DICCIONARIO MÉDICO

Leucina

La leucina es un aminoácido esencial de cadena ramificada que el organismo no puede fabricar y ha de obtener de la dieta. Interviene en la construcción de las proteínas y actúa, además, como la principal señal que pone en marcha la síntesis de proteína muscular. Abunda en carnes, pescados, huevos, lácteos y algunas legumbres.

Qué es la leucina

La leucina es uno de los veinte aminoácidos que forman las proteínas y uno de los nueve considerados esenciales, es decir, aquellos que el cuerpo humano no sintetiza y ha de incorporar con los alimentos. Pertenece al grupo de los aminoácidos de cadena ramificada (conocidos por sus siglas inglesas, BCAA), junto con la isoleucina y la valina.

Su nombre remite al color. Deriva del griego λευκός (leukós), «blanco», el mismo radical que reconocemos en leucocito («célula blanca») o en leucemia. Cuando el químico francés Henri Braconnot la aisló en 1820 a partir de fibra muscular hidrolizada, obtuvo unos cristales de aspecto blanquecino, y ese detalle bastó para bautizarla.

Estructura y metabolismo

Lo que distingue a la leucina, como a sus dos compañeras, es la forma de su cadena lateral: en vez de extenderse en línea recta, se ramifica. Esa geometría (una cadena isobutílica) le confiere una particularidad metabólica, ya que no se degrada de forma preferente en el hígado, como la mayoría de los aminoácidos, sino en el propio músculo esquelético.

Su catabolismo es, además, estrictamente cetogénico: al descomponerse genera acetil-CoA y cuerpos cetónicos, no glucosa. Las enzimas que abren esa degradación (la aminotransferasa de aminoácidos ramificados y el complejo deshidrogenasa de cetoácidos ramificados) las comparte con la isoleucina y la valina. Ahí está la explicación de un trastorno hereditario poco frecuente, la enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce, en la que ese complejo enzimático falla y los tres aminoácidos se acumulan juntos en la sangre.

La leucina como señal: la vía mTOR

El interés de la leucina va más allá de servir de ladrillo. Funciona como un interruptor. De todos los aminoácidos, es el que con más potencia activa mTORC1 (la diana de rapamicina en células de mamífero, complejo 1), la cascada intracelular que da la orden de iniciar la traducción del ARN mensajero y, con ella, la fabricación de nuevas proteínas.

La célula dispone de sensores que detectan la presencia de leucina. Uno de los mejor caracterizados es la sestrina 2, una proteína que mantiene frenada la maquinaria de mTORC1 y la suelta en cuanto la leucina se une a ella. Los fisiólogos hablan de un «umbral de leucina»: una cantidad mínima por comida por debajo de la cual la síntesis proteica no se dispara del todo. Por eso una ración rica en proteína animal enciende el proceso mejor que un aporte bajo o incompleto.

Relación con la isoleucina y la valina

La isoleucina comparte con la leucina la fórmula molecular; lo que cambia es la posición de la ramificación en la cadena. Es a la vez glucogénica y cetogénica, y su capacidad de encender mTORC1 resulta menor.

La valina tiene una cadena lateral algo más corta y sigue una ruta estrictamente glucogénica, que termina en succinil-CoA. Igual que la isoleucina, estimula la síntesis proteica mucho menos que la leucina. Las tres viajan juntas en la etiqueta comercial de los BCAA. Solo una lleva la voz cantante.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se llama leucina?

Por su color. Henri Braconnot obtuvo en 1820 unos cristales blancos al hidrolizar tejido muscular, y del griego leukós, «blanco», tomó el nombre. Es el mismo prefijo de leucocito o de leucemia.

¿Leucina y BCAA son lo mismo?

No. Los BCAA son un grupo de tres aminoácidos ramificados: leucina, isoleucina y valina. La leucina es uno de ellos, el de mayor efecto sobre la síntesis proteica, pero no el único.

¿Qué la hace tan relevante para el músculo?

Su papel de interruptor metabólico. Más que aportar material de construcción, la leucina activa la vía mTORC1, que ordena a la célula muscular fabricar proteína. Sin una cantidad suficiente en la comida, ese interruptor no llega a accionarse por completo, por mucha proteína total que se ingiera.

¿En qué alimentos se encuentra?

En los de mayor contenido proteico. El suero de leche, la carne, el pescado y el huevo figuran entre las fuentes más concentradas; entre los vegetales destacan la soja y otras legumbres, aunque su proporción suele ser algo menor.

Referencias

  1. MedlinePlus en español. Aminoácidos. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Disponible en: https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/002222.htm
  2. Wolfson RL, Chantranupong L, Saxton RA, et al. Sestrin2 is a leucine sensor for the mTORC1 pathway. Science. 2016. Disponible en: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/26449471/
  3. MedlinePlus en español. Enfermedad de la orina con olor a jarabe de arce. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Disponible en: https://medlineplus.gov/spanish/ency/article/000373.htm
  4. Son SM, Park SJ, Breusegem SY, et al. Zonated leucine sensing by Sestrin-mTORC1 in the liver controls the response to dietary leucine. Science. 2022. Disponible en: https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC10049859/

Entradas relacionadas

  • Aminoácido: unidad básica que, encadenada con otras, forma las proteínas.
  • Aminoácido esencial: el que el organismo no sintetiza y debe obtener de la dieta.
  • Isoleucina: aminoácido de cadena ramificada isómero de la leucina.
  • Valina: tercer aminoácido de cadena ramificada, de ruta glucogénica.
  • Proteína: macromolécula formada por cadenas de aminoácidos.
  • Cremallera de leucinas: motivo estructural que permite a ciertas proteínas unirse al ADN.

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