DICCIONARIO MÉDICO
Aminoácido no esencial
Un aminoácido no esencial es un aminoácido que el organismo humano puede sintetizar a partir de otros precursores de carbono y nitrógeno en condiciones fisiológicas normales. Por ese motivo no es imprescindible obtenerlo de los alimentos a diario, a diferencia de los aminoácidos esenciales. No obstante, su disponibilidad influye directamente en la síntesis proteica, el equilibrio ácido-base, la inmunidad y múltiples rutas de señalización celular. En total, once de los veinte aminoácidos proteicos se consideran no esenciales: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, serina, glicina, prolina, cisteína, tirosina, arginina y glutamina. Los cuatro últimos pueden volverse “condicionalmente esenciales” en etapas de rápido crecimiento o estrés metabólico. En la práctica clínica, las concentraciones plasmáticas de estos aminoácidos sirven como biomarcadores de metabolismo proteico y su administración forma parte de la nutrición clínica de pacientes críticos, oncológicos o con fallo hepático. Las alteraciones congénitas de su síntesis, aunque infrecuentes, originan trastornos neurológicos graves y deficiencias funcionales que exigen diagnóstico temprano e intervención dietética específica. El hígado y, en menor grado, el riñón y el músculo esquelético elaboran aminoácidos no esenciales a partir de intermediarios del ciclo de Krebs y de la glucólisis. Así, el piruvato se transamina para formar alanina; el oxalacetato origina aspartato; mientras que el α-cetoglutarato dona su esqueleto al glutamato, desde el cual nacen glutamina, prolina y arginina. La serina deriva de la 3-fosfoglicerina y sirve de precursor a la glicina y a la cisteína (cuando existe aporte de azufre procedente de la metionina). Durante el neonatal precoz, la gestación, el trauma, la sepsis o las quemaduras extensas, la síntesis hepatorrenal de determinados aminoácidos no cubre las demandas aumentadas. En estas circunstancias, cisteína, tirosina, arginina y glutamina se consideran esenciales en la dieta para mantener la homeostasis nitrogenada y la respuesta inmunitaria. En el músculo, el ciclo glucosa-alanina transporta nitrógeno al hígado a la vez que suministra precursores gluconeogénicos. En ayuno prolongado, la alanina plasmática aumenta y contribuye hasta un 40 % de la producción hepática de glucosa. La eficacia de este mecanismo depende del intercambio continuo de piruvato y aminoácidos entre órganos periféricos y hepatocitos. El glutamato es el principal neurotransmisor excitador del sistema nervioso central, mientras que la glicina actúa como inhibidor en la médula espinal y co-agonista del receptor NMDA. Un desequilibrio en su concentración participa en la génesis de epilepsia, esquizofrenia y dolor crónico. El riñón transforma glutamina en amoníaco, proceso que libera iones hidroxilo para tamponar ácidos volátiles y contribuye a mantener el pH sanguíneo en rangos fisiológicos. Durante acidosis metabólica, la glutaminasa renal se activa y la glutamina se torna pseudo-esencial. La prolina e hidroxiprolina son indispensables para la triple hélice de colágeno. La serina y la glicina proporcionan un tercio de los residuos de la matriz extracelular. La deficiencia dietética o la mutación en enzimas de hidroxilación retrasa la cicatrización cutánea y aumenta el riesgo de rotura tendinosa. El glutatión, trímero de glicina, cisteína y ácido glutámico, neutraliza radicales libres y protege a la mitocondria. Una ingesta escasa de cisteína o su precursor metionina reduce la síntesis de glutatión y agrava el estrés oxidativo en enfermedades crónicas. El informe conjunto FAO/OMS/UNU 2007 no establece ingestas mínimas para los aminoácidos no esenciales, asumiendo que una proteína dietética de calidad cubre su producción endógena. Sin embargo, estudios en ancianos y pacientes críticos demuestran que aportar 0,3 g/kg/d de glutamina o 0,2 g/kg/d de