DICCIONARIO MÉDICO
Lisozima
La lisozima es una enzima que degrada la pared de numerosas bacterias y forma parte de la defensa natural del organismo. Está presente en las lágrimas, la saliva, el moco y otras secreciones, donde actúa como una primera barrera frente a los microbios. Rompe un enlace concreto del peptidoglicano, el armazón que da rigidez a la envoltura bacteriana, y con ello provoca que la célula estalle. La lisozima, también llamada muramidasa, es una enzima del grupo de las hidrolasas glucosídicas. Su nombre combina dos raíces griegas: lysis (disolución, rotura) y la terminación -zima, que Alexander Fleming tomó de la palabra fermento (en griego, zýme) para señalar que se trataba de una sustancia con comportamiento de fermento. Al bautizarla así en 1922, Fleming quería resumir en una sola palabra lo que había observado: una secreción capaz de disolver bacterias. Se trata de una proteína pequeña. La forma humana ronda los 14 kilodalton y su cadena se pliega en una estructura compacta con una hendidura en la superficie: ese surco es el sitio activo, el lugar donde encaja el azúcar bacteriano que la enzima va a cortar. Su tamaño reducido tiene una consecuencia práctica: el riñón la filtra con facilidad, un detalle que reaparece al hablar de la lisozimuria. La pared de las bacterias se sostiene sobre el peptidoglicano, un polímero también conocido como mureína que forma una malla alrededor de la célula. Esa malla alterna dos azúcares, el ácido N-acetilmurámico (NAM) y la N-acetilglucosamina (NAG), unidos entre sí por un enlace glucosídico beta-1,4. La lisozima corta precisamente ahí, entre el NAM y la NAG. Al romperse ese enlace la malla se afloja y, sin su envoltura rígida, la bacteria no resiste la presión interna: entra agua, se hincha y se rompe. Es lo que se denomina lisis osmótica. No todas las bacterias son igual de vulnerables. Las grampositivas tienen una pared gruesa hecha casi por completo de peptidoglicano, expuesto al exterior, y por eso resultan un blanco fácil. En las gramnegativas ese peptidoglicano queda protegido por una membrana externa de lipopolisacárido que actúa de escudo y dificulta el acceso de la enzima. Algunas arqueas van más lejos: su pared no contiene peptidoglicano verdadero, sino una variante llamada pseudomureína cuyos enlaces la lisozima no reconoce. La lisozima abunda en las secreciones que bañan las superficies del cuerpo expuestas al exterior. Aparece en las lágrimas, en la saliva, en el moco de las vías respiratorias y en la leche materna. También la fabrican y almacenan ciertas células de defensa, en particular los monocitos, los macrófagos y los neutrófilos, que la liberan durante la respuesta frente a una infección. Su papel encaja dentro del sistema inmunitario innato, el que responde de forma inmediata y sin necesidad de un contacto previo con el microbio. Más allá de romper paredes bacterianas, se le atribuyen efectos como opsonina, es decir, señala a las bacterias muertas para facilitar que otras células las engullan. Interviene también en la modulación de la inflamación. La clara del huevo de las aves es una de las fuentes más ricas y accesibles, motivo por el que buena parte de lo que se conoce sobre la estructura de esta enzima procede del estudio de la lisozima de huevo de gallina. La historia arranca con un catarro. Fleming observó por primera vez la actividad bacteriolítica del moco en noviembre de 1921, cuando una gota de secreción nasal cayó sobre un cultivo y disolvió las bacterias que allí crecían. Presentó el trabajo en mayo de 1922, en la revista de la Royal Society, bajo el título "Sobre un notable elemento bacteriolítico presente en tejidos y secreciones". Fue él quien propuso el nombre de lisozima en esa misma comunicación. La bacteria que usó como indicador en aquellos experimentos recibió el nombre de Micrococcus lysodeikticus, que significa "indicador de lisis", por lo bien que mostraba el efecto de la enzima. Hoy esa especie se conoce como Micrococcus luteus. El descubrimiento precedió en seis años al de la penicilina, aunque quedó eclipsado por este. Porque une la raíz griega lysis, que significa disolución, con la terminación derivada de fermento. Fleming acuñó el término en 1922 para describir una sustancia que disolvía bacterias y se comportaba como un fermento. Sí. Muramidasa es el nombre que hace referencia a su acción sobre el ácido murámico del peptidoglicano bacteriano. Ambos términos designan la misma enzima. No. Es mucho más eficaz frente a las bacterias grampositivas, cuya pared de peptidoglicano queda expuesta. En las gramnegativas, la membrana externa protege ese peptidoglicano y limita el alcance de la enzima. Su diana principal es la pared bacteriana, que los virus no poseen. Se le han descrito interacciones con algunos componentes virales, pero su función central es antibacteriana.Qué es la lisozima
Cómo actúa sobre las bacterias
Dónde se encuentra y para qué sirve
Un hallazgo de 1922
Preguntas frecuentes
¿Por qué se llama lisozima?
¿Es lo mismo lisozima que muramidasa?
¿La lisozima destruye todas las bacterias por igual?
¿La lisozima ataca a los virus?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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