DICCIONARIO MÉDICO

Liasa

Una liasa es una enzima que rompe enlaces químicos sin recurrir al agua ni a una reacción de oxidación, dejando en su lugar un doble enlace o un anillo. También cataliza el proceso inverso, la adición de un grupo a un doble enlace. Forma la cuarta clase en que se ordenan las enzimas (EC 4) e incluye a las descarboxilasas, las aldolasas y las deshidratasas.

Qué es una liasa

Las liasas son una de las siete clases en que la nomenclatura internacional agrupa a las enzimas según el tipo de reacción que catalizan. Les corresponde el número 4. La palabra procede del griego λύσις (lýsis), "disolución" o "ruptura", con el sufijo -asa que se reserva para las enzimas: describe con exactitud lo que hacen, soltar un fragmento de la molécula.

Lo característico no es solo que rompan un enlace, sino cómo lo rompen. Una liasa separa dos átomos sin incorporar agua y sin transferir electrones, y en el hueco que deja aparece un doble enlace nuevo o se cierra un anillo. Muchas necesitan la ayuda de un cofactor: el fosfato de piridoxal y el pirofosfato de tiamina son habituales, y algunas emplean metales como el zinc.

Qué reacciones catalizan

La reacción típica elimina un grupo pequeño, dióxido de carbono, agua o amoniaco, y con esa salida se genera el doble enlace. Las liasas tienen una peculiaridad que las distingue del resto: en el sentido de ruptura basta un sustrato, mientras que en el sentido inverso, el de la adición, hacen falta dos. La flecha, por así decirlo, no es simétrica.

Ese doble sentido tiene consecuencias prácticas. Aunque el nombre sugiera destrucción, en la célula bastantes liasas trabajan sobre todo construyendo: unen un grupo a un doble enlace para formar una molécula mayor. La dirección que predomina depende de las concentraciones y de las necesidades del momento.

Clasificación de las liasas

El número EC 4 se subdivide según el enlace sobre el que actúa la enzima. Las de la subclase 4.1 rompen enlaces carbono-carbono: ahí están las descarboxilasas, que liberan dióxido de carbono, y las aldolasas, como la aldolasa de la glucólisis. La subclase 4.2 actúa sobre enlaces carbono-oxígeno e incluye las hidratasas y deshidratasas, entre ellas la fumarasa del ciclo de Krebs, la enolasa y la anhidrasa carbónica.

Siguen las liasas que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno (4.3), como las que liberan amoniaco; carbono-azufre (4.4); carbono-halógeno (4.5); y fósforo-oxígeno (4.6), donde figura la adenilato ciclasa, la enzima que fabrica AMP cíclico. Una subclase final recoge las que no encajan en ninguna de las anteriores.

Liasa, ligasa y sintasa

Conviene no confundir tres terminaciones parecidas. La ligasa, que forma la clase 6, une dos moléculas y consume energía en forma de ATP; por eso también se la llama sintetasa. La liasa, en cambio, no gasta ATP y no emplea agua para romper el enlace. Y la palabra sintasa, sin la sílaba intermedia, se reserva para las enzimas que forman un enlace sin recurrir a un nucleósido trifosfato, con independencia de la clase a la que pertenezcan. Una letra cambia el significado.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra liasa?

Del griego λύσις (lýsis), "disolución" o "ruptura", con el sufijo -asa que la nomenclatura reserva para las enzimas. Se acuñó al ordenar estas proteínas por el tipo de reacción que catalizan, y el término apunta a lo que la enzima le hace al sustrato: soltarle un trozo.

¿En qué se distingue una liasa de una hidrolasa?

En el agua. La hidrolasa rompe el enlace incorporando una molécula de agua; la liasa lo rompe sin ella y deja en su lugar un doble enlace o un anillo. Si hay hidrólisis, no es una liasa.

¿Una liasa solo rompe enlaces?

No. Muchas catalizan también la reacción contraria, la adición de un grupo a un doble enlace, y algunas actúan en el organismo sobre todo en ese sentido de síntesis.

¿Qué liasas intervienen en el metabolismo humano?

Varias rutas centrales dependen de ellas: la aldolasa en la glucólisis, la fumarasa en el ciclo de Krebs, la argininosuccinato liasa en el ciclo de la urea. La anhidrasa carbónica, también una liasa, interviene en el transporte de dióxido de carbono por la sangre.

Referencias

  1. Comité de Nomenclatura de la IUBMB. EC 4, Lyases. Enzyme Nomenclature, Queen Mary University of London.
  2. McDonald AG, Boyce S, Tipton KF. ExplorEnz: the primary source for the IUBMB enzyme nomenclature list. ExplorEnz, Trinity College Dublin.
  3. McDonald AG, Tipton KF. Enzyme nomenclature and classification: the state of the art. FEBS Journal, 2023. FEBS Journal.
  4. Real Academia Española. Enzima. Diccionario de la lengua española.

Entradas relacionadas

  • Enzima: proteína con actividad catalítica; concepto general del que la liasa es una de las clases.
  • Aldolasa: liasa de la glucólisis que escinde la fructosa-1,6-bisfosfato en dos triosas.
  • Fumarasa: liasa (hidratasa) del ciclo de Krebs que añade agua al fumarato.
  • Sustrato: molécula sobre la que actúa la enzima.
  • Coenzima: molécula orgánica no proteica que asiste a la enzima en la catálisis.
  • Cofactor: componente no proteico necesario para que muchas liasas funcionen.
  • Metabolismo: conjunto de reacciones celulares en las que participan estas enzimas.

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