DICCIONARIO MÉDICO
Lactasa
La lactasa es una enzima digestiva producida por las células del intestino delgado cuya función es hidrolizar la lactosa —el azúcar principal de la leche— en sus dos componentes absorbibles: glucosa y galactosa. Su actividad es máxima durante la lactancia y disminuye de forma fisiológica después del destete en la mayoría de los mamíferos. Se estima que alrededor del 68 % de la población mundial adulta presenta una reducción significativa de la actividad de esta enzima, condición conocida como no persistencia de lactasa. La lactasa, denominada formalmente lactasa-florizina hidrolasa (LPH) y clasificada como EC 3.2.1.108, es una enzima de la familia de las β-galactosidasas que se encuentra anclada en la membrana apical de los enterocitos del intestino delgado, específicamente en las microvellosidades del borde en cepillo. Su función biológica es catalizar la hidrólisis de la lactosa —un disacárido— para producir los dos monosacáridos que la componen: glucosa y galactosa, que sí pueden ser absorbidos a través de la mucosa intestinal y utilizados como fuente de energía por las células del organismo. La etimología del término combina dos raíces latinas: lac, lactis ("leche"), la misma raíz que da origen a lactante, lactancia o láctico, y el sufijo -asa, que en bioquímica se emplea desde finales del siglo XIX para designar enzimas. Este sufijo fue propuesto por el fisiólogo francés Émile Duclaux en 1898, discípulo de Pasteur, como convención sistemática: al nombre del sustrato se le añade -asa para nombrar a la enzima que lo transforma. Así, lactosa + -asa = lactasa, del mismo modo que lipasa designa la enzima que actúa sobre los lípidos o proteasa la que actúa sobre las proteínas. La raíz indoeuropea última es *g(a)lag- ("leche"), de la que derivan también el griego γάλα (gála), el inglés milk y el alemán Milch. Desde el punto de vista nosológico, la lactasa no es una enfermedad sino una molécula biológica —una proteína con función catalítica— cuya presencia o ausencia tiene consecuencias clínicas directas. Cuando la actividad de la lactasa es insuficiente para hidrolizar toda la lactosa ingerida, esta llega sin digerir al colon, donde es fermentada por las bacterias intestinales, produciendo gases (hidrógeno, dióxido de carbono, metano), ácidos grasos de cadena corta y ácido láctico. Este proceso puede provocar los síntomas característicos de la intolerancia a la lactosa: distensión abdominal, flatulencia, borborigmos, dolor abdominal y diarrea. La lactasa se sintetiza exclusivamente en los enterocitos maduros del intestino delgado, con una concentración máxima en el yeyuno. La enzima se localiza en el borde en cepillo, la zona de la membrana celular orientada hacia la luz intestinal y recubierta por microvellosidades, que es precisamente donde se produce la digestión terminal de los disacáridos y la absorción intestinal de los nutrientes. Cuando la leche o un producto lácteo llega al intestino delgado, la lactasa rompe el enlace glucosídico β-1,4 que une la glucosa con la galactosa dentro de la molécula de lactosa. Los dos monosacáridos resultantes son transportados al interior de los enterocitos mediante transportadores específicos de la membrana y desde ahí pasan al torrente sanguíneo. Este proceso es rápido y eficiente cuando la actividad de la lactasa es normal, pero se vuelve incompleto cuando la enzima está reducida o ausente. La lactosa que escapa a la hidrólisis en el intestino delgado transita intacta hasta el colon, donde sirve como sustrato para la fermentación bacteriana. En todos los mamíferos, la actividad de la lactasa es máxima durante el periodo de lactancia y disminuye de forma programada tras el destete. Este declive es la norma biológica y se denomina no persistencia de lactasa (o hipolactasia primaria de tipo adulto). Sin embargo, en el ser humano se ha producido una de las adaptaciones evolutivas más estudiadas de la historia reciente: determinadas poblaciones han desarrollado mutaciones genéticas que mantienen la producción de lactasa activa durante toda la vida adulta, una condición denominada persistencia de lactasa. Estas mutaciones se asocian con la domesticación del ganado lechero, que comenzó hace aproximadamente 10.000 años en varias regiones del mundo de forma independiente. La persistencia de lactasa se hereda como un rasgo autosómico dominante y es especialmente frecuente en las poblaciones del norte y centro de Europa, algunas comunidades pastoriles del norte de África y Oriente Medio. En cambio, la no persistencia de lactasa —y, por tanto, la probabilidad de