Amilasa

Qué es la amilasa

El nombre procede del griego ἄμυλον (ámylon, compuesto de ἀ-, «sin», y μύλη, «muela»), que designaba originalmente la harina no molida y acabó significando «almidón» en la tradición farmacéutica grecolatina. Al añadir el sufijo -asa, reservado en bioquímica para las enzimas, el término identifica a cualquier enzima cuyo sustrato sea el almidón.

Precisamente una amilasa fue la primera enzima aislada en la historia de la bioquímica. En 1833 el químico francés Anselme Payen obtuvo a partir de extractos de malta una sustancia capaz de descomponer el almidón y la bautizó como «diastasa» (del griego διάστασις, «separación»). El término diastasa se mantuvo durante décadas en la literatura médica europea antes de ser sustituido por la nomenclatura moderna.

Tipos de amilasa según su mecanismo de acción

Existen tres variantes principales, clasificadas por el tipo de enlace que atacan y por la posición en la cadena de polisacárido donde actúan. La alfa-amilasa (EC 3.2.1.1) es una endoamilasa: corta enlaces α-1,4-glucosídicos en posiciones interiores de la cadena, lo que genera fragmentos de longitud variable. Es la variante predominante en mamíferos y la que tiene mayor protagonismo en la digestión humana.

La beta-amilasa (EC 3.2.1.2) actúa desde el extremo no reductor de la cadena y libera unidades de maltosa de dos en dos. No existe en tejidos humanos; su presencia se limita a plantas, hongos y algunas bacterias. Tiene importancia industrial considerable, sobre todo en la producción de jarabes de maltosa y en la elaboración de cerveza, donde la hidrólisis del almidón de la cebada depende en buena parte de esta enzima.

Existe además una tercera variante, la gamma-amilasa o glucoamilasa (EC 3.2.1.3), que también opera desde el extremo no reductor pero libera moléculas individuales de glucosa. Puede hidrolizar tanto enlaces α-1,4 como α-1,6, lo que le permite actuar sobre los puntos de ramificación de la amilopectina.

Localización en el organismo humano

Solo el subtipo alfa existe en el organismo humano. Se sintetiza en dos localizaciones: las glándulas salivales (parótida, submandibular y sublingual) producen la isoforma salival, codificada por los genes AMY1A, AMY1B y AMY1C; las células acinares del páncreas producen la isoforma pancreática, codificada por AMY2A y AMY2B. Todos estos genes se agrupan en el cromosoma 1 (locus 1p21.1).

Ambas isoformas comparten más del 95 % de su secuencia de aminoácidos y un peso molecular de unos 55-60 kDa. Funcionan mejor a pH cercano a la neutralidad (entre 6,7 y 7,2) y requieren iones de calcio y cloruro como cofactores para mantener su conformación activa. La diferencia principal reside en los patrones de glucosilación de la molécula, algo que permite distinguirlas en el laboratorio mediante electroforesis de isoenzimas o por inmunoinhibición selectiva.

La digestión del almidón, paso a paso

El proceso se inicia en la boca. La amilasa de la saliva (conocida históricamente como ptialina) comienza a fragmentar las cadenas de almidón mientras se mastica el alimento. Su contribución cuantitativa es modesta, apenas un 5-10 % de la hidrólisis total, pero no por ello irrelevante: el hecho de que percibamos un sabor dulce al masticar pan durante un rato se debe precisamente a la liberación de maltosa por acción de esta enzima.

Al llegar al estómago, el pH ácido inactiva la amilasa salival, aunque el interior del bolo alimenticio mantiene durante un tiempo un microambiente menos ácido que prolonga parcialmente la hidrólisis. La fase principal de la digestión del almidón tiene lugar en el duodeno y el yeyuno proximal, donde la amilasa pancreática vierte al intestino a través del conducto pancreático. Los productos resultantes (maltosa, maltotriosa, dextrinas límite) son después hidrolizados hasta glucosa por enzimas del borde en cepillo del enterocito, como la maltasa-glucoamilasa y la isomaltasa.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra amilasa?

Del griego ἄμυλον (ámylon), que significaba «almidón», y el sufijo bioquímico -asa, indicativo de enzima. Payen, que en 1833 la aisló por primera vez de extractos de malta, la llamó «diastasa»; el nombre actual se impuso décadas después, cuando se estandarizó la nomenclatura enzimática.

¿Es lo mismo amilasa que alfa-amilasa?

No exactamente. Amilasa es el término genérico que abarca tres subtipos (alfa, beta y gamma), cada uno con un mecanismo catalítico y una distribución biológica distintos. En la práctica clínica, cuando se habla de «amilasa» sin más, se está haciendo referencia a la alfa-amilasa, que es la única presente en tejidos humanos.

¿Los seres humanos producen beta-amilasa?

En absoluto. La beta-amilasa es una enzima vegetal y microbiana, ausente en mamíferos. Su papel en la alimentación humana es indirecto: interviene en procesos industriales como la elaboración de cerveza o la producción de jarabes de maltosa.

¿Por qué el pan sabe dulce si se mastica mucho rato?

Porque la amilasa salival va fragmentando el almidón del pan en maltosa y otros azúcares más cortos. Esos fragmentos activan los receptores del sabor dulce en la lengua. Basta medio minuto de masticación sostenida para que el efecto sea perceptible, aunque varía de una persona a otra en función de la cantidad de enzima presente en su saliva.

Referencias

1. MedlinePlus. Prueba de amilasa.
2. Real Academia Española. Amilasa. Diccionario de la lengua española.
3. Manual MSD (versión para público general). Páncreas.
4. Real Academia Nacional de Medicina de España. Amilasa α. Diccionario de términos médicos.