DICCIONARIO MÉDICO

Aminoácido esencial

Qué es aminoácido esencial

Se denomina aminoácido esencial a todo aquel que el organismo humano no puede sintetizar en cantidad suficiente y, por tanto, ha de incorporarse obligatoriamente mediante la dieta. Existen nueve aminoácidos esenciales —histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina (contribuye junto con cistina a los requerimientos totales de azufre), fenilalanina (precursora de tirosina), treonina, triptófano y valina— cuyas cadenas carbonadas presentan configuraciones químicas imposibles de generar a partir de rutas metabólicas endógenas.

Su aporte continuo asegura la síntesis proteica, el crecimiento somático, la correcta función inmunitaria y la producción de neurotransmisores y hormonas clave. La carencia prolongada de cualquiera de ellos se manifiesta clínicamente como desnutrición proteico-energética, anemia, alteraciones neurocognitivas y fracaso de la cicatrización.

Estructura química y clasificación funcional

Criterios de esencialidad

Un aminoácido se clasifica como esencial cuando las vías metabólicas humanas carecen de enzimas capaces de construir su esqueleto carbonado o cuando la tasa endógena de síntesis resulta insuficiente frente a las necesidades fisiológicas. En pediatría, la histidina y la arginina adquieren esencialidad relativa debido al rápido crecimiento; por ello se consideran condicionalmente esenciales durante la infancia, el embarazo y los estados hipercatabólicos.

Nueve aminoácidos esenciales y rasgos distintivos

  • Histidina: precursor de la histamina; indispensable para la hematopoyesis y la respuesta inmune.
  • Isoleucina: aminoácido de cadena ramificada (BCAA) que participa en la producción de energía muscular.
  • Leucina: principal activador de la vía mTOR, promotora de la síntesis proteica posprandial.
  • Lisina: limita la calidad proteica de cereales; esencial para la formación de colágeno.
  • Metionina: aporta grupos metilo para el ciclo de la S-adenosilmetionina; su azufre protege frente al estrés oxidativo.
  • Fenilalanina: se convierte en tirosina, punto de partida de las catecolaminas y hormonas tiroideas.
  • Treonina: clave para la integridad de las mucinas intestinales y el equilibrio hídrico.
  • Triptófano: precursor de la serotonina y la melatonina; modula el ánimo y el sueño.
  • Valina: BCAA con función anabólica y fuente energética en el músculo durante ejercicio prolongado.

Funciones biológicas centrales

Síntesis y remodelado proteico

Los ribosomas ensamblan proteínas siguiendo la secuencia del ARN mensajero; la carencia de un solo aminoácido esencial interrumpe el alargamiento de la cadena, desencadena la respuesta integrada al estrés y activa la degradación proteasomal. Este mecanismo explica la rápida pérdida de masa muscular y la disminución de albúmina plasmática en dietas deficientes.

Regulación metabólica y señalización

Aminoácidos como leucina y histidina actúan como sensores de disponibilidad proteica en el hipotálamo, modulando la liberación de hormona de crecimiento y insulina. El triptófano, al competir con los BCAA por el transportador LAT1, influye en la síntesis central de serotonina y, por tanto, en la percepción de fatiga.

Detoxificación y mantenimiento redox

La metionina y su derivado cistina son precursores del glutatión, principal antioxidante intracelular. Un aporte subóptimo reduce la capacidad para neutralizar radicales libres y favorece el daño mitocondrial.

Requerimientos nutricionales y recomendaciones dietéticas

Valores de referencia internacionales

La FAO/OMS/UNU estableció en 2007 necesidades basales para adultos de peso estable: 14 mg/kg/d de fenilalanina+tirosina, 10 mg/kg/d de leucina y 4 mg/kg/d de triptófano, entre otros. La EFSA confirma que una ingesta proteica de 0,66 g/kg/d cubre estos requisitos siempre que la calidad del alimento sea adecuada.

Concepto de calidad proteica

La PDCAAS y la más reciente DIAAS valoran la digestibilidad y el perfil de aminoácidos indispensables. Proteínas de referencia —huevo, suero lácteo o caseína— puntúan 1,0; los cereales integrales obtienen valores más bajos por escasez de lisina, lo que resalta la importancia de las combinaciones legumbre-cereal en dietas basadas en plantas.

Biodisponibilidad y factores inhibidores

La presencia de antinutrientes (fitatos, taninos) reduce la absorción. Técnicas como el remojado, la fermentación y el tratamiento térmico incrementan la liberación de aminoácidos esenciales en legumbres y pseudocereales.

Aminoácidos esenciales en diferentes situaciones clínicas

Desnutrición severa

El kwashiorkor se caracteriza por edema, hipoalbuminemia y esteatosis hepática. Además de la escasez global de proteínas, se ha postulado un desequilibrio de metionina y triptófano que comprometería la síntesis de proteínas de fase aguda y antioxidantes, agravando la lesión tisular.

Sarcopenia y envejecimiento

Con la edad disminuye la sensibilidad anabólica del músculo; se recomienda 0,9-1,2 g/kg/d de proteínas ricas en leucina, repartidas en dosis de al menos 2,5 g de leucina por comida para activar mTOR y frenar la pérdida funcional.