desarrollar intolerancia a la lactosa en la edad adulta— afecta a la mayoría de la población mundial, con prevalencias muy elevadas en el este asiático, el África subsahariana no pastoril y en poblaciones indígenas de América y Oceanía. La similitud fonética entre lactasa y lactosa genera confusión frecuente que conviene aclarar. La lactosa es un azúcar (un disacárido compuesto por glucosa y galactosa) que se encuentra de forma natural en la leche de todos los mamíferos; la lactasa es la enzima que digiere ese azúcar. Sin lactasa, la lactosa no se hidroliza. También conviene distinguir entre deficiencia de lactasa e intolerancia a la lactosa. La deficiencia de lactasa es la reducción de la actividad enzimática en el intestino delgado; puede ser primaria (la forma fisiológica que ocurre con la edad en la mayoría de las personas), secundaria (causada por daño intestinal en enfermedades como la enfermedad celíaca, gastroenteritis o enfermedad de Crohn) o congénita (una forma extremadamente rara de ausencia total de lactasa desde el nacimiento). La intolerancia a la lactosa, por su parte, es la manifestación clínica —los síntomas digestivos— de esa deficiencia, pero no todas las personas con deficiencia de lactasa presentan síntomas: depende de la cantidad de lactosa ingerida, del grado de actividad enzimática residual, de la motilidad intestinal y de la composición de la microbiota colónica. Por último, la intolerancia a la lactosa no debe confundirse con la alergia a la proteína de la leche de vaca, que es una reacción del sistema inmunitario frente a las proteínas lácteas (caseína, β-lactoglobulina) y constituye un proceso patológico completamente distinto. Es un término compuesto por la raíz latina lac, lactis ("leche") y el sufijo bioquímico -asa, que designa enzimas. Este sufijo fue propuesto en 1898 por el fisiólogo francés Émile Duclaux como convención sistemática: se toma el nombre del sustrato y se le añade -asa para nombrar a la enzima que lo transforma. Así, lactosa + -asa = lactasa, igual que sacarosa + -asa = sacarasa. La raíz última es la indoeuropea *g(a)lag-, que dio también el griego γάλα ("leche"). No. La lactosa es un azúcar (disacárido) presente en la leche; la lactasa es la enzima que digiere ese azúcar rompiéndolo en glucosa y galactosa. La confusión es frecuente por la similitud fonética, pero son moléculas completamente distintas: una es un carbohidrato (sustrato) y la otra es una proteína catalítica (enzima). Porque la disminución de la actividad de la lactasa después del destete es la norma biológica en todos los mamíferos. Lo excepcional, en realidad, es mantener la lactasa activa en la edad adulta: esa capacidad es una adaptación evolutiva surgida en poblaciones humanas que domesticaron ganado lechero hace unos 10.000 años. Se estima que alrededor del 68 % de la población adulta mundial tiene una reducción significativa de la actividad de la lactasa. No necesariamente. La deficiencia de lactasa es la reducción de la actividad enzimática; la intolerancia a la lactosa es la aparición de síntomas digestivos tras ingerir lactosa. Muchas personas con niveles bajos de lactasa pueden consumir cantidades moderadas de lácteos —hasta unos 12 gramos de lactosa por comida, equivalentes a un vaso de leche— sin presentar síntomas apreciables. El umbral depende de la cantidad de enzima residual, la velocidad de tránsito intestinal y la composición de la flora bacteriana del colon. No. Son procesos distintos. La intolerancia a la lactosa es un problema digestivo causado por la falta de la enzima lactasa: el organismo no puede descomponer el azúcar de la leche y aparecen síntomas como hinchazón, gases y diarrea. La alergia a la leche, en cambio, es una reacción del sistema inmunitario frente a las proteínas de la leche, y puede producir síntomas cutáneos, respiratorios e incluso anafilaxia. Los mecanismos, la gravedad potencial y el abordaje son completamente diferentes. Si desea profundizar en conceptos asociados a la lactasa, puede consultar las siguientes definiciones del Diccionario médico:Qué es la lactasa
Dónde se produce y cómo actúa
Persistencia y no persistencia de lactasa: una perspectiva evolutiva
Diferenciación con conceptos relacionados
Preguntas frecuentes
¿De dónde viene la palabra "lactasa"?
¿Es lo mismo lactasa que lactosa?
¿Por qué la mayoría de los adultos pierden la capacidad de digerir la lactosa?
¿La deficiencia de lactasa significa siempre intolerancia a la lactosa?
¿La intolerancia a la lactosa es lo mismo que la alergia a la leche?
Referencias
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