Gammaglobulina

Qué es la gammaglobulina

El término nace de la nomenclatura electroforética. Cuando se aplica un campo eléctrico a una muestra de suero sobre un soporte de acetato de celulosa o gel de agarosa, las proteínas se desplazan a velocidades distintas según su tamaño y carga eléctrica. La fracción más lenta es la última en separarse y recibió, históricamente, la letra griega gamma (γ). De ahí "gamma-globulina", que describe una posición en la curva del proteinograma, no una molécula concreta.

La técnica fue desarrollada por el bioquímico sueco Arne Tiselius en la década de 1930 y le valió el Premio Nobel de Química en 1948. Tiselius separó las proteínas del plasma en albúmina y tres fracciones de globulinas (alfa, beta y gamma), un esquema que sigue vigente en la práctica clínica.

Composición de la fracción gamma

La inmensa mayoría de las proteínas que migran en la zona gamma son inmunoglobulinas, las moléculas que actúan como anticuerpos en la respuesta inmunitaria adaptativa. La IgG es, con diferencia, la más abundante y la que más contribuye a la altura del pico gamma en el proteinograma; le siguen la IgA y la IgM. Otras proteínas menores, como la proteína C reactiva, pueden localizarse también en esta región, aunque su concentración es muy baja.

Conviene no tratar "gammaglobulina" e "inmunoglobulina" como sinónimos estrictos, por más que en la práctica clínica se usen a menudo de forma intercambiable. Una parte de la IgA migra en la zona beta y no en la gamma, y no toda proteína que alcance la zona gamma es necesariamente un anticuerpo. La diferencia es sutil, pero tiene consecuencias cuando se interpreta un proteinograma con zonas de solapamiento entre las fracciones beta y gamma.

Alteraciones de la fracción gamma

Cuando la fracción gamma aparece elevada de forma difusa y simétrica en el proteinograma, se habla de hipergammaglobulinemia policlonal. Es un hallazgo frecuente en infecciones crónicas, enfermedades autoinmunes y hepatopatías. Las tres clases principales de inmunoglobulinas aumentan de forma proporcional, sin que ninguna domine sobre las demás.

Otra situación es la que produce un pico estrecho y bien delimitado dentro de la banda gamma (o, a veces, en la zona beta): el componente monoclonal o componente M, propio de las gammapatías monoclonales. Ese pico corresponde a la producción masiva de una sola variante de inmunoglobulina por un clon de células plasmáticas. No todos los componentes M indican malignidad; la gammapatía monoclonal de significado incierto (GMSI) es la causa más frecuente y, en la mayoría de los casos, se mantiene estable con seguimiento periódico.

En el extremo opuesto, la hipogammaglobulinemia se manifiesta como un aplanamiento de la curva gamma. Puede ser congénita (como la agammaglobulinemia ligada al cromosoma X) o adquirida (secundaria a determinadas neoplasias, fármacos inmunosupresores o pérdida renal de proteínas).

Preguntas frecuentes

¿Gammaglobulina e inmunoglobulina son lo mismo?

En la práctica cotidiana suelen usarse como equivalentes, pero no lo son del todo. "Gammaglobulina" describe una posición en el proteinograma; "inmunoglobulina" nombra las proteínas por su estructura y su función defensiva. La mayor parte de las inmunoglobulinas migran en la zona gamma, pero una fracción de la IgA lo hace en la zona beta.

¿Qué es un componente monoclonal?

Un pico estrecho y simétrico que aparece en la banda gamma (o beta) del proteinograma y que corresponde a la producción excesiva de un único tipo de inmunoglobulina por un clon celular. Para identificar con exactitud de qué inmunoglobulina se trata y si su cadena ligera es kappa o lambda, se recurre a una segunda técnica, la inmunofijación.

¿Para qué se mide la fracción gamma?

Para detectar alteraciones cuantitativas de las inmunoglobulinas séricas. Un aumento difuso orienta hacia procesos infecciosos o autoinmunes, un pico monoclonal puede indicar una gammapatía y un descenso sugiere inmunodeficiencia.

¿Quién desarrolló la técnica del proteinograma?

Arne Tiselius, bioquímico sueco, en los años treinta del siglo XX. Su trabajo sobre la electroforesis de proteínas le valió el Nobel de Química de 1948.

Referencias

1. MedlinePlus. Inmunoglobulinas cuantitativas. Enciclopedia médica en español.
2. MedlinePlus. Análisis de globulinas.
3. O'Connell TX, Horita TJ, Kasravi B. Understanding and interpreting serum protein electrophoresis. Am Fam Physician. 2005;71(1):105-112.
4. Real Academia Española. Gammaglobulina. Diccionario de la lengua española, 23.ª edición.