Enfermedad renal crónica

Las dietas hipoproteicas suplementadas con mezclas de aminoácidos esenciales y cetoanálogos reducen la carga nitrogenada y enlentecen la progresión a diálisis, siempre bajo supervisión nefrológica.

Trauma, sepsis y quemaduras

El catabolismo acelerado aumenta los requerimientos hasta 1,5-2,0 g/kg/d, con énfasis en BCAA y histidina para sostener la síntesis inmunitaria y la cicatrización.

Metabolismo y homeostasis nitrogenada

Transaminación y ciclo de la urea

Los grupos aminos se transfieren a cetoácidos gracias a las aminotransferasas; el nitrógeno liberado se detoxifica convirtiéndose en urea. Una ingesta deficiente de esenciales provoca balance nitrogenado negativo y atrofia orgánica.

Catabolismo específico de los BCAA

Leucina, isoleucina y valina se degradan principalmente en músculo, donde proveen sustratos energéticos durante hipoxia o ejercicio prolongado y regulan la síntesis proteica hepática vía señalización hormonal.

Patologías por deficiencia de esenciales

Retraso del crecimiento infantil

La falta de lisina y triptófano limita la deposición de colágeno y matriz ósea; se observa baja estatura, alteraciones dentarias y susceptibilidad a infecciones respiratorias.

Fenilcetonuria y dietas hipofenilalanina

En la PKU la enzima que convierte fenilalanina en tirosina está inactiva; la fenilalanina se acumula y resulta neurotóxica. El paciente requiere restringir este aminoácido e incorporar preparados médicos enriquecidos en los ocho esenciales restantes más tirosina.

Encefalopatía hepática

Las concentraciones plasmáticas de aminoácidos aromáticos aumentan y las de BCAA disminuyen, alterando la síntesis de neurotransmisores excitatorios e inhibitorios; la suplementación de BCAA corrige parcialmente el desequilibrio.

Diagnóstico y monitorización

  • Aminoacidograma plasmático: detecta carencias o desequilibrios específicos.
  • Balance nitrogenado: diferencia entre ingesta y excreción de nitrógeno para valorar el anabolismo.
  • Índices antropométricos: circunferencia braquial, fuerza de prensión y masa magra por DXA.
  • Marcadores funcionales: síntesis hepática de albúmina y prealbúmina.

Tratamiento dietético y farmacológico

Estrategias de repleción oral

Se aconseja priorizar proteínas de alto valor biológico (huevo, lácteos, pescado) e incorporar combinaciones vegetales (legumbre + cereal) para alcanzar la puntuación DIAAS > 0,75. Los concentrados de suero aportan un perfil rico en leucina óptimo para ancianos y deportistas.

Nutrición enteral y parenteral

  • Fórmulas semielementales con péptidos cortos mejoran la absorción en síndrome de intestino corto.
  • Nutrición parenteral emplea soluciones cristalinas de aminoácidos donde los esenciales representan al menos el 40 % del nitrógeno total.

Suplementación específica

La leucina (2–3 g/dosis) potencia la recuperación muscular; la histidina (800 mg/d) mejora el recuento de hemoglobina en hemodiálisis; los BCAA (0,24 g/kg/d) reducen episodios de encefalopatía en cirrosis.

Precauciones y contraindicaciones

  • Evitar la megadosis crónica de BCAA en insuficiencia renal avanzada para no aumentar la carga de nitrógeno.
  • Restringir la fenilalanina en PKU durante el embarazo para prevenir daño neurológico fetal.
  • Monitorizar amoniemia en pacientes con hepatopatía antes de administrar suplementos hiperproteicos.
  • Combinar triptófano con ISRS solo bajo supervisión para evitar síndrome serotoninérgico.

Cuándo acudir al médico

  1. Lactante con retraso ponderoestatural, vómitos o exantema descamativo.
  2. Niño o adolescente con fatiga persistente, alteraciones conductuales y dieta selectiva baja en proteína.
  3. Adulto mayor con pérdida involuntaria de masa muscular y dificultad para realizar actividades básicas.
  4. Paciente cirrótico que desarrolla confusión o somnolencia tras sangrado digestivo.
  5. Deportista que experimenta calambres, insomnio o erupciones cutáneas al iniciar suplementos de aminoácidos.

Preguntas frecuentes

¿Cuáles son los nueve aminoácidos esenciales?

Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

¿Una dieta vegana puede cubrir los esenciales?

Sí, siempre que incluya variedad de legumbres, cereales integrales, frutos secos y semillas para asegurar el aporte de lisina y metionina.

¿Es recomendable tomar suplementos de BCAA para aumentar masa muscular?

El efecto es modesto si la ingesta proteica total ya es suficiente (>1,6 g/kg/d). Resulta más eficaz un batido de proteína completa.

¿La ingesta alta de proteína daña los riñones?

En sujetos sanos no se ha demostrado daño renal por 2 g/kg/d de proteína. En nefropatía avanzada, sin embargo, debe limitarse la carga nitrogenada.

¿Qué síntomas indican déficit de triptófano?

Alteraciones del estado de ánimo, insomnio, disminución de la saciedad y fotosensibilidad cutánea pueden sugerir una ingesta insuficiente de triptófano.

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