Papaína

Qué es la papaína

Papaína une dos piezas. Papaya es una voz caribeña, probablemente del taíno paapaía, aunque algunos filólogos la relacionan con el maya páapay-ya; llegó al español en 1535, cuando Gonzalo Fernández de Oviedo la registró en su Historia natural y general de las Indias. El sufijo -ina procede del latín -ina y se generalizó en la química francesa de finales del siglo XVIII para nombrar sustancias; el diccionario de la Real Academia lo define, en su acepción química, como indicador de sustancia relacionada con el elemento principal de la palabra, la misma terminación que llevan la adrenalina o la cafeína. Papaína es, literalmente, sustancia de la papaya.

Desde el punto de vista bioquímico, la papaína es una enzima del tipo endopeptidasa de cisteína, clasificada con el número EC 3.4.22.2. Se aisló por primera vez en 1873, de manos del químico Gopal Chunder Roy, lo que la convierte en la primera proteasa de cisteína aislada y caracterizada de la historia. No es una proteína pura y homogénea: el látex del papayo contiene, junto a ella, otras tres endopeptidasas emparentadas, quimopapaína, caricaína y la endopeptidasa glicílica, y el nombre comercial "papaína" suele designar en realidad la mezcla de las cuatro.

Estructura y mecanismo

La molécula es una cadena polipeptídica única de 212 aminoácidos, con un peso molecular de unos 23 kDa. Su estructura tridimensional se resolvió en 1968 mediante difracción de rayos X, un hito que la convirtió en la segunda enzima cristalizada de la historia y en la primera proteasa de cisteína cuya arquitectura se conoció con detalle atómico. El plegamiento revela dos dominios separados por una hendidura, y es en esa hendidura donde se aloja el sitio activo. Lo forman tres residuos: la cisteína 25, la histidina 159 y la asparagina 175, dispuestos en una tríada catalítica en la que el grupo tiol de la cisteína, activado por la histidina vecina, ataca el enlace peptídico del sustrato. El resultado es una ruptura eficaz de proteínas complejas, con preferencia por aminoácidos voluminosos e hidrófobos en una de las posiciones del sustrato, aunque sin una especificidad estricta. Por eso hidroliza con facilidad sustratos tan distintos como el colágeno y la queratina.

Clasificación y enzimas emparentadas

En el sistema de clasificación de peptidasas MEROPS, la papaína encabeza la familia C1, dentro del clan CA, un grupo que reúne cientos de proteasas de cisteína de plantas, animales y microorganismos, entre ellas las catepsinas humanas, que comparten el mismo mecanismo catalítico. La bromelina, extraída de la piña, y la ficina, del higo, pertenecen a esta misma familia y se inhiben, como la papaína, por el compuesto E-64 y por las proteínas de la familia de las cistatinas. Dentro del propio látex de la papaya conviven cuatro endopeptidasas distintas: la papaína (EC 3.4.22.2), la quimopapaína (EC 3.4.22.6), la caricaína (EC 3.4.22.30) y la endopeptidasa glicílica (EC 3.4.22.25). La quimopapaína tuvo un uso clínico específico y ya abandonado, inyectada en el disco intervertebral herniado para disolverlo, un procedimiento descontinuado desde 2002 tras constatarse su capacidad de generar reacciones alérgicas graves.

Usos y reactividad alérgica

Fuera del organismo humano, la papaína se usa sobre todo como ablandador de carne y como coadyuvante en la industria cervecera, panadera y quesera, donde acelera procesos de maduración. En cosmética se incorpora a exfoliantes químicos por su capacidad de degradar proteínas de la superficie cutánea. En el ámbito sanitario se ha empleado como agente desbridante, para retirar tejido no viable de heridas.

La papaína no es inocua. Desde 1975 se describe como alérgeno ocupacional: los trabajadores expuestos por vía inhalatoria o cutánea, en la industria alimentaria, cervecera o farmacéutica, pueden desarrollar rinoconjuntivitis, urticaria de contacto o asma bronquial mediados por IgE específica. Existe además reactividad cruzada bien documentada entre la papaína, la quimopapaína, otras frutas como el plátano o la piña, y el látex de caucho natural, un fenómeno conocido como síndrome látex-frutas. La quitinasa de clase I, presente también en la papaya, comparte epítopos estructurales con la heveína del látex, lo que explica buena parte de esta reactividad cruzada.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene el nombre papaína?

Del caribeño papaya, probablemente taíno y documentado en español desde 1535, más el sufijo químico -ina, el mismo que llevan la cafeína o la adrenalina y que la Real Academia define como indicador de sustancia relacionada con la palabra base.

¿Es lo mismo que la quimopapaína?

No. Ambas proceden del látex del papayo y son proteasas de cisteína, pero son enzimas distintas, con números EC diferentes (3.4.22.2 frente a 3.4.22.6) y una historia de uso clínico separada: la quimopapaína llegó a inyectarse en el disco intervertebral, un procedimiento descontinuado desde 2002.

¿Por qué se dice que la papaína tiene poca especificidad?

Porque ataca enlaces peptídicos en múltiples puntos de la cadena proteica, sin limitarse a una secuencia concreta. Esa falta de selectividad es justamente lo que la hace útil para degradar proteínas complejas en la industria.

¿Puede provocar alergia?

Sí, y está documentado desde 1975. La exposición ocupacional a papaína se asocia a asma, rinitis y urticaria de contacto, con reactividad cruzada frente al látex y otras frutas.

¿Qué papel tuvo en la historia de la bioquímica?

Fue la segunda enzima cuya estructura tridimensional se resolvió por difracción de rayos X, en 1968, y la primera proteasa de cisteína vista con detalle atómico. Ese hallazgo, obra de Drenth y su equipo, sentó las bases para entender toda una familia de enzimas hoy conocidas como proteasas de tipo papaína.

Referencias

1. ENZYME 3.4.22.2, papain. ExPASy, Swiss Institute of Bioinformatics.
2. Safety evaluation of the food enzyme papain from the latex of Carica papaya L.. EFSA Journal, 2026.
3. Structure of papain. Drenth et al., Nature, 1968.
4. Síndrome látex-papaya: una asociación poco frecuente. Revista Alergia México.