Hemoglobina A

Qué es la hemoglobina A

La hemoglobina A es la versión mayoritaria de la hemoglobina en el organismo adulto. Su fórmula se escribe α₂β₂: dos cadenas de globina alfa y dos beta, cada una con su grupo hemo y su átomo de hierro. La letra A procede de adult, adulto, porque es la que domina una vez terminada la etapa fetal. Cuando un laboratorio habla de la hemoglobina "normal" del adulto, se refiere casi siempre a ella.

En cifras, la HbA ronda el 97 % del total. El resto se reparte entre una fracción menor, la hemoglobina A2, y unas trazas de hemoglobina fetal. Esa proporción tan estable es, en sí misma, un rasgo característico del adulto sano.

Estructura y por qué sirve de referencia

Las dos cadenas alfa tienen 141 aminoácidos; las dos beta, 146. Cada una se pliega en forma de bolsillo y sujeta en su interior un grupo hemo, el anillo de protoporfirina con hierro que fija el oxígeno. El conjunto es un tetrámero cuya arquitectura permite el juego cooperativo entre subunidades del que depende un transporte eficiente.

Su condición de forma predominante la convierte en el patrón de comparación. Las variantes hereditarias se detectan precisamente porque migran de manera distinta a la HbA cuando se separan las hemoglobinas en el laboratorio. Dicho de otro modo, la HbA marca la línea de salida, y cualquier desviación frente a ella es lo que llama la atención del hematólogo.

El relevo tras el nacimiento

Antes de nacer, la hemoglobina que manda es la fetal. La HbA se sintetiza en pequeña cantidad durante los últimos meses de gestación y toma el mando poco a poco tras el parto, a medida que se activa el gen de la cadena beta y se apaga el de la gamma. Hacia los seis meses de vida ya es la forma predominante, y en el primer año alcanza las proporciones propias del adulto. Este cambio ordenado explica por qué las variantes que afectan a la cadena beta, como la hemoglobina S, no se manifiestan en el recién nacido hasta que la HbF ha cedido su lugar.

Hemoglobina A y hemoglobina A2

La sangre del adulto contiene una segunda forma normal, la hemoglobina A2, construida con dos cadenas alfa y dos delta (α₂δ₂). Representa apenas un 2 a 3 % del total y su papel fisiológico sigue siendo modesto. Su interés reside en otro terreno: como no necesita cadenas beta para formarse, su proporción se altera en ciertas alteraciones de la síntesis de globina, lo que la convierte en un dato observado con atención en el estudio de las talasemias.

Por qué no es lo mismo que la HbA1c

Conviene separar dos nombres que se parecen. La hemoglobina A1c no es una hemoglobina distinta, sino una subfracción de la propia HbA a la que se ha unido glucosa de forma espontánea. Se agrupa dentro de la llamada hemoglobina glicosilada y su porcentaje refleja la glucemia media de las semanas previas. La HbA es la proteína; la HbA1c es esa misma proteína con un azúcar pegado. Confundirlas es un error frecuente.

Preguntas frecuentes

¿Qué significa la "A" de hemoglobina A?

Corresponde a adult, adulto. Nombra la hemoglobina que predomina una vez superada la vida fetal, en contraposición a la hemoglobina F (de fetal) que reina antes del nacimiento.

¿La hemoglobina A y la A1c son lo mismo?

No. La A1c es una fracción de la hemoglobina A que ha incorporado glucosa. La molécula de partida es idéntica; lo que cambia es que lleva un azúcar unido, y esa unión es la que se aprovecha como marcador de la glucemia media.

¿Cuándo se convierte la HbA en la hemoglobina principal?

Hacia los seis meses de vida ya predomina, y en torno al año alcanza la proporción del adulto, cercana al 97 %. Durante el embarazo apenas está presente, porque el protagonismo lo tiene entonces la hemoglobina fetal.

¿En qué se distingue de la hemoglobina A2?

En una de sus cadenas. La HbA usa cadenas beta (α₂β₂) y la HbA2, cadenas delta (α₂δ₂). Además, la primera es abrumadoramente mayoritaria y la segunda una fracción minoritaria del 2 a 3 %.

Referencias

1. MedlinePlus. Electroforesis de hemoglobina. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
2. Manual MSD, versión para profesionales. Generalidades sobre hemoglobinopatías.
3. Bases moleculares de las hemoglobinopatías. Biología Molecular, McGraw Hill (AccessMedicina).
4. MedlinePlus. Análisis de hemoglobina. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.