Inmunoglobulina D

Qué es la inmunoglobulina D

La inmunoglobulina D fue identificada en 1965 por David Rowe y John Fahey al estudiar una proteína mielomatosa que no encajaba en las cuatro clases conocidas hasta entonces (IgG, IgA, IgM, IgE). La letra D corresponde a su cadena pesada delta (δ), siguiendo la convención griega que la OMS estableció en 1964 para las demás clases. Para la interpretación clínica de la IgD sérica y su asociación con el síndrome de hiper-IgD, consulte la entrada IgD.

Estructura molecular

Cada monómero de IgD consta de dos cadenas pesadas delta (δ) y dos cadenas ligeras kappa o lambda, con la forma de Y habitual de las inmunoglobulinas. La cadena delta posee un dominio variable y tres dominios constantes (Cδ1, Cδ2, Cδ3), con una región bisagra extensa y rica en residuos cargados que la hace especialmente susceptible a la proteólisis. El peso molecular del monómero es de aproximadamente 185 kDa y su vida media sérica, de solo 2-3 días, la más corta junto a la de la IgE.

Función: receptor de membrana del linfocito B

En la superficie del linfocito B maduro virgen, la IgD se coexpresa con la IgM de membrana formando parte del BCR. Ambas comparten la misma región variable —y, por tanto, la misma especificidad antigénica—, pero difieren en sus dominios constantes y en la señalización intracelular que transmiten. Se postula que la IgD contribuye a modular el umbral de activación del linfocito B: su presencia parece facilitar la respuesta ante antígenos de baja afinidad y ajustar la tolerancia inmunológica. Cuando el linfocito B se activa, prolifera y se diferencia en célula plasmática, la IgD de membrana se pierde; las células B de memoria ya no la expresan.

Además de su papel como receptor de membrana, trabajos recientes han demostrado que la IgD sérica —secretada en cantidades mínimas— puede unirse a basófilos a través de un receptor aún no caracterizado por completo, activándolos para liberar citocinas y péptidos antimicrobianos. Esta observación sugiere un vínculo entre la IgD y la respuesta inmune innata que se investiga activamente.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se llama "D" este isotipo?

Por la letra griega delta (δ), que designa su cadena pesada. Fue la quinta inmunoglobulina en descubrirse —en 1965, un año después de que la OMS hubiera fijado la nomenclatura de las cuatro clases previas— y recibió la siguiente letra disponible en el alfabeto griego de la serie.

¿Es lo mismo inmunoglobulina D que IgD?

Sí. "Inmunoglobulina D" es la denominación completa; "IgD" es la abreviatura. En esta entrada se describe la molécula desde su estructura y función; para su relevancia clínica (IgD sérica, síndrome de hiper-IgD), consulte la entrada IgD.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Inmunoglobulinas cuantitativas. MedlinePlus, enciclopedia médica en español.
2. Instituto Nacional del Cáncer (NCI). Definición de inmunoglobulina. Diccionario de cáncer del NCI.
3. Manual MSD, versión para profesionales. Componentes moleculares del sistema inmunitario.
4. Real Academia Española. Inmunoglobulina. Diccionario de la lengua española.