Elastina

Qué es la elastina

La elastina es, junto con el colágeno, una de las dos grandes proteínas estructurales del tejido conectivo. Mientras el colágeno aporta resistencia a la tracción, la elastina aporta la capacidad de deformarse de forma reversible. Un ejemplo gráfico: cuando se pellizca la piel del dorso de la mano y se suelta, la rapidez con que vuelve a alisarse depende en buena parte de la integridad de la red de elastina dérmica.

El nombre se acuñó a finales del siglo XIX, tomando la raíz griega ἐλαστός (elastós, "dúctil") y el sufijo -ina, habitual para designar proteínas. La proteína fue aislada químicamente en preparaciones de ligamento nucal bovino, un tejido muy rico en fibras elásticas que permitió los primeros estudios de composición aminoacídica.

De la tropoelastina a la fibra madura

La elastina madura no se sintetiza directamente. Las células (fibroblastos, células musculares lisas, condrocitos) fabrican un precursor soluble de unos 60 kDa llamado tropoelastina, codificado por un único gen (ELN) situado en el cromosoma 7. La tropoelastina se secreta al espacio extracelular, donde se deposita sobre un andamiaje de microfibrillas ricas en fibrilina. Allí interviene la enzima lisil oxidasa, que cataliza la formación de enlaces cruzados covalentes entre residuos de lisina de moléculas adyacentes de tropoelastina. El resultado son estructuras reticuladas extraordinariamente estables: desmosina e isodesmosina, dos aminoácidos exclusivos de la elastina que no se encuentran en ninguna otra proteína conocida.

Esos entrecruzamientos hacen que la elastina madura sea insoluble en agua, resistente a la mayoría de las proteasas y de una longevidad notable: su vida media se ha estimado en torno a 70 años, lo que la convierte en una de las proteínas más duraderas del organismo humano. La contrapartida es que, una vez depositada, apenas se renueva. En tejidos adultos la síntesis de tropoelastina es mínima, y la elastina dañada rara vez se repone con la misma calidad estructural que la original.

Composición aminoacídica y mecanismo de retroceso

Más del 75 % de la secuencia de la elastina está formada por cuatro aminoácidos apolares: glicina, valina, alanina y prolina. Esa composición hidrofóbica es la responsable de su comportamiento mecánico. Los dominios hidrofóbicos de la molécula adoptan conformaciones desordenadas en presencia de agua, con una entropía conformacional elevada. Cuando la fibra se estira, las cadenas se alinean y pierden entropía; al cesar la fuerza, el desorden termodinámicamente favorable se restaura espontáneamente y la fibra se contrae. Es lo que los biofísicos denominan un mecanismo de retroceso entrópico, similar al de una goma elástica convencional.

Las fibras de elastina pueden estirarse hasta un 150 % de su longitud en reposo sin romperse, una deformación mucho mayor que la del colágeno. Y lo hacen consumiendo muy poca energía: la histéresis (proporción de energía disipada como calor en cada ciclo de estiramiento) es de apenas un 10 %, frente al 70-90 % del colágeno. Esa eficiencia mecánica explica por qué la aorta puede distenderse y retroceder miles de millones de veces a lo largo de una vida sin fatigarse.

Distribución tisular y relevancia clínica

La elastina es abundante donde la deformación cíclica o el retroceso mecánico resultan necesarios para la función normal. La capa media de la aorta contiene láminas elásticas concéntricas (50 a 70 capas en el arco aórtico humano) que amortiguan la onda de pulso sistólico. El parénquima pulmonar posee una red de fibras elásticas en el intersticio alveolar que sostiene la espiración pasiva. En la piel, las fibras elásticas de la dermis reticular permiten que el tegumento se adapte a los movimientos articulares y recupere su tersura.

Mutaciones en el gen ELN causan la estenosis aórtica supravalvular (una forma de obstrucción de la aorta ascendente) y forman parte del espectro genético del síndrome de Williams-Beuren. Defectos en proteínas asociadas a la fibra elástica, como la fibrilina-1, originan el síndrome de Marfan, con manifestaciones cardiovasculares, esqueléticas y oculares. El síndrome de Ehlers-Danlos, aunque afecta predominantemente al colágeno, incluye subtipos con hiperlaxitud cutánea y vascular donde la red elástica también se ve comprometida.

La degradación enzimática de la elastina por la elastasa neutrofílica es el mecanismo central del enfisema pulmonar por déficit de alfa-1 antitripsina, y contribuye al remodelado vascular en la aterosclerosis y en los aneurismas aórticos. Los fragmentos resultantes de esa degradación (péptidos de elastina o elastoquinas) no son inertes: actúan como señales proinflamatorias y quimiotácticas que reclutan más leucocitos al sitio de lesión, cerrando un ciclo que se autoalimenta.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra elastina?

De la raíz griega ἐλαστός ("dúctil, que se deja estirar") y el sufijo -ina, convención para nombrar proteínas. Se aisló por primera vez en el siglo XIX a partir del ligamento nucal bovino.

¿Es lo mismo elastina que colágeno?

No. Son las dos proteínas estructurales principales del tejido conectivo, pero con funciones complementarias. El colágeno resiste la tracción y evita que los tejidos se desgarren. La elastina permite el estiramiento reversible. Ambas coexisten en la mayoría de los tejidos, en proporciones que varían según la función mecánica requerida.

¿Se puede regenerar la elastina perdida?

En la práctica clínica actual, no de forma eficaz. La síntesis activa de tropoelastina ocurre sobre todo durante el desarrollo fetal y la infancia. En el adulto, la producción es casi nula, y los intentos de restituir fibras elásticas funcionales mediante ingeniería tisular o terapia génica siguen en fase experimental.

Referencias

1. Wikipedia (inglés). Elastin.
2. Frontiers in Cell and Developmental Biology. Role of Elastin in Cardiovascular Diseases.
3. PMC / National Library of Medicine. Mechanical properties and functions of elastin in tissues.
4. MSD Manual (versión profesional). Trastornos del tejido musculoesquelético y conectivo.