DICCIONARIO MÉDICO
Piridinolina
La piridinolina es un aminoácido no proteinogénico que actúa como enlace cruzado estabilizador entre moléculas de colágeno maduro. Se forma a partir de dos residuos de hidroxilisina y uno de lisina, y se libera a la sangre y a la orina cuando el colágeno óseo se degrada, por lo que se ha empleado como marcador bioquímico de la reabsorción ósea. El nombre piridinolina remite directamente a su estructura: contiene un anillo de piridina, el heterociclo aromático de seis miembros con un átomo de nitrógeno, que aquí aparece protonado formando un anillo de piridinio con tres cadenas laterales de aminoácido unidas a él. No forma parte, por tanto, de la síntesis proteica habitual, sino que surge como producto derivado una vez que el colágeno ya está formado. La molécula fue aislada por primera vez en 1977 por el bioquímico japonés Daisaburo Fujimoto, a partir de tendón de Aquiles bovino, y su estructura completa se determinó al año siguiente. Fue el propio Fujimoto quien propuso el nombre piridinolina, tras comprobar que el compuesto emitía una fluorescencia característica bajo luz ultravioleta, una propiedad que todavía hoy facilita su detección en el laboratorio. Durante la maduración extracelular de las fibras de colágeno, la enzima lisil oxidasa oxida ciertos residuos de lisina e hidroxilisina situados en los extremos no helicoidales de la molécula. Esos residuos oxidados reaccionan después con un tercer residuo de hidroxilisina, localizado esta vez en la región helicoidal de una molécula de colágeno vecina, y el resultado es un enlace covalente trivalente que ancla entre sí varias cadenas de colágeno. La piridinolina se forma cuando los tres residuos implicados están hidroxilados. Cuando uno de ellos conserva su forma no hidroxilada, en cambio, el resultado es un compuesto ligeramente distinto: la deoxipiridinolina. La diferencia parece mínima, un solo grupo hidroxilo, pero tiene consecuencias prácticas. La deoxipiridinolina apenas se encuentra fuera del hueso y la dentina; la piridinolina, en cambio, abunda también en el cartílago, los ligamentos y otros tejidos conjuntivos, lo que la hace menos específica como indicador exclusivo del recambio óseo. Ambos compuestos se liberan a la circulación cuando los osteoclastos degradan la matriz ósea, y se excretan por la orina, en parte libres y en parte todavía unidos a fragmentos peptídicos. Por esa razón se emplearon durante años como marcadores bioquímicos de la reabsorción ósea, aunque en la bioquímica clínica actual han sido en buena medida desplazados por otros marcadores séricos, como el telopéptido C-terminal o el propéptido N-terminal del procolágeno tipo I, de determinación más sencilla. No son intercambiables sin más. Por su estructura química: contiene un anillo de piridinio, y el sufijo "-ina" sigue la convención habitual para nombrar aminoácidos y compuestos nitrogenados derivados. No tiene relación con ninguna raíz clásica griega o latina, algo poco habitual en el vocabulario médico tradicional, apoyado casi siempre en el griego o el latín. No. Aparece sobre todo en el colágeno tipo I, mayoritario en hueso, tendón y piel, y también en el colágeno tipo II del cartílago. Otros tipos de colágeno forman enlaces cruzados distintos. Cada vez menos como determinación aislada. Durante las décadas de 1980 y 1990, la piridinolina y la deoxipiridinolina en orina fueron de los primeros marcadores bioquímicos disponibles para estudiar la pérdida de masa ósea tras la menopausia, y sentaron las bases de esta área de la bioquímica clínica. Su cuantificación por HPLC o inmunoensayo resulta, sin embargo, más laboriosa que la de los marcadores séricos actuales, y su concentración urinaria depende en cierta medida de la función renal y del ritmo circadiano de cada persona. Por eso los laboratorios actuales tienden a preferir otros marcadores en sangre. Si desea ampliar información relacionada, puede consultar:Qué es la piridinolina
Formación y función en el colágeno
Preguntas frecuentes
¿Por qué recibe el nombre de piridinolina?
¿Está presente en todos los colágenos?
¿Sigue usándose como marcador de recambio óseo?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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