Proteinasa

Qué es una proteinasa

El nombre une la raíz de proteína con el sufijo «-asa», reservado en química desde el siglo XIX para nombrar enzimas. Curiosamente, la Real Academia Española no recoge «proteinasa» como entrada propia; sí registra «proteasa», que define de forma más general como la enzima que fragmenta las proteínas. En la literatura bioquímica ambos términos conviven, y no siempre con el mismo grado de precisión: unos autores los usan como sinónimos y otros reservan «proteinasa» para el subconjunto endopeptidasa.

Un tercer término, «peptidasa», completa el trío. La Comisión de Enzimas de la IUBMB lo emplea como categoría paraguas que incluye tanto a las endopeptidasas (las proteinasas propiamente dichas) como a las exopeptidasas, que retiran aminoácidos uno a uno desde los extremos de la cadena.

Mecanismo de acción

Todas las proteinasas catalizan la misma reacción química, la hidrólisis de un enlace peptídico, pero no todas lo hacen con la misma herramienta molecular. Las de tipo serina, cisteína y treonina emplean un aminoácido de su propio centro activo como nucleófilo: forman con el sustrato un intermediario covalente transitorio antes de liberar los dos fragmentos resultantes. Las de tipo aspártico, glutámico y metaloproteinasas, en cambio, no usan un residuo propio, sino una molécula de agua activada que ataca directamente el enlace.

Esta diferencia mecanística no es un detalle menor: condiciona el pH óptimo de cada tipo, su sensibilidad a distintos inhibidores y, en la práctica de laboratorio, qué reactivo bloquea a cuál.

Clasificación según el tipo catalítico

La base de datos MEROPS, de referencia internacional para estas enzimas, agrupa las proteinasas en siete tipos catalíticos, identificados con una letra: A (aspártico), C (cisteína), G (glutámico), M (metalo), S (serina), T (treonina) y U (desconocido). No todos se describieron a la vez: los tipos serina, cisteína, aspártico y metalo se caracterizaron ya en 1993; el tipo treonina no se describió hasta 1995, y el glutámico, hasta 2004.

Esa clasificación, obra de los bioquímicos Neil Rawlings y Alan Barrett, tomó forma en 1993 y se convirtió en base de datos consultable en 1996. El nombre MEROPS, curiosamente, no tiene nada que ver con las proteínas: procede de un personaje de la mitología griega, suegro del rey Príamo de Troya, cuyo nombre había dado también título a un género de aves, el abejaruco (Merops apiaster).

Ejemplos y papel biológico

La digestión ofrece los ejemplos más conocidos: la pepsina gástrica, y la tripsina y la quimotripsina pancreáticas, son las tres proteinasas principales del tubo digestivo humano. Fuera del aparato digestivo, la trombina actúa como proteinasa serina al escindir el fibrinógeno para formar fibrina, y varias proteínas del sistema del complemento se activan mediante cortes proteolíticos sucesivos.

Otras proteinasas trabajan en compartimentos menos visibles: las caspasas ejecutan el programa de muerte celular programada, y las metaloproteinasas de matriz remodelan el tejido conjuntivo durante la cicatrización y el desarrollo embrionario. La caspasa que inicia la apoptosis, por ejemplo, no destruye la proteína diana entera: la activa mediante un único corte, preciso y en un punto muy concreto de la cadena.

Preguntas frecuentes

¿Es lo mismo una proteinasa que una proteasa?

Casi, pero no exactamente. «Proteasa» es el término más general y el único que recoge la Real Academia Española; «proteinasa» se reserva, en el uso bioquímico más cuidadoso, para las que cortan enlaces internos de la cadena.

¿Qué diferencia hay entre una endopeptidasa y una exopeptidasa?

La posición del corte. La endopeptidasa, que es lo mismo que la proteinasa, actúa en el interior de la cadena y genera dos fragmentos de tamaño comparable. La exopeptidasa retira un solo aminoácido de un extremo, sin fragmentar el resto.

¿Cuántos tipos catalíticos de proteinasas existen?

Siete, según la clasificación MEROPS: aspártico, cisteína, glutámico, metalo, serina, treonina y uno de mecanismo aún no establecido. No se descubrieron todos a la vez, sino en oleadas separadas por décadas.

¿Por qué tantas enzimas terminan en «-asa»?

Por convención química adoptada a partir de la diastasa, la primera enzima aislada, en 1833. Desde entonces, «-asa» se añade al nombre del sustrato o de la reacción para bautizar la enzima correspondiente.

Referencias

1. MEROPS. The origin of MEROPS and its changes
2. Real Academia Española. Diccionario de la lengua española: proteasa
3. Peptidasas. Introducción. Universidad Nacional de La Plata (SEDICI)
4. Endopeptidasa. Wikipedia