Aminoacil tRNA

Qué es el aminoacil-ARNt

Cuando un ARNt libre recibe su aminoácido específico, la molécula resultante pasa a llamarse aminoacil-ARNt. El prefijo «aminoacil» indica que un residuo de aminoácido está esterificado —unido mediante un enlace éster— al extremo 3' de la cadena del ARNt, concretamente al grupo hidroxilo de la ribosa terminal de la secuencia CCA conservada en todos los ARNt. Es esa unión química la que distingue al aminoacil-ARNt del ARNt descargado.

A finales de la década de 1950, Paul Zamecnik y Mahlon Hoagland, trabajando en el Massachusetts General Hospital de Boston, observaron que los aminoácidos marcados radiactivamente se asociaban primero a una fracción de ARN soluble antes de incorporarse a las proteínas nacientes. Aquel ARN soluble resultó ser lo que hoy conocemos como ARNt, y el complejo transitorio que formaba con el aminoácido era, precisamente, el aminoacil-ARNt. El hallazgo confirmó que la célula no une directamente los aminoácidos libres a la cadena polipeptídica; necesita un intermediario cargado.

El enlace éster y la vida media del aminoacil-ARNt

La reacción que genera el aminoacil-ARNt corre a cargo de la aminoacil-ARNt sintetasa correspondiente y consume una molécula de ATP, que se hidroliza hasta AMP y pirofosfato inorgánico. Esa inversión energética no es menor: equivale a dos enlaces fosfato de alta energía, y explica por qué el enlace éster resultante almacena la energía suficiente para impulsar después la formación del enlace peptídico en el ribosoma sin gasto adicional de ATP en ese paso concreto.

Fuera del ribosoma, el enlace éster del aminoacil-ARNt es relativamente inestable en medio acuoso. Su hidrólisis espontánea liberaría el aminoácido y dejaría el ARNt descargado, inútil para la traducción. Para evitar esa pérdida, la célula dispone del factor de elongación EF-Tu (en procariotas) o eEF-1A (en eucariotas), una proteína que se une al aminoacil-ARNt recién formado y lo escolta hasta el sitio A del ribosoma, protegiéndolo durante el tránsito. Sin esa escolta, la eficiencia de la traducción caería de forma apreciable (y no poco: algunos estudios in vitro muestran una reducción de más de diez veces en la velocidad de incorporación cuando EF-Tu está ausente).

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene el término «aminoacil»?

De la química orgánica. Un «acilo» es el grupo funcional que queda cuando un ácido carboxílico pierde su grupo hidroxilo (–OH). «Aminoacilo» se refiere al acilo derivado de un aminoácido. Así, «aminoacil-ARNt» describe literalmente un ARNt que lleva un residuo acilo de aminoácido unido por enlace éster.

¿Es lo mismo aminoacil-ARNt que ARNt cargado?

Sí. «ARNt cargado» es la forma coloquial, habitual en textos didácticos. La nomenclatura bioquímica formal emplea «aminoacil-ARNt» o la abreviatura aa-ARNt.

¿Qué sucede si el aminoácido incorrecto se une al ARNt?

Varias aminoacil-ARNt sintetasas poseen un sitio de edición que hidroliza el aminoácido mal emparejado antes de que el aminoacil-ARNt defectuoso llegue al ribosoma. Ese mecanismo de corrección mantiene la tasa de error de la traducción por debajo de una incorporación errónea por cada diez mil aminoácidos, una cifra indispensable para que las proteínas se plieguen correctamente.

¿Quién descubrió que los aminoácidos se unen al ARNt antes de incorporarse a las proteínas?

Paul Zamecnik y Mahlon Hoagland, entre 1957 y 1958, en el Massachusetts General Hospital de Boston. Sus experimentos con aminoácidos marcados con carbono-14 demostraron la existencia de un intermediario ARN-aminoácido, hoy denominado aminoacil-ARNt.

Referencias

1. Manual MSD (versión para profesionales). Generalidades sobre la genética.
2. Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. From RNA to Protein. Molecular Biology of the Cell, 4.ª ed. New York: Garland Science, 2002.
3. MedlinePlus Genetics. ¿Qué son las proteínas y qué es lo que hacen?.
4. National Human Genome Research Institute (NHGRI). Traducción — Glosario genético.