Glicina

Qué es la glicina

En 1820, el químico francés Henri Braconnot aisló un sólido cristalino de sabor dulce al hervir gelatina con ácido sulfúrico. Lo llamó «sucre de gélatine» (azúcar de gelatina), y durante unos años el compuesto circuló con el nombre de «glicocola» (del griego κόλλα, kólla, «cola, pegamento»). Fue Jöns Jacob Berzelius quien en 1848 propuso el nombre más breve «glicina», derivado de γλυκύς (glykýs, «dulce»), la misma raíz que comparten «glucosa» y «glicerol». La estructura química no quedó establecida hasta que Auguste Cahours la describió en 1858 como una amina del ácido acético.

Su cadena lateral se reduce a un solo átomo de hidrógeno unido al carbono alfa. Esa simplicidad tiene consecuencias directas: la molécula no posee centro quiral (no existen formas L y D), se adapta tanto a entornos hidrófobos como hidrófilos, y su escaso volumen le permite ocupar posiciones en el interior de las proteínas donde un aminoácido mayor no cabría. El colágeno aprovecha precisamente esa característica.

Papel estructural en el colágeno

Aproximadamente un tercio de los residuos de aminoácidos del colágeno son glicina. La secuencia repetitiva del colágeno sigue el patrón Gly-X-Y (donde X suele ser prolina e Y, hidroxiprolina), y esa regularidad permite que tres cadenas polipeptídicas se enrollen en la triple hélice compacta que da al colágeno su resistencia mecánica. Solo la glicina, con su cadena lateral mínima, cabe en el interior apretado de esa hélice; la sustitución de glicina por cualquier otro aminoácido desestabiliza la estructura y es la causa de formas graves de osteogénesis imperfecta.

Función como neurotransmisor

En 1965 se propuso que la glicina actúa como neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central. Hoy se sabe que cumple dos papeles distintos en la transmisión sináptica. En la médula espinal y el tronco del encéfalo se une a receptores de glicina propios (canales de cloruro activados por ligando), provocando una hiperpolarización que reduce la excitabilidad neuronal. En otras regiones del encéfalo funciona como coagonista del receptor NMDA del glutamato: el canal solo se abre cuando tanto el glutamato como la glicina (o la D-serina) ocupan sus sitios de unión respectivos.

Esa dualidad, inhibidora en unas sinapsis y facilitadora en otras, hace que la glicina no encaje bien en la distinción simple entre «neurotransmisor excitador» y «neurotransmisor inhibidor» que suele enseñarse en los textos introductorios.

Versatilidad metabólica

Más allá de su incorporación a las proteínas y su papel en la neurotransmisión, la glicina aporta átomos de carbono y nitrógeno a varias rutas biosintéticas. Proporciona los dos carbonos y el nitrógeno del anillo de purina en la síntesis de nucleótidos, interviene en la formación del grupo hemo de la hemoglobina (condensándose con el succinil-CoA para dar ácido δ-aminolevulínico) y contribuye al tripéptido glutatión (γ-glutamil-cisteinil-glicina), uno de los principales antioxidantes intracelulares. También participa en la síntesis de creatina y en la conjugación hepática de ácidos biliares.

Su vía de síntesis principal parte de la serina, por acción de la serina hidroximetiltransferasa, una reacción que transfiere simultáneamente un grupo metileno al tetrahidrofolato. El sistema de escisión de la glicina, localizado en la mitocondria, la degrada liberando CO₂, NH₃ y un grupo metileno que también se canaliza al metabolismo del folato.

Preguntas frecuentes

¿Qué relación tiene la glicina con la glicocola?

Son el mismo compuesto. Glicocola fue el nombre que recibió poco después de su aislamiento, aludiendo a su sabor dulce (glykýs) y a su origen a partir de la cola de la gelatina (kólla). Berzelius simplificó el nombre a «glicina» en 1848 y desde entonces es la denominación aceptada en la nomenclatura bioquímica internacional.

¿La glicina es realmente «no esencial»?

Depende del contexto. El organismo adulto sano sintetiza glicina en cantidades suficientes para la mayoría de las funciones. Sin embargo, varios autores han señalado que la biosíntesis endógena puede no cubrir la demanda total cuando se suman las necesidades del colágeno, el glutatión, las purinas, el hemo y la conjugación biliar. En prematuros, quemados graves y pacientes en estado séptico se la considera condicionalmente necesaria.

¿La glicina tiene sabor?

Sí, marcadamente dulce. De hecho, fue ese sabor el que motivó su primer nombre («azúcar de gelatina») y el que inspiró la raíz griega que acabó dando nombre al compuesto. La glicina libre es también responsable del sabor dulce del camarón y se utiliza como edulcorante en algunas formulaciones farmacéuticas.

¿Qué ocurre cuando la glicina del colágeno se sustituye por otro aminoácido?

La triple hélice pierde estabilidad. Las mutaciones que reemplazan la glicina en la secuencia Gly-X-Y del colágeno tipo I son la causa molecular de la mayoría de las formas de osteogénesis imperfecta, una enfermedad hereditaria que cursa con fragilidad ósea.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Aminoácidos. MedlinePlus en español. MedlinePlus. Consultado en 2026.
2. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry. 8.ª ed. Nueva York: W.H. Freeman; 2021. Capítulo 3: Amino Acids, Peptides, and Proteins.
3. Razak MA, Begum PS, Viswanath B, Rajagopal S. Multifarious beneficial effect of nonessential amino acid, glycine: a review. Oxid Med Cell Longev. 2017;2017:1716701. PubMed.
4. Real Academia Española. Glicina. Diccionario de la lengua española, 23.ª ed. DLE. Consultado en 2026.