Amidasa

Qué es una amidasa

Dentro del sistema de clasificación de la Comisión de Enzimas (EC), las amidasas se encuadran en la familia de las hidrolasas que actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno distintos de los enlaces peptídicos, y más concretamente en el subgrupo de las que actúan sobre amidas lineales (EC 3.5.1). La palabra combina el sustantivo amida, de origen francés, con el sufijo griego -asa (del griego -άσης), convención que desde finales del siglo XIX se emplea para designar enzimas. El uso documentado en inglés de amidase se remonta a 1917, según registra el Diccionario de términos médicos de la RANM.

Conviene no confundir amidasa con amilasa. La similitud fonética induce a error con cierta frecuencia, pero se trata de enzimas completamente distintas: la amilasa hidroliza almidón (un polisacárido), mientras que la amidasa rompe enlaces amida (un enlace entre carbono y nitrógeno).

Mecanismo catalítico

La reacción que catalizan las amidasas es, en esencia, la adición de una molécula de agua al enlace C-N de la amida. Los dos sustratos son la amida monocarboxílica y el agua; los dos productos, el ácido carboxílico correspondiente (en forma de carboxilato a pH fisiológico) y amoníaco libre. Dicho así, parece sencillo. Pero el enlace amida es notoriamente resistente a la hidrólisis espontánea, porque el par de electrones del nitrógeno se conjuga con el carbonilo y le confiere un carácter parcial de doble enlace.

Para superar esa barrera, las amidasas de la superfamilia AS (amidase signature) recurren a una tríada catalítica Ser-Ser-Lys, diferente de la clásica Ser-His-Asp de las serina proteasas. La región C-terminal de estas enzimas contiene una secuencia altamente conservada, rica en serina y glicina, que constituye la firma molecular del grupo. Se han resuelto las primeras estructuras cristalográficas de amidasas a partir de 2007.

Ejemplos biológicos relevantes

Hidrolasa de amidas de ácidos grasos (FAAH). Esta amidasa degrada la anandamida, un endocannabinoide, y la oleamida, una amida inductora del sueño. Al controlar los niveles de estos mediadores lipídicos, la FAAH regula indirectamente procesos como la percepción del dolor, el estado de ánimo y el ciclo vigilia-sueño. Deutsch y colaboradores identificaron por primera vez esta actividad amidasa en 1993, en fracciones de membrana de tejido cerebral de rata.

Péptido amidasa (Pam). Cataliza la hidrólisis de los enlaces amida C-terminales de péptidos, una reacción relevante en el procesamiento postraduccional de neuropéptidos y hormonas peptídicas. Su sustrato es distinto del que procesan las proteasas convencionales, que cortan enlaces peptídicos internos.

En microorganismos, las amidasas participan en el reciclaje de compuestos nitrogenados y en la degradación de xenobióticos, lo que ha despertado interés para aplicaciones en biorremediación.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra amidasa?

De amida (del francés amide) y el sufijo -asa, convención internacional derivada del griego que identifica a las enzimas. Su primer registro en inglés data de 1917.

¿Es lo mismo amidasa que amilasa?

No. La confusión es frecuente por la similitud fonética, pero actúan sobre sustratos por completo distintos. La amilasa hidroliza los enlaces glucosídicos del almidón; la amidasa rompe el enlace C-N de las amidas. Ni siquiera pertenecen al mismo subgrupo de hidrolasas.

¿Qué relación tiene la amidasa con las proteasas?

Las proteasas también rompen enlaces amida, pero lo hacen sobre enlaces peptídicos internos de las proteínas. Las amidasas en sentido estricto (EC 3.5.1) actúan sobre amidas lineales no peptídicas o sobre el enlace amida C-terminal de un péptido. La frontera entre ambas familias no siempre es nítida, porque comparten la misma reacción química de fondo.

Referencias

1. Real Academia Nacional de Medicina. Amidasa. Diccionario de términos médicos.
2. Wikipedia en español. Amidasa. Consultado en junio de 2026.
3. LibreTexts Español. Hidrólisis de amidas. Principios Básicos de Química Orgánica.
4. BRENDA Enzyme Database. EC 3.5.1.4: amidase. The Comprehensive Enzyme Information System.