DICCIONARIO MÉDICO
Grupo hemo
El grupo hemo es un complejo formado por un átomo de hierro y un anillo de protoporfirina que actúa como grupo prostético en la hemoglobina y en otras proteínas del organismo. Interviene en el transporte de oxígeno y en la transferencia de electrones, y su síntesis y degradación están en la base de trastornos como las porfirias. La forma castellanizada hemo procede del griego haîma, haímatos: sangre. La misma raíz da origen a hematología, hemoglobina y hemorragia, entre muchos otros términos médicos. Como sustantivo independiente, hemo se adoptó del inglés heme para nombrar en español esta molécula concreta, mientras que hemo- sigue funcionando además como elemento compositivo en el resto del vocabulario médico. Desde el punto de vista bioquímico, el grupo hemo es el grupo prostético de las hemoproteínas: la parte no proteica que se une a determinadas proteínas y les permite cumplir su función. Es, en concreto, un complejo de hierro ferroso (Fe2+) y protoporfirina IX, un anillo tetrapirrólico. Esta combinación, tan sencilla en apariencia, hace posible procesos tan distintos como respirar y neutralizar peróxidos. El anillo de protoporfirina IX está formado por cuatro anillos pirrólicos unidos entre sí, con el átomo de hierro ocupando la posición central. Ese hierro establece seis enlaces de coordinación: cuatro con los nitrógenos del anillo, dispuestos en un mismo plano, y dos perpendiculares a él. Una de estas dos últimas posiciones es la que se reserva, en la hemoglobina y la mioglobina, para unir de forma reversible el oxígeno. La fórmula molecular del complejo es C34H32FeN4O4, con un peso molecular de unos 616,5 g/mol. Existen variantes del grupo hemo (identificadas como hemo a, hemo b y hemo c) que difieren en los grupos laterales del anillo; el hemo b, presente en la hemoglobina y en la mioglobina, es el más frecuente en el organismo humano. Unido a la globina, forma la hemoglobina, la proteína de los glóbulos rojos que transporta el oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos. En el músculo cumple un papel equivalente dentro de la mioglobina, donde actúa como reserva local de oxígeno. Fuera del transporte de gases, el grupo hemo actúa como cofactor en los citocromos de la cadena respiratoria mitocondrial, donde transfiere electrones en lugar de oxígeno. También forma parte de la catalasa, de varias peroxidasas y de la óxido nítrico sintasa. La versatilidad de una misma molécula para tareas tan diferentes depende, sobre todo, de la proteína a la que se une en cada caso. El grupo hemo se produce sobre todo en dos tejidos: la médula ósea, donde los precursores de los glóbulos rojos lo incorporan a la hemoglobina, y el hígado, que lo destina principalmente a los citocromos. La ruta completa consta de ocho reacciones enzimáticas sucesivas, que se reparten entre la mitocondria y el citosol de la célula. Comienza en la mitocondria con la unión de glicina y succinil coenzima A, catalizada por la ácido aminolevulínico sintasa, y termina de nuevo en la mitocondria, cuando la ferroquelatasa inserta el ion de hierro en el anillo ya formado. Un déficit en cualquiera de las enzimas de esta ruta da lugar a alguna de las porfirias, como la porfiria cutánea tarda. Al final de su vida útil, el grupo hemo no se recicla como tal. La enzima hemo oxigenasa lo transforma en biliverdina, que a su vez se convierte en bilirrubina; el hierro liberado en el proceso vuelve a las reservas del organismo para una nueva síntesis. Un fallo en esta vía de degradación está detrás de las hiperbilirrubinemias. En nutrición se distingue entre hierro hemo, el que llega unido al grupo hemo en alimentos de origen animal, e hierro no hemo, presente en vegetales y legumbres bajo otras formas químicas. Esta distinción es puramente terminológica y describe cómo se presenta el hierro en la dieta; no debe confundirse con el grupo hemo del propio organismo, que el cuerpo sintetiza y no obtiene directamente de los alimentos. No. El hierro es uno de los dos componentes del grupo hemo, junto con el anillo de protoporfirina IX. El grupo hemo no existe sin hierro, pero el hierro del organismo circula también de muchas otras formas ajenas al hemo, como unido a la ferritina o a la transferrina. Las porfirias son trastornos causados por el déficit de alguna de las ocho enzimas que participan en la síntesis del grupo hemo. Según en qué paso de la ruta se produzca el fallo, se acumulan distintos precursores intermedios, y de ahí que cada tipo de porfiria tenga manifestaciones distintas: unas afectan sobre todo al sistema nervioso, como la porfiria aguda intermitente, y otras a la piel, como la porfiria cutánea tarda. No todas pesan igual. Se clasifican en hepáticas y eritropoyéticas según dónde predomine la síntesis defectuosa del hemo. Son enfermedades poco frecuentes en conjunto; la porfiria cutánea tarda, con diferencia, es la más común. Sobre todo en la hemoglobina de los glóbulos rojos, que concentra la mayor parte del hemo corporal. También está presente en la mioglobina muscular y, en menor proporción, en los citocromos, la catalasa y otras hemoproteínas repartidas por prácticamente todos los tejidos. Químicamente sí: el hierro hemo de la carne, el pescado y las aves procede de la hemoglobina y la mioglobina de esos tejidos animales, la misma molécula que sintetiza el organismo humano. Por eso se absorbe con más facilidad que el hierro no hemo de origen vegetal, cuya vía de absorción intestinal es distinta.Qué es el grupo hemo
Estructura química
Función biológica
Biosíntesis y renovación
Hierro hemo y hierro no hemo
Preguntas frecuentes
¿Es lo mismo hemo que hierro?
¿Qué relación tiene el grupo hemo con las porfirias?
¿Dónde se encuentra el grupo hemo en el organismo?
¿El hemo de la dieta es el mismo que el que fabrica el cuerpo?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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