DICCIONARIO MÉDICO

Péptido C

El péptido C (del inglés connecting peptide, "péptido de conexión") es el fragmento de 31 aminoácidos que se libera cuando la proinsulina se escinde para dar lugar a la insulina madura dentro de las células beta del páncreas. Se secreta a la sangre junto con la insulina, en cantidades equimolares, lo que lo convierte en un marcador de la producción pancreática endógena de esta hormona.

Qué es el péptido C

Es el segmento central de la proinsulina que une las cadenas A y B de la futura insulina. Cuando la proinsulina se procesa en los gránulos secretores de la célula beta, unas enzimas llamadas proconvertasas cortan la molécula en dos puntos y liberan tres fragmentos: la cadena A y la cadena B, que quedan unidas entre sí por puentes disulfuro formando la insulina madura, y el péptido C, que queda libre. Insulina y péptido C se almacenan juntos en los gránulos y se secretan simultáneamente a la sangre cada vez que la glucemia estimula la secreción.

La "C" no hace referencia a ningún aminoácido ni a ninguna posición química, sino al inglés connecting ("de conexión"): es el péptido que conectaba las cadenas A y B dentro de la proinsulina.

Cómo se descubrió

En septiembre de 1965, el investigador Donald Steiner supo que en la Universidad de Chicago iban a operar a un paciente con un insulinoma y pidió una muestra del tumor extirpado. Congeló el tejido durante seis semanas mientras revisaba la bibliografía sobre cómo trabajar con material pancreático; cuando por fin lo analizó, encontró que, además de insulina, las células producían una proteína mayor, relacionada química e inmunológicamente con ella. Al exponerla a la enzima tripsina, esa proteína se convertía en algo indistinguible de la insulina.

El hallazgo, publicado en 1967, demostró que la insulina no se fabrica como tal desde el principio, sino que procede de un precursor de cadena única al que Steiner llamó proinsulina. El fragmento que se elimina durante ese procesamiento recibió el nombre de péptido C. Poco después se identificó también un precursor todavía anterior, la preproinsulina.

Propiedades bioquímicas

A diferencia de la insulina, que se metaboliza en buena parte en el hígado, el péptido C apenas sufre esa degradación hepática y se elimina sobre todo por vía renal. Esa diferencia en la ruta de aclaramiento le confiere una semivida plasmática considerablemente más larga que la de la insulina (del orden de 30 minutos frente a unos 5), una propiedad puramente farmacocinética que explica por qué su concentración en sangre fluctúa menos que la de la propia insulina.

Durante décadas se consideró un simple subproducto sin actividad biológica propia. Investigaciones más recientes han descrito posibles receptores específicos de membrana para el péptido C, con efectos sobre la función endotelial y el flujo sanguíneo renal y muscular, aunque el debate sobre su papel fisiológico sigue abierto.

Diferenciación con conceptos relacionados

Péptido C y proinsulina no son la misma molécula: la proinsulina es la cadena completa (cadena B, péptido C y cadena A) antes de procesarse, y el péptido C es solo el fragmento que se libera al escindirla.

Péptido C y preproinsulina tampoco se confunden entre sí. La preproinsulina es el precursor inicial, dos pasos antes del péptido C: primero pierde el péptido señal para convertirse en proinsulina, y solo en el paso final de ese procesamiento se libera el péptido C.

Preguntas frecuentes

¿Qué significa la "C" de péptido C?

Viene del inglés connecting, "de conexión". Es el segmento que conectaba las cadenas A y B de la insulina dentro de la proinsulina, y se elimina durante el procesamiento final.

¿Quién lo descubrió?

Donald Steiner, en 1967, a partir de tejido de un insulinoma. Su hallazgo reveló que la insulina procede de un precursor de cadena única, la proinsulina.

¿Tiene el péptido C alguna función biológica propia?

Durante mucho tiempo se pensó que no. Estudios más recientes apuntan a la existencia de receptores específicos y a posibles efectos sobre la función vascular, aunque la cuestión no está cerrada.

¿Por qué su semivida es más larga que la de la insulina?

Porque sigue una vía de eliminación distinta. La insulina se degrada en gran medida en el hígado; el péptido C apenas sufre esa depuración hepática y se elimina sobre todo por vía renal, lo que alarga su permanencia en la sangre.

Referencias

  1. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Prueba de péptido C. MedlinePlus en español.
  2. Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS). Donald F. Steiner MD, 1930-2014: Discoverer of Proinsulin.
  3. National Center for Biotechnology Information (NCBI), National Library of Medicine. Donald F. Steiner, MD, 1930-2014: Pioneering Diabetes Researcher.
  4. Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular (SEBBM). En el mismo centro de la diabetes: la célula beta del páncreas. Rincón del aula, SEBBM.

Entradas relacionadas en el diccionario

Si desea profundizar en conceptos asociados al péptido C, puede consultar las siguientes definiciones del Diccionario médico:

  • Proinsulina: la molécula precursora de la que se libera el péptido C.
  • Preproinsulina: el precursor inicial de toda la cadena de síntesis.
  • Célula beta: la célula donde se produce la escisión de la proinsulina.
  • Islotes de Langerhans: estructura donde residen las células beta.
  • Páncreas: órgano donde se produce la insulina y el péptido C.
  • Glucemia: la magnitud cuya elevación estimula la secreción de insulina y péptido C.

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