Mioglobina

Qué es la mioglobina

El nombre es una acuñación relativamente reciente. En 1921, el fisiólogo alemán H. Günther propuso el término mioglobina, construido sobre el modelo de hemoglobina, para nombrar el pigmento muscular que investigadores anteriores ya habían diferenciado de la hemoglobina sanguínea por sus propiedades espectroscópicas distintas. La palabra combina mio- (del griego μῦς, mŷs, "músculo") con globina, el nombre genérico que la bioquímica reserva para las proteínas capaces de fijar un grupo hemo, la misma que da nombre a la globina de la hemoglobina.

Se trata de una heteroproteína: una única cadena polipeptídica de 153 aminoácidos, plegada en ocho hélices alfa consecutivas designadas con las letras A a H, que envuelven una cavidad hidrófoba central. Ahí, sin enlace covalente, se aloja el grupo hemo: un anillo con un átomo de hierro en su centro, responsable último de fijar la molécula de oxígeno.

Un hito en la historia de la biología molecular

La mioglobina ocupa un lugar particular en la ciencia del siglo XX: fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se resolvió por completo. Lo consiguió John Kendrew en 1958, mediante cristalografía de rayos X aplicada a mioglobina de cachalote, elegida por su facilidad para cristalizar. Fue un hito. El logro le valió el Premio Nobel de Química de 1962, compartido con Max Perutz, que había resuelto por el mismo procedimiento la estructura de la hemoglobina.

Almacenar oxígeno, no transportarlo: la diferencia con la hemoglobina

Aunque ambas proteínas fijan oxígeno mediante el mismo mecanismo químico, su cometido biológico no coincide. La hemoglobina viaja disuelta en los hematíes y recorre el organismo entero llevando oxígeno de los pulmones a los tejidos. La mioglobina permanece fija dentro de la célula muscular, sin desplazarse, reteniendo el oxígeno localmente hasta que la mitocondria lo reclama. Esa diferencia de cometido explica también una diferencia de estructura: la hemoglobina es un tetrámero de cuatro cadenas que dialogan entre sí y modifican su afinidad por el oxígeno según la demanda, de ahí su curva de disociación en forma de ese; la mioglobina, al ser monomérica, capta y libera oxígeno sin ese diálogo entre subunidades, con una afinidad más alta y constante. Puede ampliarse esta comparación en la entrada dedicada a hemoglobina.

Dónde se encuentra y qué revela su presencia fuera del músculo

Se concentra sobre todo en el músculo esquelético y en el miocardio, los dos tejidos con mayor demanda sostenida de oxígeno. Su presencia es, además, la causa directa del color de la carne: los músculos ricos en mioglobina son oscuros, y los pobres en ella, pálidos, una diferencia que en los mamíferos buceadores, como las focas o los cetáceos, se acentúa con concentraciones musculares notablemente superiores a las humanas, que les permiten prolongar la apnea.

Cuando el tejido muscular sufre un daño extenso, la mioglobina escapa de la célula y aparece en la sangre; si su concentración supera la capacidad de reabsorción renal, termina apareciendo también en la orina, un fenómeno conocido como mioglobinuria.

Preguntas frecuentes

¿Qué diferencia hay entre la mioglobina y la hemoglobina?

La mioglobina almacena oxígeno dentro del músculo; la hemoglobina lo transporta por la sangre. La primera es monomérica y permanece fija en la célula; la segunda es un tetrámero circulante con una afinidad por el oxígeno que varía según la presión parcial del gas.

¿De dónde procede el nombre mioglobina?

Lo propuso el fisiólogo alemán Günther en 1921, tomando como modelo el nombre de la hemoglobina, con la que la proteína comparte estructura y función.

¿Es cierto que la mioglobina fue la primera proteína cuya estructura se conoció?

Sí. John Kendrew la resolvió en 1958 mediante rayos X, un logro reconocido con el Premio Nobel de Química de 1962.

¿Por qué la carne roja tiene más mioglobina que la carne blanca?

Porque los músculos que trabajan de forma sostenida y dependen del metabolismo aeróbico necesitan una reserva de oxígeno mayor, y esa reserva se traduce en más mioglobina y, por tanto, en un color más oscuro. Los músculos de contracción rápida, que recurren sobre todo al metabolismo anaeróbico, apenas la necesitan.

Referencias

1. Unmasking the Janus face of myoglobin in health and disease. Journal of Experimental Biology
2. Examen de mioglobina en sangre. MedlinePlus, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
3. De la mioglobina al SARS-CoV-2: 50 años del Protein Data Bank. SciELO México
4. Myoglobin. Encyclopaedia Britannica