorción en pancreatitis y síndrome de intestino corto.
• Nutrición parenteral total aporta mezclas cristalinas de aminoácidos con perfil adaptado a prematuros o insuficiencia hepática.
• Suplementos de BCAA se utilizan en cirrosis para reducir encefalopatía y en oncología para preservar masa magra.

Suplementación deportiva

Leucina estimula la vía mTOR y la síntesis muscular; la dosis efectiva ronda 2–3 g por toma. Las mezclas "ratio 2:1:1" de BCAA son populares, aunque la evidencia en rendimiento es moderada.

Patologías relacionadas con los aminoácidos

Errores innatos del metabolismo

• Fenilcetonuria: déficit de fenilalanina hidroxilasa; provoca discapacidad intelectual si no se trata con dieta restringida en fenilalanina.
• Homocistinuria: alteración en la ruta de la cistationina; se asocia a trombosis y ectopia lentis.
• Orina con olor a jarabe de arce: descrita arriba.
• Hiperprolinemia, argininemia, cistinuria y otros trastornos que requieren cribado neonatal.

Deficiencias dietéticas

La kwashiorkor infantil se caracteriza por edema, hepatomegalia y dermatosis; la sarcopenia del anciano implica pérdida funcional y riesgo de caídas. Ambas mejoran con aporte proteico adecuado y suplementación de leucina y vitamina D.

Exceso y toxicidad

Altas dosis de triptofano pueden desencadenar síndrome serotoninérgico al combinarse con ISRS o inhibidores de MAO. El exceso crónico de proteínas en enfermedad renal avanzada acelera la progresión a diálisis.

Diagnóstico y pruebas de laboratorio

• Aminoacidograma plasmático: cuantifica perfiles para detectar errores innatos o desnutrición.
• Perfil de ácidos orgánicos en orina y cromatografía de MS/MS en el cribado neonatal ampliado.
• Niveles de amonio y AST/ALT en sospecha de alteraciones del ciclo de la urea.

Tratamiento y manejo

Abordaje nutricional

En deficiencia se prioriza la dieta hiperproteica con al menos 1,2 g/kg/día y suplementos de esenciales. En errores innatos se restringe el aminoácido tóxico y se proveen mezclas libres del mismo más un suplemento de los restantes esenciales.

Fármacos coadyuvantes

• Sapropterina como cofactor en fenilcetonuria sensible.
• Betaína en homocistinuria para favorecer remetilación.
• Fenilbutirato de sodio en defectos del ciclo de la urea.

Precauciones y recomendaciones

• Evitar suplementos de BCAA en enfermedad renal estadio 4-5 sin supervisión médica.
• Monitorizar transaminasas y amonio cuando se administran mezclas parenterales concentradas.
• No combinar triptófano con inhibidores de la MAO o ISRS para prevenir síndrome serotoninérgico.

Cuándo acudir al médico

1. Lactante con vómitos persistentes, somnolencia y olor dulce en la orina.
2. Niño con retraso del desarrollo, convulsiones o microcefalia sin causa aparente.
3. Adulto mayor con pérdida de fuerza muscular involuntaria.
4. Paciente con cirrosis que presenta confusión (posible encefalopatía).
5. Deportista que experimenta insomnio, hipertensión o taquicardia tras consumir altos suplementos de aminoácidos.

Preguntas frecuentes

¿Cuántos gramos de proteína necesito al día?

Un adulto sano requiere unos 0,8 g de proteína por kilogramo de peso; deportistas y pacientes críticos pueden necesitar 1,2–2 g/kg.

¿Los suplementos de BCAA son imprescindibles para ganar músculo?

No son imprescindibles si la dieta cubre el aporte proteico total; pueden ser útiles cuando la ingesta es insuficiente o en situaciones catabólicas.

¿Qué riesgos conlleva una dieta hiperproteica?

Puede aumentar la carga renal y hepática, favorecer la deshidratación y, en predispuestos, elevar el ácido úrico.

¿Existen aminoácidos contraindicados en embarazo?

Las mezclas estándar son seguras; no obstante, megadosis aisladas (p. ej., triptófano > 6 g/d) no se recomiendan por falta de datos.

¿El glutamato monosódico provoca daño neurológico?

En las cantidades habituales de la dieta no se ha demostrado toxicidad. Los síntomas de “sensibilidad al glutamato” son infrecuentes y autolimitados.

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