Amilina

Qué es la amilina

El nombre combina el sustantivo amiloide (del latín amylum, "almidón", y el griego εἶδος [eîdos], "aspecto") con el sufijo -ina, empleado en endocrinología para designar hormonas. La amilina se almacena en el interior de los mismos gránulos secretores que contienen insulina en las células beta y se libera junto a ella en una proporción aproximada de 1:100 (amilina : insulina). Esa cosecreción hace que sus niveles plasmáticos suban tras las comidas y caigan durante el ayuno, en paralelo con los de la insulina.

Conviene no confundir amilina con anilina ni con anilida, tal como advierte el Diccionario de términos médicos de la RANM. Tampoco debe equipararse a la sustancia amiloide en general: la amilina es un péptido concreto, mientras que "amiloide" designa cualquier agregado proteico con estructura fibrilar en lámina beta, sea cual sea la proteína de origen.

Identificación en 1987

Los depósitos de material hialino en los islotes de Langerhans de pacientes con diabetes tipo 2 se conocían desde la observación de Opie en 1901. Durante décadas se asumió que estaban formados por insulina o fragmentos de ella. En 1987, dos grupos independientes aislaron y secuenciaron el péptido real que los componía: Per Westermark, en Suecia, y Garth Cooper, en Nueva Zelanda, describieron una molécula de 37 residuos que no se correspondía con la insulina. Cooper la denominó inicialmente DAP (diabetes-associated peptide) y Westermark, IAPP. El nombre amilina se adoptó después para designar a la hormona en su función fisiológica, reservándose IAPP para el contexto de la patología amiloide.

Función en la regulación de la glucemia

La amilina actúa como complemento sinérgico de la insulina. No la sustituye, la refuerza. Mientras la insulina promueve la captación periférica de glucosa, la amilina contribuye al control glucémico por al menos tres vías: enlentece el vaciamiento gástrico (lo que amortigua el pico posprandial de glucosa), inhibe la secreción de glucagón por las células alfa del islote e induce sensación de saciedad a través de receptores en el área postrema del tronco encefálico, una región sensible a señales glucostáticas.

En la diabetes tipo 1, la destrucción de las células beta elimina tanto la producción de insulina como la de amilina. Los pacientes con diabetes tipo 2 mantienen inicialmente niveles elevados de ambas, en correspondencia con la hiperinsulinemia compensadora, pero a medida que la masa de células beta disminuye, la secreción de amilina cae también.

Capacidad amiloidogénica y relación con la diabetes tipo 2

La secuencia de aminoácidos 20-29 de la amilina humana es la responsable de su tendencia a plegarse de forma anómala y generar fibrillas insolubles con estructura de lámina beta. Un dato lo ilustra bien. La amilina de rata, que difiere de la humana justamente en esa región (contiene tres prolinas que impiden el plegamiento patológico), no forma amiloide in vivo ni resulta tóxica para las células beta.

En el páncreas de pacientes con diabetes tipo 2 establecida, los depósitos de amiloide derivados de amilina se encuentran en la mayoría de los islotes. Su presencia se ha asociado a la pérdida progresiva de células beta que caracteriza la evolución de la enfermedad, ya que los oligómeros solubles de amilina (formas intermedias, previas a las fibrillas maduras) parecen ejercer un efecto citotóxico directo sobre la membrana de las células beta. El gen de la amilina humana se localiza en el brazo corto del cromosoma 12 y contiene tres exones.

Relación con la familia de la calcitonina

Desde el punto de vista genético, la amilina pertenece a la superfamilia de péptidos de la calcitonina, que incluye la propia calcitonina y el CGRP (calcitonin gene-related peptide). Los receptores de amilina en el sistema nervioso central son heterodímeros formados por el receptor de calcitonina y unas proteínas accesorias denominadas RAMP (receptor activity-modifying proteins). Este parentesco molecular explica que la amilina posea cierta actividad sobre el metabolismo óseo, ya que puede actuar, con menor afinidad, sobre receptores de calcitonina.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra amilina?

Del término amiloide (a su vez del latín amylum, "almidón", y el griego εἶδος, "aspecto") con el sufijo -ina, convención habitual en endocrinología para nombrar hormonas. El nombre refleja la capacidad de este péptido para formar depósitos con aspecto de amiloide.

¿Es lo mismo amilina que amiloide?

No. La amilina es un péptido hormonal concreto, de 37 aminoácidos, secretado por el páncreas. Amiloide es un término genérico para cualquier depósito proteico con estructura fibrilar de lámina beta: puede derivar de la amilina, pero también de otras proteínas como la beta-amiloide cerebral o la transtiretina. La amilina es una de las más de treinta proteínas humanas que pueden originar amiloidosis.

¿Por qué la amilina de rata no forma amiloide y la humana sí?

La diferencia reside en la secuencia de aminoácidos 20-29 del péptido. En la rata, esa región contiene tres residuos de prolina que introducen giros rígidos en la cadena e impiden el apilamiento en lámina beta. La secuencia humana carece de esas prolinas, lo que permite que los monómeros de amilina se agreguen y formen fibrillas insolubles.

¿La amilina tiene relación con el Alzheimer?

Se investiga activamente. La amilina atraviesa la barrera hematoencefálica y se ha detectado codepositada con el péptido beta-amiloide en cerebros de pacientes con enfermedad de Alzheimer. Algunos estudios sugieren que ambos péptidos pueden interactuar y potenciar mutuamente su agregación, lo que constituye una de las hipótesis que conecta la diabetes tipo 2 con un mayor riesgo de demencia. La RANM recoge esta línea de investigación en su definición actualizada del término.

Referencias

1. Real Academia Nacional de Medicina. Amilina. Diccionario de términos médicos.
2. Wikipedia en español. Amilina. Consultado en junio de 2026.
3. Rojas I, Novials A. Amilina: del estudio molecular a las acciones fisiológicas. Endocrinología y Nutrición. 2001;48(8):234-245.
4. Westermark P, Andersson A, Westermark GT. Islet Amyloid Polypeptide: Structure, Function, and Pathophysiology. Physiological Reviews. 2011;91(3):795-826.