Amilasa

Qué es amilasa

La amilasa es una enzima hidrolasa que cataliza la escisión de enlaces α-1,4-glucosídicos presentes en polisacáridos como el almidón, el glucógeno y sus dextrinas intermedias, liberando oligosacáridos más cortos y, finalmente, maltosa y glucosa. En el ser humano existen dos isoenzimas principales codificadas por genes independientes: la amilasa salival (AMY1) sintetizada por las glándulas parótida, submandibular y sublingual, y la amilasa pancreática (AMY2) producida por las células acinares exocrinas del páncreas.

Ambas presentan un peso molecular aproximado de 55-60 kDa, óptimo de actividad en pH neutro (6,7-7,0) y comparten ~97 % de homología de secuencia; sin embargo, difieren en su patrón de enlaces N-glicanos y en la sialilación terminal, lo que permite distinguirlas mediante técnicas de electroforesis de isoenzimas o inmunoinhibición selectiva.

En clínica, la determinación de amilasa sérica y urinaria constituye una herramienta indispensable para el diagnóstico temprano de la pancreatitis aguda y otras patologías abdominales o salivales, así como para la detección de entidades metabólicas menos frecuentes como la macroamilasemia.

Estructura, genética y regulación

Genética del locus AMY

El locus AMY se localiza en el cromosoma 1p21.1 y está formado por una serie de copias en tándem que codifican las isoformas salivales (AMY1A-C) y pancreáticas (AMY2A-B). La variación en el número de copias (copy number variation, CNV) de AMY1 se correlaciona con el contenido de almidón de la dieta: poblaciones con ingesta elevada presentan un número medio de copias significativamente mayor, lo que se traduce en una mayor concentración de amilasa salival y en una digestión inicial más eficiente.

Estructura tridimensional

La enzima adopta un pliegue (α/β)-barril típico de las glicoamilasas, con un sitio catalítico que contiene los residuos Asp^197, Glu^233 y Asp^300. El acceso del sustrato se facilita por un dominio C-terminal de tipo β-sándwich que actúa como “tapa” reguladora. Los iones Ca²⁺ y Cl^- son cofactores esenciales: estabilizan la conformación activa y participan en la orientación nucleofílica del residuo glutámico.

Regulación de la secreción

• Amilasa salival: estimulada por el sistema nervioso parasimpático (acetilcolina), la ingestión de alimentos y la presencia de sustancias saporíferas en la cavidad oral.
• Amilasa pancreática: regulada por colecistoquinina (CCK), secretina y reflejos vagales; aumenta postprandialmente en respuesta a grasas y proteínas parcialmente digeridas en duodeno.
• Hormonas como insulina y glucocorticoides modulan la transcripción de AMY2; el ayuno prolongado reduce la secreción, mientras que el estrés agudo la incrementa.

Fisiología digestiva

La digestión del almidón se inicia en la boca, donde la amilasa salival (ptialina) hidroliza ~5-10 % de los enlaces internos antes de que el bolo alimenticio alcance el estómago. Aunque el pH gástrico ácido inactiva la enzima, el bolo actúa como tampón y permite que continúe cierta actividad en el interior del alimento masticado. El proceso principal tiene lugar en el duodeno y yeyuno proximal gracias a la acción de la amilasa pancreática, que convierte el almidón en maltosa, maltotriosa y dextrinas límite. Estas fracciones son finalmente degradadas por enzimas de borde en cepillo (maltasa-glucoamilasa, isomaltasa) liberando glucosa absorbible.

Determinación analítica

Métodos de medición

• Método cinético colorimétrico con p-nitrofenil-maltoheptaósido (substrato cromogénico); la velocidad de liberación de p-nitrofenol se correlaciona con la actividad enzimática.
• Enzimoinmunoensayo con anticuerpos monoclonales que diferencian isoamilasas.
• Electroforesis en gel de agarosa y fijación específica (inhibidores selectivos) para separar isoformas salivales y pancreáticas.
• Espectrometría de masas (LC-MS/MS) en investigación genética para cuantificar la variabilidad de isoenzimas.

Valores de referencia (método IFCC-37 °C)

• Sangre total: 25-125 UI/L adultos; 15-100 UI/L pediátricos.
• Amilasa pancreática específica: < 50 UI/L.
• Amilasa urinaria: 3-20 UI/h o 10-1500 UI/L, dependiendo del flujo urinario.
• Índice amilasa-creatinina (CCR): < 2,0 % (pancreatitis > 3,5 %).

