Filamentos de actina

Qué son los filamentos de actina

Reciben también el nombre de microfilamentos porque son los más finos de los tres tipos de filamentos que componen el citoesqueleto. Su denominación procede de la actina, la proteína que los forma; un vocablo acuñado en 1942 por los bioquímicos Brúnó Ferenc Straub y Albert Szent-Györgyi, a partir del latín actus (acción, movimiento), en referencia a la capacidad de esta proteína para generar contracción cuando interacciona con la miosina.

La actina es una de las proteínas más abundantes en las células animales. En ciertas células musculares puede representar hasta el 10 % de la proteína total. Existe en dos estados: la forma monomérica globular, denominada actina G, y la forma polimerizada filamentosa, la actina F. El paso de una a otra es un proceso continuo que permite a la célula reorganizar su citoesqueleto en cuestión de segundos, una velocidad que no tienen los filamentos intermedios.

Estructura y polimerización

Cada monómero de actina G tiene una masa de unos 42 kilodaltons y posee una hendidura central capaz de unir una molécula de ATP y un ion magnesio. Cuando la concentración de actina G libre supera un umbral concreto (la llamada concentración crítica, que in vitro se sitúa en torno a 0,1 micromolar), los monómeros se asocian formando un polímero helicoidal de doble cadena. Dos protofilamentos enrollados entre sí completan una vuelta cada 37 nanómetros aproximadamente.

El filamento resultante tiene polaridad: un extremo positivo (o «más»), donde la adición de monómeros es más rápida, y un extremo negativo (o «menos»), donde predomina la pérdida de subunidades. Esta asimetría genera un fenómeno conocido como treadmilling, en el que la longitud aparente del filamento se mantiene estable mientras los monómeros recorren su interior desde un polo hasta el otro, como una cinta transportadora molecular.

Regulación por proteínas asociadas

Dentro de la célula, la dinámica de los filamentos de actina no depende solo de la concentración de monómeros libres. Un conjunto numeroso de proteínas accesorias controla cada etapa del proceso. Algunas, como el complejo Arp2/3 y las forminas, promueven la nucleación de nuevos filamentos. Otras estabilizan al polímero ya formado, lo fragmentan o lo protegen frente a la despolimerización. La tropomiosina, por ejemplo, se enrolla a lo largo de la hélice de actina F y en el músculo estriado regula el acceso de la miosina a los sitios de unión.

Señales tan variadas como la concentración de calcio intracelular, la actividad de proteínas de la familia Rho-GTPasa o la presencia de determinados fosfolípidos de membrana modifican la conducta de estas proteínas reguladoras. De ahí que la red de actina sea capaz de responder a estímulos mecánicos, hormonales o infecciosos con una rapidez difícil de igualar por otros componentes celulares.

Funciones en la célula y en los tejidos

En las células musculares, los filamentos de actina forman los llamados filamentos delgados, que se interdigitan con los filamentos gruesos de miosina dentro de cada miofibrilla. El deslizamiento de unos sobre otros produce el acortamiento del sarcómero y, en conjunto, la contracción del músculo.

Fuera del tejido muscular, la actina sostiene las microvellosidades del epitelio intestinal, forma la corteza rígida que da consistencia a la membrana plasmática, permite el desplazamiento de células como los leucocitos y participa en la citocinesis (el estrangulamiento final que separa a las dos células hijas tras la mitosis). Compuestos experimentales como las citocalasinas bloquean su polimerización, y las faloidinas impiden su desensamblaje; ambos han sido herramientas valiosas para entender la función de estos filamentos en el laboratorio.

Preguntas frecuentes

¿Son lo mismo «filamento de actina» y «microfilamento»?

Sí. Ambos nombres se usan indistintamente en la literatura científica y se refieren a la misma estructura de 7 nm de diámetro formada por actina F.

¿Qué diferencia a los filamentos de actina de los filamentos intermedios?

Aparte del diámetro (7 nm frente a 10 nm), la diferencia más relevante es funcional. Los filamentos de actina son enormemente dinámicos y se ensamblan y desensamblan en segundos; los intermedios son mucho más estables y actúan sobre todo como cables de resistencia mecánica. La composición proteica también es distinta: actina en un caso, familias diversas como queratinas, desmina o neurofilamentos en el otro.

¿La actina existe solo en las células animales?

No. La actina está presente en todas las células eucariotas, incluidas las de hongos y plantas. Hay incluso proteínas bacterianas (como MreB) que comparten un plegamiento similar con la actina eucariota, aunque durante mucho tiempo se consideraron exclusivas de las células con núcleo.

Referencias

1. Kenhub. Actina: anatomía y función. Disponible en: https://www.kenhub.com/es/library/anatomia-es/actina
2. Atlas de Histología Vegetal y Animal, Universidad de Vigo. Filamentos de actina. Disponible en: https://mmegias.webs.uvigo.es/5-celulas/7-actina.php
3. Alberts B, Johnson A, Lewis J, et al. Molecular Biology of the Cell. 6.ª ed. Nueva York: Garland Science; 2014.
4. Jardón Xicotencatl S, García Tovar CG. Filamentos de actina: componente del citoesqueleto clave en el campo veterinario. Boletín de Ciencias Agropecuarias del ICAP. 2026;12(24):103-112. Disponible en: https://repository.uaeh.edu.mx/revistas/index.php/icap/article/view/16867