Queratina

¿Qué es la queratina?

Desde el punto de vista bioquímico, la queratina es una proteína rica en aminoácidos azufrados, sobre todo cisteína. Los residuos de cisteína de cadenas vecinas forman puentes disulfuro que enlazan las hebras proteicas entre sí, y ese entramado de enlaces covalentes es lo que confiere a la queratina su dureza y su resistencia mecánica. Cuantos más puentes disulfuro contiene una queratina, más rígida resulta la estructura que forma.

La palabra fue acuñada en 1848 por el químico alemán K. G. Simon, a partir del griego keratínē (κερατίνη), derivado a su vez de kéras/kératos (κέρας/κέρατος), «cuerno». Es probable que el propio Simon partiera de un adjetivo griego clásico ya en desuso, kerátinos, que significaba «hecho de cuerno». El sufijo -ina es una adición química del siglo XIX, empleada para nombrar sustancias orgánicas de composición definida; de ahí que «queratina» signifique, literalmente, «la sustancia de la que están hechos los cuernos».

Estructura molecular y clasificación

Cada molécula de queratina tiene una arquitectura en tres partes: una cabeza y una cola, ambas sin estructura helicoidal definida, y un dominio central en bastón formado por una hélice alfa. Dos moléculas de queratina, una del llamado tipo I (ácida) y otra del tipo II (neutra o básica), se entrelazan por este dominio central para formar un heterodímero; varios heterodímeros se asocian después en tetrámeros, y estos se ensamblan a su vez en el filamento intermedio definitivo, de unos 10 nanómetros de diámetro.

El genoma humano contiene 54 genes de queratina funcionales: 28 de tipo I y 26 de tipo II. De ellos, 17 tipo I y 20 tipo II se expresan en epitelios generales; los 11 tipo I y 6 tipo II restantes son propios del pelo. No hay filamento de queratina posible sin esta pareja obligada de un tipo I y un tipo II; ninguna queratina funciona en solitario.

Existe además una clasificación más antigua, ligada a la forma de plegamiento. La alfa-queratina, propia de los mamíferos, adopta la conformación en hélice y es la que forma el pelo, las uñas y los cuernos. La beta-queratina, característica de aves y reptiles, se pliega en lámina y apenas contiene cisteína; con ella se construyen las plumas, las garras y las escamas.

Dónde se encuentra y para qué se emplea en el diagnóstico

Cada tipo de epitelio del organismo expresa un juego específico de queratinas, y esa especificidad tiene aplicación práctica. La queratina 3, por ejemplo, es propia del epitelio corneal; la queratina 20 aparece en las células de Merkel y en las células en paraguas del urotelio. Gracias a esta huella molecular, el estudio de las queratinas mediante técnicas de inmunohistoquímica permite identificar el origen epitelial de una muestra de tejido en patología.

Fuera de los epitelios que la producen de forma continua, la queratina no se encuentra libre en el organismo: circula, si acaso, como material de desecho tras la descamación celular.

Diferenciación con la quitina

Es habitual confundir la queratina con la quitina, otra biomolécula de dureza comparable. La diferencia es de fondo: la queratina es una proteína, formada por aminoácidos, mientras que la quitina es un polisacárido, una cadena de azúcares. Ambas cumplen una función semejante, la de dar rigidez a estructuras externas, pero pertenecen a familias químicas distintas y a reinos biológicos distintos, ya que la quitina forma la pared de los hongos y el exoesqueleto de los artrópodos, no la piel de los vertebrados.

Preguntas frecuentes

¿Cuántos tipos de queratina existen en el organismo humano?

54, repartidos entre 28 genes de tipo I y 26 de tipo II. Casi la mitad, unos 26 en total, se expresan exclusivamente en el pelo y sus anejos.

¿Por qué la queratina de las uñas es más dura que la del cabello?

La diferencia está en la cantidad de cisteína. Las queratinas «duras», las del pelo, las uñas y los cuernos, contienen una proporción mucho mayor de este aminoácido que las queratinas «blandas» de la piel, y por tanto forman más puentes disulfuro. Más puentes disulfuro significan más resistencia a la deformación mecánica; es una relación directa entre composición química y propiedad física.

¿Es lo mismo la queratina que la queratinización?

No. La queratina es la proteína; la queratinización es el proceso biológico mediante el cual las células de la epidermis la sintetizan y se transforman, capa a capa, hasta morir y formar la barrera cutánea. Puede consultar los detalles de ese proceso en la entrada dedicada a la queratinización.

¿Puede confundirse la queratina con la quitina?

Con frecuencia, pero no deberían confundirse: una es proteína y la otra, polisacárido.

Referencias

1. Real Academia Española. Diccionario de la lengua española, 23.ª ed. «queratina»
2. Kurn H, Daly DT. Histology, Epithelial Cell. StatPearls, NCBI Bookshelf
3. Moll R, Divo M, Langbein L. The human keratins: biology and pathology. PMC, NCBI
4. Complete Structure of an Epithelial Keratin Dimer: Implications for Intermediate Filament Assembly. PMC, NCBI