Mutasa

Qué es una mutasa

El nombre deriva del latín mutare, "cambiar" o "mover de sitio", con el sufijo -asa, que en bioquímica designa convencionalmente a las enzimas. El término alude con precisión a lo que hace la enzima: cambiar de posición un grupo funcional sin modificar la composición global de la molécula. El producto de la reacción es un isómero del sustrato, lo que explica que las mutasas se clasifiquen dentro de las isomerasas en la nomenclatura de la Comisión de Enzimas (EC). En concreto, la mayoría de las mutasas se encuadran en la subclase EC 5.4 (transferasas intramoleculares), subdividida a su vez según el grupo que se transfiere: fosfotransferasas intramoleculares (EC 5.4.2), aminotransferasas intramoleculares y otras.

Conviene distinguir las mutasas de otras isomerasas. Las racemasas y epimerasas cambian la configuración de un centro quiral, las isomerasas cis-trans modifican la geometría de un doble enlace, y las oxidorreductasas intramoleculares redistribuyen electrones dentro de la molécula. La mutasa, en cambio, mueve un grupo químico entero —un fosfato, por ejemplo— de un carbono a otro sin alterar el estado de oxidación ni la configuración estereoquímica del resto de la molécula.

Mutasas con relevancia en el metabolismo humano

La fosfoglicerato mutasa (EC 5.4.2.1) cataliza la octava etapa de la glucólisis: convierte el 3-fosfoglicerato en 2-fosfoglicerato trasladando el grupo fosfato del carbono 3 al carbono 2. Esta reacción, aparentemente menor, es esencial porque genera un compuesto de mayor contenido energético que permite a la siguiente enzima de la vía —la enolasa— producir fosfoenolpiruvato, uno de los dos sustratos de alta energía que impulsan la síntesis de ATP a nivel de sustrato. Un intermediario de la reacción, el 2,3-bisfosfoglicerato (2,3-BPG), tiene además una función reguladora clave en el eritrocito: modula la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno y facilita la cesión de este a los tejidos.

La bisfosfoglicerato mutasa (EC 5.4.2.4) es una enzima distinta, particularmente abundante en los eritrocitos, que cataliza la conversión de 1,3-bisfosfoglicerato en 2,3-bisfosfoglicerato mediante la llamada derivación de Rapoport-Luebering. Aunque su nombre también incluye el término "mutasa", su función biológica es diferente: no forma parte del tronco glucolítico principal, sino de una desviación que sacrifica la producción de un ATP a cambio de generar el regulador alostérico 2,3-BPG.

Existen otras mutasas fuera de la glucólisis. La metilmalonil-CoA mutasa, por ejemplo, es una enzima dependiente de coenzima B₁₂ que convierte el metilmalonil-CoA en succinil-CoA, un paso necesario para la oxidación de ácidos grasos de cadena impar y de ciertos aminoácidos ramificados. El déficit de esta enzima o de su cofactor produce acidemia metilmalónica.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra "mutasa"?

Del latín mutare ("cambiar", "mover") más el sufijo -asa, que identifica a las enzimas en la nomenclatura bioquímica. El nombre describe la acción catalítica: mover un grupo funcional de una posición a otra dentro de la misma molécula.

¿Es lo mismo una mutasa que una isomerasa?

Toda mutasa es una isomerasa, pero no toda isomerasa es una mutasa. Las isomerasas son una clase amplia (EC 5) que incluye racemasas, epimerasas, isomerasas cis-trans y otras. Las mutasas constituyen un subgrupo concreto: las transferasas intramoleculares (EC 5.4), que se definen por mover un grupo funcional de un carbono a otro dentro de la misma molécula.

¿Por qué la fosfoglicerato mutasa es importante en medicina?

Porque su intermediario —el 2,3-bisfosfoglicerato— es el principal regulador de la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno en el glóbulo rojo. Las alteraciones en la actividad de esta enzima o en la derivación de Rapoport-Luebering pueden afectar al transporte de oxígeno y, en consecuencia, a la oxigenación tisular.

Referencias

1. Comité de Nomenclatura de la IUBMB. Enzyme Nomenclature — Class 5: Isomerases. ExplorEnz.
2. Real Academia Española. Mutasa. Diccionario de la lengua española.
3. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Examen de 2,3-DPG. MedlinePlus, enciclopedia médica en español.
4. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry. 8.ª ed. Nueva York: W.H. Freeman; 2021. Cap. 14: Glycolysis, gluconeogenesis, and the pentose phosphate pathway.