Inmunoglobulina D

Qué es la inmunoglobulina D

La letra D procede de su cadena pesada, la cadena delta (δ), que es la que la distingue de las otras cuatro clases. Se identificó en 1965, cuando David Rowe y John Fahey tropezaron con una proteína mielomatosa que no encajaba en ninguna de las categorías conocidas hasta entonces. Ese hallazgo casual amplió a cinco el número de isotipos. Medio siglo después, sigue siendo la inmunoglobulina peor comprendida del grupo, en parte porque circula en cantidades minúsculas y se degrada con rapidez.

Un anticuerpo sobre todo de membrana

La IgD trabaja sobre todo anclada a la superficie celular, no disuelta en el suero como las clases mayoritarias. En el linfocito B virgen se coexpresa con la inmunoglobulina M de membrana, y entre las dos forman el receptor con el que la célula detecta a su antígeno. Ambas comparten la misma especificidad, pero no son redundantes: se acepta que la IgD ayuda a regular el umbral a partir del cual el linfocito responde, un ajuste fino que modula su sensibilidad.

Hay un detalle molecular elegante en esta convivencia. La célula fabrica IgM e IgD de superficie a la vez a partir de un mismo mensaje genético, mediante un procesamiento alternativo del ARN, sin necesidad de reordenar el ADN. Cuando el linfocito se activa y madura hasta célula plasmática, la IgD de su membrana desaparece. Es, en cierto modo, la señal de que la célula ha dejado atrás su fase de vigilancia. Investigaciones más recientes apuntan además a una IgD secretada que participaría en la defensa de las mucosas respiratorias, un capítulo todavía abierto.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se llama inmunoglobulina D?

Por su cadena pesada delta. La Organización Mundial de la Salud fijó en 1964 la nomenclatura de las cinco clases según el tipo de cadena pesada, con una letra griega para cada una. A la de cadena delta le correspondió la D.

¿Es lo mismo IgD que inmunoglobulina D?

Sí. "IgD" es la abreviatura; "inmunoglobulina D" es la denominación completa. Esta entrada describe la molécula desde su estructura y su función. Para su relevancia clínica, como la IgD sérica o el síndrome de hiper-IgD, consulte la entrada IgD.

¿Qué diferencia a la IgD de la IgM en el linfocito B?

Ambas se sitúan en la membrana del linfocito B virgen y comparten especificidad, así que reconocen el mismo antígeno. La IgM además circula por la sangre como pentámero soluble y es clave en la respuesta inicial; la IgD apenas sale al suero y parece ocuparse de afinar la respuesta de la célula en la que está anclada.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Inmunoglobulinas cuantitativas. MedlinePlus, enciclopedia médica en español.
2. Manual MSD, versión para profesionales. Componentes moleculares del sistema inmunitario. Inmunología y trastornos alérgicos.
3. Instituto Nacional del Cáncer (NCI). Definición de inmunoglobulina. Diccionario de cáncer del NCI.
4. Real Academia Española. Inmunoglobulina. Diccionario de la lengua española.