Valina

Qué es la valina

La valina (abreviada Val o V en la notación de una letra, que no genera confusión con ningún otro aminoácido) es un aminoácido proteinogénico, es decir, uno de los veinte que el organismo emplea para construir sus proteínas. Su fórmula molecular es C5H11NO2, y su rasgo distintivo es la cadena lateral: un grupo isopropilo ramificado en dos metilos que le confiere un carácter marcadamente hidrofóbico.

El nombre procede del ácido valérico, presente en la raíz de la valeriana (Valeriana officinalis), y no fue idea de quien la descubrió. Eugen von Gorup-Besanez aisló el compuesto en 1856 a partir de un extracto de páncreas, sin llegar a determinar su estructura exacta. Medio siglo más tarde, en 1906, Emil Fischer resolvió esa estructura mediante la separación de sus formas ópticamente activas y propuso entonces el nombre valina, por el parecido químico con el ácido valérico.

Estructura y papel en las proteínas

Su cadena lateral no polar la convierte en un componente habitual del núcleo interno de las proteínas globulares, donde el agua no llega y las interacciones hidrofóbicas sostienen el plegamiento. Comparte esa función con otros aminoácidos apolares, como la leucina, la isoleucina o la fenilalanina. Su tamaño es moderado, ni muy pequeño ni muy voluminoso. En los tejidos con alta demanda mecánica (tendones, ligamentos, paredes de los vasos sanguíneos) su presencia resulta particularmente abundante, porque aporta resistencia y flexibilidad a la trama de proteínas fibrosas que los sostiene.

Clasificación entre los aminoácidos

Se clasifica en dos grupos a la vez. Como aminoácido esencial, comparte estatus con otros ocho (histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina y triptófano), ninguno de los cuales el organismo humano es capaz de sintetizar desde cero. Como aminoácido de cadena ramificada, forma parte de un grupo más reducido: solo la leucina y la isoleucina lo acompañan en esa categoría, definida por la geometría de la molécula y no por su papel metabólico.

Metabolismo y diferenciación con la leucina y la isoleucina

Las tres inician su descomposición del mismo modo: una transaminación que, en el caso de la valina, genera ácido alfa-cetoisovalérico, seguida de una descarboxilación oxidativa a cargo del mismo complejo enzimático, la deshidrogenasa de cetoácidos de cadena ramificada. A partir de ahí, cada una sigue un camino distinto. El de la valina desemboca siempre en succinil-CoA, un compuesto que entra en el ciclo de Krebs y que el organismo puede reconvertir en glucosa, de modo que su metabolismo se clasifica como puramente glucogénico. No ocurre lo mismo con sus dos compañeras de grupo: la leucina genera exclusivamente cuerpos cetónicos, y la isoleucina produce una mezcla de ambos tipos de producto. El último tramo, la conversión de propionil-CoA a succinil-CoA, requiere además vitamina B12, un requisito que la valina comparte con la isoleucina y la metionina.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene el nombre valina?

Del ácido valérico, presente en la raíz de la valeriana. Eugen von Gorup-Besanez aisló el aminoácido en 1856, pero fue Emil Fischer quien, en 1906, determinó su estructura exacta y acuñó el nombre que ha llegado hasta hoy.

¿Es lo mismo aminoácido esencial que aminoácido de cadena ramificada?

No. Son categorías distintas que, en el caso de la valina, coinciden: esencial alude a que el organismo no puede sintetizarla, y de cadena ramificada, a la geometría de su molécula.

¿Dónde se obtiene la valina?

Siempre de la dieta. Está presente sobre todo en proteínas de origen animal (carne, pescado, huevo, lácteos) y también, en menor proporción, en legumbres y cereales integrales.

¿Tiene relación con alguna enfermedad de la sangre?

Sí, con la hemoglobina S. En esa variante, una valina ocupa el lugar de un ácido glutámico en la cadena beta de la globina, un cambio que basta para alterar el comportamiento de toda la molécula.

Referencias

1. Heidel S. Medicine and chemistry around the middle of the 19th century in Erlangen. Eugen Franz Freiherr von Gorup-Besanez (1817-1878). Sudhoffs Arch. Disponible en: PubMed
2. Chemtymology. Proline, Valine and Methionine. Disponible en: Chemtymology
3. Ahern K, Rajagopal I. Catabolismo de aminoácidos. Bioquímica Libre y Fácil. LibreTexts en español. Disponible en: LibreTexts
4. Aminoácidos de cadena ramificada: implicaciones en la salud. Biblioteca Virtual en Salud. Disponible en: BVS