Indicaciones clínicas de la prueba

1. Diagnóstico de pancreatitis aguda (AASLD 2022): elevación ≥ 3 veces el límite superior normal dentro de las primeras 24 h.
2. Sospecha de macroamilasemia (discrepancia sérica-urinaria).
3. Evaluación de dolor abdominal agudo (úlcera perforada, obstrucción intestinal, colecistitis acalculosa).
4. Parotiditis viral (paperas) y sialoadenitis obstructiva.
5. Seguimiento postoperatorio de resección pancreática o ERCP complicada.
6. Control de insuficiencia renal con amilasemia elevada no pancreática.

Interpretación y causas de elevación

Amilasa pancreática (hiperamilasemia pancreática)

• Pancreatitis aguda/alcohólica/biliar.
• Pseudoquiste, trauma pancreático.
• Cáncer de páncreas (acinar, ductal) – elevación moderada persistente.

Amilasa salival

• Parotiditis viral, parotiditis crónica litiásica.
• Bulimia nerviosa y vómitos repetidos.
• Neoplasias de glándula salival.

Causas mixtas o no pancreáticas

• Insuficiencia renal (clearance reducido).
• Macroamilasemia: complejo amilasa-IgA/IgG (peso > 200 kDa) retenido en plasma.
• Perforación intestinal, isquemia mesentérica.
• Cetoacidosis diabética, embarazo ectópico roto.
• Fármacos: opiáceos, tiazidas, furosemida, azatioprina.

Macroamilasemia: un diagnóstico a descartar

Se define por la presencia de complejos macromoleculares de amilasa con inmunoglobulinas o con polietilenglicol, que generan amilasemia elevada persistente sin correlación clínica ni incremento urinario. El cloruro de polietileno glicol (precipitación selectiva) y la electroforesis confirman el diagnóstico. No requiere tratamiento.

Amilasa vs. lipasa: comparativa diagnóstica

Cuándo acudir al médico

• Dolor epigástrico intenso irradiado a espalda, con náuseas o vómitos, de inicio brusco.
• Fiebre, ictericia, coluria asociada a dolor en cuadrante superior derecho.
• Odinofagia y tumefacción parotídea bilateral en niños o adultos jóvenes.
• Antecedente de cálculos biliares o alto consumo alcohólico con síntomas digestivos agudos.
• Disminución del nivel de conciencia o hipotensión en contexto de dolor abdominal.

Precauciones y hábitos protectores del páncreas

• Limitar el alcohol a < 10 g/día mujeres, < 20 g/día varones; abstinencia en pancreatitis crónica.
• Mantener una dieta hipolipídica (< 30 % calorías de grasa) si hay hipertrigliceridemia (> 500 mg/dL).
• Controlar cálculos biliares con ecografía semestral si existe colelitiasis asintomática > 8 mm.
• Evitar tabaco, factor independiente de pancreatitis crónica y cáncer pancreático.
• Realizar ejercicio moderado ≥ 150 min/semana, que favorece perfil lipídico saludable.

Preguntas frecuentes

¿Una amilasa normal descarta pancreatitis?

No. En pancreatitis con hipertrigliceridemia, pancreatitis alcohólica tardía o presentación muy precoz, la amilasa puede ser normal o ligeramente elevada. La lipasa es más sensible.

¿Debo estar en ayunas para la prueba?

No es imprescindible. Sin embargo, el ayuno de 8 h minimiza interferencias posprandiales, especialmente si se solicitan enzimas hepáticas y perfil lipídico concomitante.

¿Los antibióticos alteran los valores?

Los macrólidos y la tetraciclina pueden elevar la amilasa al inducir pancreatitis medicamentosa; otros antibióticos no interfieren directamente en la determinación.

¿Puedo hacer deporte antes de la extracción?

El ejercicio intenso no modifica significativamente la amilasa, pero podría elevar CPK y LDH; se recomienda reposo de 30 minutos antes de la extracción.

¿Qué es la amilasa fecal?

Es un marcador indirecto de función pancreática exocrina menos usado que la elastasa-1. Valores bajos sugieren insuficiencia pancreática crónica.

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