DICCIONARIO MÉDICO
Filamentos intermedios
Filamentos intermedios: componentes del citoesqueleto formados por proteínas fibrosas, con un diámetro de aproximadamente 10 nanómetros, que confieren resistencia mecánica a la célula y a los tejidos. A diferencia de los filamentos de actina y los microtúbulos, se caracterizan por su notable estabilidad y por la diversidad de proteínas que los componen según el tipo celular. El nombre de filamentos intermedios se debe a su calibre: 10 nm lo sitúan a medio camino entre los microfilamentos de actina (7 nm) y los microtúbulos (25 nm). El término fue acuñado a finales de la década de 1970, cuando la microscopía electrónica permitió distinguir con claridad estos tres sistemas dentro del citoplasma. Hasta esas fechas, los investigadores solo reconocían de forma inequívoca los microtúbulos y los filamentos de actina. Son exclusivos de las células animales. No se han descrito en plantas ni en hongos, aunque sí en algunos invertebrados como nematodos y moluscos. Forman redes que conectan la envoltura nuclear con la membrana plasmática y con las uniones intercelulares, de modo que funcionan como cables de tracción capaces de absorber fuerzas mecánicas sin romperse. Todas las proteínas de filamentos intermedios comparten un dominio central en hélice alfa de unos 310 aminoácidos y 48 nm de longitud, flanqueado por regiones amino y carboxilo terminales de tamaño y secuencia variables. Dos moléculas se enrollan entre sí formando un dímero superenrollado. La asociación antiparalela de dos dímeros genera un tetrámero, y el empaquetamiento lateral de ocho protofilamentos da lugar al filamento maduro de 10 nm. El resultado es una estructura sin polaridad intrínseca, lo cual la distingue de los filamentos de actina y de los microtúbulos. No interviene ATP ni GTP en su polimerización. El principal mecanismo de regulación de su ensamblaje y desensamblaje es la fosforilación por quinasas y la defosforilación por fosfatasas, un proceso considerablemente más lento que la adición y pérdida de subunidades en los otros dos sistemas. Se reconocen seis tipos de filamentos intermedios, numerados del I al VI, según la proteína que los forma y el tejido donde predominan. Los tipos I y II corresponden a las queratinas: ácidas (tipo I) y básicas (tipo II). Siempre copolimerizan en parejas, una ácida con una básica, y se encuentran en las células epiteliales. Son la familia más numerosa, con más de 50 isoformas descritas. Además de su función citoesquelética, constituyen la proteína estructural del cabello y las uñas, y participan en uniones intercelulares como los desmosomas. El tipo III agrupa cuatro proteínas capaces de formar filamentos homopoliméricos: la vimentina, presente en células de origen mesodérmico; la desmina, propia del músculo liso, estriado y cardíaco; la proteína ácida fibrilar glial (GFAP), característica de los astrocitos del sistema nervioso central; y la periferina, localizada en neuronas del sistema nervioso periférico. La vimentina es, con mucha probabilidad, el filamento intermedio más abundante del organismo. Bajo el tipo IV se agrupan los neurofilamentos (cadenas ligera, media y pesada), junto con la alfa-internexina, la nestina y la sinemina. El tipo V lo ocupan las laminas nucleares, las proteínas que forman la lámina fibrosa nuclear, una red que tapiza la cara interna de la envoltura del núcleo y que participa en la regulación de la transcripción génica. El tipo VI, descrito más recientemente, incluye la faquinina y la filensina, presentes en las células del cristalino ocular. Las mutaciones en genes de filamentos intermedios originan un abanico de enfermedades. Defectos en queratinas de la piel producen epidermólisis bullosa simple, en la que un traumatismo mínimo provoca la formación de ampollas cutáneas. Alteraciones en la desmina dan lugar a miopatías miofibrilares con debilidad muscular progresiva. Las mutaciones de la GFAP se asocian con la enfermedad de Alexander, una leucodistrofia rara que cursa con degeneración de la sustancia blanca cerebral. Anomalías en las laminas nucleares causan las llamadas laminopatías, entre las que destaca la progeria de Hutchinson-Gilford, un envejecimiento acelerado de aparición infantil. Sí, aunque durante décadas se los consideró estructuras puramente estáticas. Estudios recientes han demostrado que pueden desplazarse, acortarse y reorganizarse en respuesta a fuerzas mecánicas o a modificaciones postraduccionales como la fosforilación. La expresión de un tipo concreto de filamento intermedio suele mantenerse cuando una célula se transforma en tumoral. Por eso, la identificación de queratinas, vimentina o desmina mediante técnicas de inmunohistoquímica permite al patólogo determinar el tejido de origen de muchas neoplasias, lo cual resulta particularmente útil en metástasis cuyo tumor primario no se conoce. No. Solo las queratinas ya cuentan con más de 50 genes distintos. La diversidad génica es uno de los rasgos que diferencian a los filamentos intermedios de la actina, que en los mamíferos está codificada por solo seis genes muy conservados.Qué son los filamentos intermedios
Estructura molecular y ensamblaje
Clasificación en seis tipos
Relevancia en patología humana
Preguntas frecuentes
¿Los filamentos intermedios se mueven dentro de la célula?
¿Qué relación tienen con el diagnóstico de tumores?
¿Existe un único gen para cada filamento intermedio?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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