Mutasa

Una mutasa es una enzima de la clase de las isomerasas (EC 5) que cataliza el traslado de un grupo funcional de una posición a otra dentro de la misma molécula. Es, en sentido estricto, una transferasa intramolecular: el grupo que se mueve (con frecuencia un fosfato) no abandona la molécula en ningún momento, solo cambia de lugar en ella.

Qué es una mutasa

El nombre procede del latín mutare, "cambiar" o "mover de sitio", con el sufijo -asa que la bioquímica reserva para las enzimas. Describe con bastante precisión lo que hace la proteína: desplazar un grupo funcional sin alterar la composición global de la molécula. El producto de la reacción es, por definición, un isómero del sustrato de partida, razón por la que la nomenclatura de la Comisión de Enzimas encuadra a las mutasas dentro de las isomerasas, en concreto en la subclase EC 5.4 (transferasas intramoleculares).

No conviene confundirlas con otras isomerasas de nombre parecido. Las racemasas y las epimerasas cambian la configuración de un centro quiral sin mover ningún grupo de sitio. Las isomerasas cis-trans modifican la geometría de un doble enlace. La mutasa, en cambio, traslada un grupo químico entero, un fosfato por ejemplo, de un carbono a otro, sin tocar el estado de oxidación ni la estereoquímica del resto de la molécula.

Mutasas con relevancia en el metabolismo humano

La fosfoglicerato mutasa (EC 5.4.2.1) cataliza uno de los pasos intermedios de la glucólisis: convierte el 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato, trasladando el grupo fosfato de un carbono al contiguo. Ese movimiento, aparentemente menor, genera un compuesto de mayor contenido energético que permite a la enolasa, la enzima siguiente de la vía, producir fosfoenolpiruvato, uno de los dos sustratos que impulsan directamente la síntesis de ATP en la glucólisis. Un intermediario de esta reacción, el 2,3-bisfosfoglicerato, cumple además una función reguladora en el glóbulo rojo: modula la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y facilita su liberación en los tejidos.

Distinta de la anterior, aunque comparte parte del nombre, es la bisfosfoglicerato mutasa (EC 5.4.2.4), particularmente abundante en el eritrocito. Cataliza la conversión de 1,3-bisfosfoglicerato en 2,3-bisfosfoglicerato a través de la llamada derivación de Rapoport-Luebering, una vía secundaria de la glucólisis que sacrifica un ATP a cambio de generar ese regulador alostérico de la hemoglobina.

Fuera de la glucólisis existen otras mutasas relevantes en clínica. La metilmalonil-CoA mutasa depende de la coenzima B₁₂ como cofactor y convierte el metilmalonil-CoA en succinil-CoA, un paso necesario para oxidar ácidos grasos de cadena impar y ciertos aminoácidos ramificados. El déficit de esta enzima, o de la vitamina B₁₂ que la activa, produce acidemia metilmalónica.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra "mutasa"?

Del latín mutare ("cambiar", "mover") más el sufijo -asa, que identifica a las enzimas en la nomenclatura bioquímica. El nombre describe la acción catalítica: desplazar un grupo funcional de una posición a otra dentro de la misma molécula.

¿Es lo mismo una mutasa que una isomerasa?

No exactamente. Toda mutasa es una isomerasa, pero no toda isomerasa es una mutasa. Las isomerasas son una clase amplia (EC 5) que incluye también racemasas, epimerasas e isomerasas cis-trans. Las mutasas son un subgrupo concreto, el de las transferasas intramoleculares, definidas por mover un grupo entero de un carbono a otro.

¿La mutarrotasa es una mutasa?

No, aunque el nombre invite a pensarlo. La mutarrotasa (aldosa 1-epimerasa, EC 5.1.3.3) cambia la configuración del carbono anomérico de un azúcar, así que pertenece a las epimerasas, no a las transferasas intramoleculares. No traslada ningún grupo de una posición a otra: invierte la orientación de un hidroxilo ya existente. Es, en la práctica, el mismo tipo de confusión terminológica que separa a las mutasas de las racemasas.

¿Por qué la fosfoglicerato mutasa importa en medicina?

Porque su intermediario, el 2,3-bisfosfoglicerato, es el principal regulador de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno dentro del glóbulo rojo. Cualquier alteración de esta enzima o de la derivación de Rapoport-Luebering repercute, en última instancia, en la oxigenación tisular.

Referencias

Entradas relacionadas

Enzima. Proteína con capacidad catalítica, categoría general a la que pertenecen las mutasas.
Mutarrotación. Fenómeno catalizado por la mutarrotasa, una epimerasa que no debe confundirse con una mutasa.
Isómeros. Moléculas con la misma fórmula pero distinta disposición atómica, resultado de la acción de una mutasa.
Sustrato. Molécula sobre la que actúa la enzima.
Complejo enzima-sustrato. Asociación transitoria entre la enzima y su sustrato.
Coenzima B₁₂. Cofactor necesario para la actividad de la metilmalonil-CoA mutasa.
Cofactor. Molécula no proteica necesaria para la actividad catalítica de algunas enzimas.
Coenzima. Cofactor orgánico que participa en la transferencia de grupos funcionales.
Liasa. Otra clase de enzima (EC 4), que no debe confundirse con la mutasa.
Topoisomerasa. Isomerasa que actúa sobre la topología del ADN, distinta de las mutasas metabólicas.
Fosforilación a nivel de sustrato. Mecanismo de síntesis de ATP en la glucólisis, al que contribuye la fosfoglicerato mutasa.

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