Oximioglobina

Qué es la oximioglobina

El nombre se construye igual que el de otras proteínas oxigenadas: el prefijo oxi- indica que el oxígeno está unido a la molécula, y mioglobina añade el prefijo griego mys (músculo) a la raíz de globina. La oximioglobina es, por tanto, la mioglobina con su hierro ocupado por una molécula de oxígeno, frente a la mioglobina que aún no lo ha captado o que ya lo ha cedido.

La proteína contiene un único grupo hemo con un átomo de hierro en estado ferroso (Fe2+), el mismo estado que en la hemoglobina. Ahí termina buena parte del parecido estructural. La mioglobina es una cadena única, sin las cuatro subunidades de la hemoglobina, y esa diferencia de arquitectura tiene consecuencias directas en cómo se comporta frente al oxígeno.

Una cinética distinta a la de la hemoglobina

Al tener un solo punto de unión, la mioglobina no puede exhibir cooperatividad: no hay subunidades vecinas cuyo cambio de forma facilite la entrada de más oxígeno. La curva que relaciona su saturación con la presión parcial de oxígeno es, en consecuencia, hiperbólica y no sigmoidea. Esto tiene una traducción funcional muy concreta: la mioglobina alcanza una saturación alta incluso a presiones de oxígeno bajas, precisamente las que existen dentro del músculo en reposo.

Esa mayor afinidad por el oxígeno, superior a la de la hemoglobina en casi todo el rango fisiológico, es lo que permite que el oxígeno fluya de la sangre al músculo y no al revés. La oximioglobina actúa así como una reserva local que se moviliza cuando el consumo muscular de oxígeno supera, momentáneamente, el ritmo al que llega por la circulación.

Diferenciación con otros derivados de la mioglobina

El hierro del grupo hemo admite otros estados además del oxigenado. Sin ningún ligando unido, la proteína se denomina mioglobina desoxigenada, de tono púrpura oscuro; es la forma predominante en el interior de un músculo intacto, poco expuesto al aire. Cuando el hierro se oxida y pasa a estado férrico (Fe3+), aparece la metamioglobina, de color pardo, incapaz de unir oxígeno; su acumulación progresiva es uno de los fenómenos que explican por qué la carne fresca oscurece con el tiempo. Ninguna de las dos formas es intercambiable con la oximioglobina, aunque las tres deriven de la misma proteína y el mismo átomo de hierro.

Preguntas frecuentes

¿Por qué la carne fresca es más roja que la carne que lleva días expuesta al aire?

Por el estado de oxidación del hierro de la mioglobina. Al cortar el músculo, la mioglobina desoxigenada capta oxígeno del aire y se convierte en oximioglobina, de rojo vivo. Con el paso de las horas, ese hierro tiende a oxidarse hasta metamioglobina, de tono pardo, el cambio de color que asociamos a un producto menos fresco.

¿Tiene la oximioglobina alguna función en el organismo más allá de la reserva de oxígeno?

Su papel principal es, en efecto, actuar como depósito de oxígeno de disponibilidad inmediata para la contracción muscular, sobre todo en fibras con alta demanda metabólica. Se le atribuye también una función de amortiguación frente a especies reactivas del oxígeno, aunque este segundo papel está menos establecido que el de transporte y almacenamiento. En mamíferos buceadores, cuyo músculo alcanza concentraciones de mioglobina mucho más altas que las humanas, esta reserva adquiere una relevancia funcional todavía mayor.

¿Se puede medir la proporción de oximioglobina en un tejido?

Sí, mediante técnicas espectroscópicas que aprovechan las diferencias de absorción de luz entre la oximioglobina, la mioglobina desoxigenada y la metamioglobina, un principio parecido al que emplea la oximetría de pulso para la hemoglobina. Estas técnicas se usan sobre todo en investigación fisiológica y en el control de calidad de productos cárnicos.

Referencias

1. Oficina de Patentes de Estados Unidos (USPTO). Myoglobin blooming agent containing shrink films, packages and methods for packaging: química del color de la mioglobina y sus derivados.
2. PubMed Central (NCBI). Hemoglobin and cytochrome c: reinterpreting the origins of oxygenation and oxidation in erythrocytes.
3. PubMed Central (NCBI). Proteomic based approach for characterizing oxidation of buffalo and goat meat myoglobins.
4. PubMed Central (NCBI). Deficiência de ferro na insuficiência cardíaca: papel de la mioglobina en el almacenamiento de oxígeno muscular.