DICCIONARIO MÉDICO
Fibrina
La fibrina es una proteína filamentosa e insoluble que se forma a partir del fibrinógeno por acción de la trombina durante la coagulación sanguínea. Los polímeros de fibrina constituyen la malla estructural del coágulo, que atrapa células sanguíneas y plaquetas para sellar la lesión vascular. El término fibrina procede del latín fibra ('filamento', 'hebra') con el sufijo químico -ina, que designa sustancias. Se documenta por primera vez en inglés en 1800, y en francés hacia 1805 en la Anatomía Comparada de Georges Cuvier. La palabra refleja con exactitud el aspecto del producto: filamentos proteicos que, vistos al microscopio, recuerdan una madeja de hilos blanquecinos entrelazados. La fibrina es una proteína insoluble que se genera cuando la trombina escinde dos fragmentos peptídicos cortos (los fibrinopéptidos A y B) de la molécula de fibrinógeno circulante. Esa escisión convierte el fibrinógeno soluble en monómeros de fibrina, capaces de alinearse y ensamblarse espontáneamente en polímeros lineales. En esta primera fase, la red es frágil: los monómeros se mantienen unidos por enlaces electrostáticos débiles. La consolidación llega cuando el factor XIII activado (FXIIIa) establece puentes covalentes entre cadenas adyacentes, lo que convierte la malla en una estructura resistente a la tracción mecánica y a la digestión enzimática prematura. Dentro de la secuencia hemostática, la formación de fibrina ocupa el tramo final. Tras la lesión de un vaso, las plaquetas se adhieren al subendotelio expuesto y forman un tapón inicial; la cascada de la coagulación, activada en paralelo, genera trombina en la superficie de esas plaquetas. La trombina actúa entonces sobre el fibrinógeno plasmático y produce fibrina, cuya red tridimensional envuelve y estabiliza el agregado plaquetario. Sin esa armadura proteica, el tapón primario se desprendería con facilidad ante la presión del flujo sanguíneo. La propia fibrina, una vez depositada, participa en la regulación del sistema que ha de destruirla cuando ya no sea necesaria. Su superficie expone residuos de lisina que sirven como sitio de anclaje para el plasminógeno y para el activador tisular del plasminógeno (t-PA), acelerando la conversión de plasminógeno en plasmina hasta 500 veces respecto a la velocidad en fase líquida. De este modo, la fibrina lleva incorporado desde el principio el mecanismo de su propia eliminación. Cada monómero de fibrina conserva la forma alargada de bastón que heredó de su precursor, con tres dominios globulares: uno central (dominio E, donde se encontraban los fibrinopéptidos) y dos laterales (dominios D). La polimerización comienza cuando el dominio E de un monómero se acopla al dominio D de otro vecino, generando protofibrillas de doble hebra. Estas protofibrillas se asocian lateralmente y producen fibras más gruesas, visibles incluso con microscopía óptica, que se ramifican para formar una red porosa. El grado de ramificación no es constante. Concentraciones elevadas de trombina generan redes densas con poros pequeños, mientras que concentraciones bajas favorecen fibras gruesas y poros amplios. Esa variabilidad tiene relevancia clínica: los coágulos con poros pequeños resisten mejor la fibrinólisis, lo que puede contribuir a la persistencia de trombos patológicos. Cuando la plasmina digiere la red de fibrina estabilizada, libera fragmentos solubles conocidos como productos de degradación de la fibrina. Entre ellos, el más relevante en la práctica analítica es el dímero D, que consiste en dos dominios D unidos por los enlaces covalentes que introdujo el factor XIIIa. La presencia de dímero D en sangre indica, por tanto, que hubo formación de fibrina estabilizada y posterior lisis: no aparece cuando se degrada fibrinógeno libre, solo cuando el sustrato es fibrina ya entrecruzada. Esa especificidad convierte al dímero D en un marcador útil para confirmar o descartar la activación reciente del sistema hemostático. Valores normales hacen muy improbable la presencia de un trombo activo, aunque valores elevados, por sí solos, no la confirman, ya que procesos inflamatorios, infecciones y el propio envejecimiento pueden elevar la concentración sin que exista un evento trombótico. El nombre viene del latín fibra, que significa 'filamento' o 'hebra', combinado con el sufijo -ina propio de la nomenclatura química para sustancias. Se acuñó a principios del siglo XIX para describir la sustancia filamentosa y blanquecina que se observaba en la sangre coagulada. No. El fibrinógeno es su precursor soluble, que circula disuelto en el plasma. Cuando la trombina le retira los fibrinopéptidos A y B, el fibrinógeno se transforma en fibrina, que es insoluble y capaz de polimerizarse en una red. Se trata de la misma cadena polipeptídica, pero en dos estados funcionales distintos. El dímero D es un fragmento que se libera exclusivamente cuando la plasmina degrada fibrina estabilizada por el factor XIII. Su detección en sangre indica que se formó un coágulo de fibrina y que el organismo lo está disolviendo. No se genera a partir del fibrinógeno libre ni de fibrina no estabilizada. Sí. Depósitos de fibrina aparecen en los exudados inflamatorios de las serosas (pleura, peritoneo, pericardio), en la superficie de heridas abiertas y en el interior de los alvéolos pulmonares durante procesos como el síndrome de dificultad respiratoria. En esos contextos, la fibrina cumple una función de andamiaje provisional para la reparación tisular, aunque si persiste en exceso puede generar adherencias.Qué es la fibrina
Papel de la fibrina en la hemostasia
Estructura molecular y tipos de polímeros
Productos de degradación y dímero D
Preguntas frecuentes
¿Por qué se llama fibrina?
¿La fibrina y el fibrinógeno son la misma proteína?
¿Qué relación tiene la fibrina con el dímero D?
¿Puede la fibrina formarse fuera del torrente sanguíneo?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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