Gluten

Qué es el gluten

La palabra procede del latín gluten, glutinis (cola, pegamento), en alusión a la masa pegajosa que se obtiene al lavar la harina de trigo con agua para retirar el almidón. Esa observación práctica es muy anterior a la química moderna: ya en el siglo XVIII el italiano Jacopo Bartolomeo Beccari describió, en un trabajo leído ante la Academia de Ciencias de Bolonia en 1728, el aislamiento de una sustancia «tenaz y viscosa» al lavar repetidamente la harina con agua corriente. Fue una de las primeras separaciones documentadas de una fracción proteica a partir de una fuente vegetal.

El gluten no existe como tal dentro del grano intacto. Las gliadinas y las gluteninas permanecen separadas en los cuerpos proteicos del endospermo mientras la semilla está seca. Solo cuando la harina se mezcla con agua y se somete a trabajo mecánico (amasado), ambas fracciones se hidratan, interaccionan entre sí mediante puentes disulfuro, enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas y forman la red tridimensional que recibe propiamente el nombre de gluten.

Composición proteica: gliadinas y gluteninas

Las gliadinas son proteínas monoméricas solubles en soluciones de etanol al 70 %. Se clasifican en cuatro tipos (α, β, γ y ω) según su movilidad electroforética. Su composición aminoacídica es rica en glutamina y prolina, una combinación que las hace muy resistentes a las proteasas digestivas humanas. Precisamente esa resistencia explica que los péptidos resultantes de su digestión incompleta puedan desencadenar la respuesta inmunitaria en la enfermedad celíaca: el fragmento de 33 aminoácidos derivado de la α-gliadina (33-mer) es el péptido inmunogénico más estudiado.

Frente a las gliadinas, las gluteninas son polímeros de elevado peso molecular unidos por puentes disulfuro intermoleculares. Se subdividen en subunidades de alto peso molecular (HMW-GS) y de bajo peso molecular (LMW-GS). Las subunidades HMW son las que más contribuyen a la fuerza de la masa y a la capacidad de retención de gas durante la fermentación; su proporción relativa varía según la variedad de trigo y determina en buena medida la aptitud panadera de cada harina.

Cereales que contienen gluten y cereales libres

Contienen gluten el trigo (incluidas variedades como la espelta, el kamut y la escanda), la cebada y el centeno, así como sus híbridos (triticale). Las prolaminas de la cebada (hordeínas) y del centeno (secalinas) comparten homología suficiente con las gliadinas del trigo para activar la misma respuesta inmunitaria en individuos predispuestos.

La avena es un caso aparte. Su prolamina principal, la avenina, difiere estructuralmente de las gliadinas y, en su forma pura, es tolerada por la mayoría de los pacientes celíacos. El problema reside en la contaminación cruzada: muchas avenas comerciales se procesan en instalaciones que también manejan trigo, y eso introduce cantidades variables de gluten en el producto final. Por esa razón, las normativas exigen que la avena destinada a dietas sin gluten se certifique con un contenido inferior a 20 ppm (partes por millón).

El arroz, el maíz, el mijo, el sorgo, el trigo sarraceno (que pese a su nombre no es un cereal sino una poligonácea) y los pseudocereales como la quinoa y el amaranto carecen de prolaminas equivalentes al gluten y son aptos para dietas exentas de esta proteína.

Relevancia médica del gluten

Desde el punto de vista clínico, el gluten interesa porque su ingesta desencadena respuestas inmunitarias patológicas en un porcentaje de la población. La enfermedad celíaca, de base autoinmune, es la forma más estudiada: la presentación de péptidos derivados de la gliadina por el complejo HLA-DQ2 o HLA-DQ8 activa una respuesta adaptativa que produce lesión de la mucosa del intestino delgado con atrofia de las vellosidades. Se estima que afecta aproximadamente al 1 % de la población mundial, con importantes variaciones geográficas y un elevado porcentaje de infradiagnóstico.

Junto a la enfermedad celíaca existen otras entidades relacionadas con el gluten: la alergia al trigo (mediada por IgE, con expresión cutánea, respiratoria o anafiláctica) y la sensibilidad al gluten no celíaca, una condición reconocida clínicamente pero cuyo mecanismo fisiopatológico no se ha aclarado por completo.

Preguntas frecuentes

¿Por qué el gluten se llama así?

Del latín gluten, que significa cola o pegamento. Describe la textura pegajosa y cohesiva de la masa obtenida al lavar la harina de trigo con agua, un procedimiento que Beccari documentó en 1728 y que sigue siendo, en lo básico, el método de aislamiento del gluten.

¿Todas las harinas contienen gluten?

No. Solo las procedentes de trigo, cebada, centeno y sus híbridos. Las harinas de arroz, maíz, trigo sarraceno, quinoa, amaranto o garbanzos, entre otras, carecen de las prolaminas capaces de formar la red viscoelástica del gluten.

¿El gluten existe dentro del grano antes de añadir agua?

Estrictamente, no. Las gliadinas y gluteninas se almacenan por separado en los cuerpos proteicos del endospermo. La red de gluten solo se forma cuando la harina se hidrata y se somete a trabajo mecánico, momento en que ambas fracciones interaccionan para generar la malla tridimensional.

Referencias

1. MedlinePlus. Aprenda sobre las dietas sin gluten. Enciclopedia médica. Disponible en: https://medlineplus.gov/spanish/ency/patientinstructions/000813.htm
2. FACE (Federación de Asociaciones de Celíacos de España). ¿Qué es el gluten? Disponible en: https://celiacos.org/que-es-el-gluten/
3. De la Calle I, et al. Enfermedad celiaca: causas, patología y valoración nutricional de la dieta sin gluten. Nutr Hosp. 2020;37(5):1044-1051. Disponible en: https://scielo.isciii.es/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0212-16112020000700023
4. NIDDK. Tratamiento de la enfermedad celíaca. Instituto Nacional de la Diabetes y las Enfermedades Digestivas y Renales. Disponible en: https://www.niddk.nih.gov/health-information/informacion-de-la-salud/enfermedades-digestivas/enfermedad-celiaca/tratamiento