Enlace

Qué es un enlace en el contexto biomédico

La palabra «enlace» procede del latín in- y laceus («lazo»), y designa, en química, la interacción que fija la posición relativa de dos átomos. Los enlaces pueden ser fuertes (covalentes, iónicos) o débiles (puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas). La distinción importa porque la biología utiliza ambos registros con propósitos distintos: los enlaces fuertes construyen el esqueleto de las biomoléculas, mientras que los débiles permiten interacciones reversibles, las que necesita un organismo para adaptarse, señalizar y regularse con rapidez.

Cuando un farmacólogo habla del enlace de un ligando a su receptor, se refiere casi siempre a una combinación de fuerzas débiles que puede deshacerse; cuando un bioquímico habla del enlace peptídico que une dos aminoácidos, describe un enlace covalente cuya rotura exige energía o la intervención de una enzima específica.

Tipos de enlace con relevancia biomédica

El enlace covalente se forma cuando dos átomos comparten uno o más pares de electrones. Es el más resistente de los enlaces químicos habituales en biología. Los enlaces C-C, C-N y C-O que vertebran las cadenas de aminoácidos, ácidos nucleicos y glúcidos son todos covalentes. Un subtipo con nombre propio en bioquímica es el enlace peptídico (amida entre el carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente), que da lugar a péptidos y proteínas. Otros subtipos incluyen el enlace glucosídico, que une monosacáridos, y el enlace fosfodiéster, que conecta nucleótidos en el ADN y el ARN.

El enlace iónico resulta de la atracción electrostática entre un ion con carga positiva y otro con carga negativa. En el medio acuoso del organismo, los enlaces iónicos puros son infrecuentes porque el agua los apantalla; lo que sí abunda son las interacciones electrostáticas parciales, que contribuyen al plegamiento de proteínas y a la unión de sustratos con sitios activos enzimáticos.

Los puentes de hidrógeno son, individualmente, unas veinte veces más débiles que un enlace covalente. Pero se despliegan en cantidades enormes. Las dos cadenas del ADN se mantienen unidas por miles de puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias. El agua debe sus propiedades térmicas anómalas a la misma interacción. Y el plegamiento de las proteínas en hélices alfa y láminas beta depende de puentes de hidrógeno entre grupos C=O y N-H de la cadena principal.

Existen además enlaces de coordinación (presentes en la hemoglobina, donde un átomo de hierro coordina la porfirina y el oxígeno), enlaces disulfuro (puentes S-S entre cisteínas que estabilizan la estructura terciaria de muchas proteínas) y los ya mencionados enlaces tioéster, como el del acetil-CoA, que almacenan energía suficiente para impulsar reacciones metabólicas.

Preguntas frecuentes

¿Qué diferencia hay entre enlace covalente y enlace iónico en el cuerpo humano?

El covalente comparte electrones entre átomos y forma las moléculas orgánicas (proteínas, lípidos, ácidos nucleicos). El iónico transfiere electrones de un átomo a otro y genera sales; en el medio acuoso corporal suele disolverse en iones libres, como el sodio y el cloruro de la sangre. Dentro de una proteína plegada, las interacciones electrostáticas entre cadenas laterales cargadas recuerdan al enlace iónico pero son más débiles que las de una sal cristalina.

¿Qué ocurre cuando se rompe un enlace peptídico?

Se libera un aminoácido del extremo de la cadena o se parte la proteína en fragmentos. La rotura requiere la adición de una molécula de agua (hidrólisis) y, en condiciones biológicas, la catalizan enzimas llamadas peptidasas o proteasas. La digestión de las proteínas alimentarias en el estómago e intestino es, en esencia, una hidrólisis masiva de enlaces peptídicos.

¿Por qué los puentes de hidrógeno son tan relevantes si son débiles?

Porque se suman. Un solo puente de hidrógeno aporta poca estabilidad, pero las biomoléculas grandes acumulan cientos o miles de ellos. Esa suma colectiva mantiene unidas las cadenas del ADN, estabiliza el plegamiento de las proteínas y confiere al agua sus peculiares propiedades disolventes y térmicas.

Referencias

1. Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU. Aminoácidos. MedlinePlus en español.
2. Real Academia Española. Enlace. Diccionario de la lengua española, 23.ª edición.
3. Manual MSD. Genes y cromosomas. Versión para público general.
4. Instituto Nacional del Cáncer. Proteína. Diccionario de cáncer del NCI.