arginina mejora la función inmune y la masa magra. Mutaciones en la ornitina transcarbamilasa o la argininosuccinato sintetasa interrumpen el ciclo de la urea, elevan el amonio plasmático y producen encefalopatía neonatal. La restricción proteica y los agentes secuestradores de nitrógeno son el tratamiento de elección. La enteropatía perdedora de proteínas, la pancolitis extensa y la quimioterapia disminuyen la absorción y aumentan el catabolismo de glutamina, prolina y arginina, favoreciendo la atrofia mucosa y la bacteriemia. Megadosis crónicas de arginina pueden descompensar la insuficiencia renal, mientras que la suplementación indiscriminada de glutamina elevó la mortalidad en dos ensayos de pacientes sépticos con fallo multiorgánico. Equilibrio y monitorización son esenciales. Aunque estudios tempranos mostraron reducción de infecciones, revisiones Cochrane recientes no han confirmado beneficio claro y advierten de posibles efectos adversos en shock séptico. Las guías actuales recomiendan individualizar su uso. La arginina es precursor del óxido nítrico; su suplementación (9 g/día) acelera la curación de úlceras por presión y lesiones por quemadura moderada, al mejorar la perfusión tisular y la síntesis de colágeno. Modelos animales muestran que 10 g/día de glicina disminuyen la necrosis por esteatohepatitis y el daño isquémico de trasplante hepático, gracias a la potenciación de la vía antioxidante NRF2. El aminoacidograma plasmático detecta desequilibrios específicos; los test de isótopos estables miden la síntesis de proteínas musculares tras suplementos. En la práctica, se emplean proteína C reactiva, prealbúmina y balanza nitrogenada para ajustar la terapia nutricional. Se priorizan fórmulas enterales ricas en péptidos para síndrome de intestino corto y nutrición parenteral con soluciones cristalinas equilibradas, donde los aminoácidos no esenciales aportan 60 % del nitrógeno. Los cetoanálogos de glutamina y arginina reducen la carga ureica en enfermedad renal avanzada. Once: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutámico, serina, glicina, prolina, cisteína, tirosina, arginina y glutamina. La mayoría de los estudios muestran que una dieta equilibrada aporta suficiente glutamina; su beneficio ergogénico es limitado salvo en ultrarresistencia o sobreentrenamiento intenso. Puede aumentar la síntesis de óxido nítrico y favorecer la vasodilatación, pero la evidencia clínica es heterogénea y debe valorarse en conjunto con factores cardiovasculares. Sí, siempre que combinen fuentes vegetales variadas y mantengan una ingesta total de proteína > 0,8 g/kg/día. En personas sanas es seguro en dosis moderadas, pero en enfermedad renal o hepática puede aumentar amonio y nitrógeno ureico; se recomienda supervisión médica. © Clínica Universidad de Navarra 2025Qué es aminoácido no esencial
Biosíntesis y clasificación
Rutas metabólicas principales
Lista de aminoácidos no esenciales
Concepto de esencialidad condicional
Funciones fisiológicas clave
Metabolismo energético y glucosa-alanina
Neurotransmisión y excitabilidad
Detoxificación de nitrógeno y equilibrio ácido-base
Formación de colágeno y cicatrización
Regulación redox y antioxidante
Importancia nutricional y recomendaciones
Requerimientos teóricos
Fuentes alimentarias
Trastornos asociados
Errores congénitos del metabolismo
Déficit adquirido y malabsorción
Exceso y toxicidad
Aplicaciones clínicas y suplementación
Glutamina en cuidados intensivos
Arginina y cicatrización
Glicina y hepato-protección
Diagnóstico y monitorización clínica
Tratamiento dietético y farmacológico
Precauciones y recomendaciones
Cuándo acudir al médico
Preguntas frecuentes
¿Cuántos aminoácidos no esenciales existen?
¿Necesito suplementar glutamina si soy deportista?
¿La arginina mejora la función sexual?
¿Los vegetarianos obtienen suficientes aminoácidos no esenciales?
¿Existen riesgos al tomar combinaciones de BCAA y glutamina?