Histidina

Qué es la histidina

La histidina es un aminoácido proteinogénico de carácter básico, una de las veinte piezas que el código genético utiliza para ensamblar proteínas. Se clasifica entre los aminoácidos esenciales, es decir, aquellos que el organismo humano no sabe fabricar y que debe recibir con los alimentos. Su fórmula molecular es C6H9N3O2 y en la nomenclatura bioquímica se abrevia His, o con la letra H.

El químico alemán Albrecht Kossel la purificó por primera vez en 1896, a partir de protaminas obtenidas de esperma de pescado; el sueco Sven Gustaf Hedin llegó de forma independiente al mismo compuesto ese mismo año. El nombre remite al griego ἱστός (histós), "tejido", la misma raíz que da lugar a la palabra histología, y alude al material biológico del que se extrajo. Kossel recibiría en 1910 el Premio Nobel de Medicina por sus investigaciones sobre las proteínas y las sustancias del núcleo celular.

El anillo de imidazol y sus funciones

Lo que distingue a la histidina del resto de aminoácidos está en su cadena lateral: un anillo de imidazol provisto de dos átomos de nitrógeno. Ese anillo tiene un pKa cercano a 6, un valor que roza el pH de los fluidos del organismo. La consecuencia es química y, a la vez, muy práctica. En las condiciones del interior celular el imidazol capta o cede un protón con enorme facilidad, y esa capacidad de oscilar entre la forma cargada y la neutra convierte a la histidina en una pieza recurrente de los centros activos enzimáticos, donde alterna como aceptor y donante de protones durante la reacción. Las tríadas catalíticas de muchas proteasas no funcionarían sin un residuo de histidina bien colocado.

Su papel no se agota en la enzimología. Cuando la enzima histidina descarboxilasa le retira el grupo carboxilo, la histidina se transforma en histamina, el mediador que interviene en la inflamación, la secreción de ácido gástrico y las respuestas alérgicas. Combinada con el aminoácido beta-alanina forma carnosina, un dipéptido abundante en el músculo esquelético y en el sistema nervioso. Y en la hemoglobina, sendos residuos de histidina de las cadenas de globina sujetan el hierro del grupo hemo y regulan la fijación reversible del oxígeno. Su presencia decide si la molécula transporta o suelta el gas.

La histidina entre los aminoácidos esenciales

Durante años se debatió si la histidina merecía la etiqueta de esencial en el adulto. Los primeros estudios la juzgaban indispensable solo durante la lactancia y la infancia, etapas de crecimiento veloz en las que la demanda desborda cualquier producción interna. Los balances de nitrógeno prolongados zanjaron el asunto: el adulto tampoco la sintetiza en cantidad suficiente, de modo que ocupa un puesto de pleno derecho entre los nueve aminoácidos esenciales, al lado de la isoleucina, la leucina, la lisina, la metionina, la fenilalanina, la treonina, el triptófano y la valina. Bacterias, hongos y plantas sí conservan la ruta para producirla. Nosotros la perdimos hace mucho.

Se encuentra en los alimentos ricos en proteínas: carnes, pescados, huevos, productos lácteos y algunos cereales integrales.

Preguntas frecuentes

¿De dónde procede el nombre "histidina"?

De su origen tisular. Kossel la aisló de tejido animal y compuso el término sobre la raíz griega histós, "tejido". La terminación -idina es un sufijo químico habitual en compuestos orgánicos nitrogenados.

¿Son lo mismo la histidina y la histamina?

No. Son moléculas distintas unidas por una relación de parentesco directa: la histamina se genera a partir de la histidina cuando una enzima le arranca el grupo carboxilo. La histidina es un aminoácido que forma parte de las proteínas; la histamina es una amina biógena que actúa como señal química en la inflamación y la alergia.

¿Por qué es tan relevante su anillo de imidazol?

Porque su pKa próximo a 6 le permite ganar y perder protones justo al pH del organismo. Esa versatilidad la hace idónea para el trabajo fino de las enzimas, que a menudo necesitan un grupo capaz de intercambiar cargas en el momento preciso de la reacción. Pocos aminoácidos ofrecen esa propiedad en condiciones fisiológicas.

¿El cuerpo humano fabrica histidina?

No. La obtenemos íntegramente de las proteínas de la dieta, ya que carecemos de la maquinaria enzimática para sintetizarla.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Aminoácidos. MedlinePlus, enciclopedia médica en español.
2. National Center for Biotechnology Information. L-Histidine. PubChem Compound Summary.
3. The Nobel Prize. Albrecht Kossel: Facts. NobelPrize.org.
4. National Human Genome Research Institute. Amino Acid. Talking Glossary of Genomic and Genetic Terms.