Enteroquelina

Qué es la enteroquelina

El nombre combina «entero-» (del griego ἔντερον, énteron, «intestino», en alusión a las enterobacterias que la producen) con «quelina», derivado del griego χηλή (chelḗ, «pinza», «tenaza»), la misma raíz que dio origen a «quelante». Designa, por tanto, una molécula de origen entérico capaz de atrapar un metal, en este caso el hierro. Su sinónimo «enterobactina» alude de forma más directa al género bacteriano productor.

Químicamente, la enteroquelina es un triláctono cíclico formado por tres unidades de 2,3-dihidroxibenzoil-L-serina. Su fórmula molecular es C₃₀H₂₇N₃O₁₅ y su masa molecular ronda los 669 daltons. Los tres anillos catecol aportan seis átomos de oxígeno que coordinan el Fe³⁺ con una constante de asociación del orden de 10⁵² M⁻¹, un valor que supera ampliamente al de quelantes sintéticos como el EDTA.

Papel biológico en la captación de hierro

El hierro es un oligoelemento necesario para la respiración celular, la síntesis de ADN y el transporte de oxígeno, pero en los medios biológicos aerobios a pH neutro se encuentra casi por completo en forma de óxidos e hidróxidos insolubles. Las bacterias patógenas necesitan hierro para multiplicarse, y dentro del organismo humano la disponibilidad de hierro libre es extremadamente baja: proteínas como la transferrina y la ferritina lo mantienen secuestrado.

Cuando la concentración de hierro en el medio desciende, la bacteria activa la síntesis de enteroquelina y la secreta al exterior. La molécula capta el Fe³⁺ y forma un complejo soluble (ferrienteroquelina) que es reconocido por receptores específicos de la membrana externa bacteriana (FepA en Escherichia coli). El complejo se internaliza con gasto de energía proporcionado por el sistema TonB. Ya en el citoplasma, una esterasa (Fes) rompe el anillo de la enteroquelina para liberar el hierro en forma reducida (Fe²⁺).

El organismo humano contrarresta esta estrategia bacteriana mediante la lipocalina 2 (también llamada NGAL o siderocalina), una proteína de la inmunidad innata que secuestra la enteroquelina cargada de hierro y la inutiliza. Algunas bacterias, a su vez, han desarrollado sideróforos modificados (las salmoquelinas, glicosiladas) que escapan a la acción de la lipocalina 2.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra «enteroquelina»?

De «entero-» (griego ἔντερον, énteron, «intestino»; aquí referido a las enterobacterias) y «quelina» (del griego χηλή, chelḗ, «pinza»). El nombre indica que es una molécula quelante producida por bacterias entéricas. Su sinónimo anglosajón, enterobactin, sigue la convención de nombrar sideróforos con el sufijo «-bactin».

¿Es lo mismo enteroquelina que enterobactina?

Sí. Son dos nombres para la misma molécula. «Enterobactina» es más habitual en la literatura en inglés, mientras que «enteroquelina» (enterochelin) aparece con frecuencia en textos clásicos de microbiología y en la nomenclatura en español.

¿Qué la diferencia de otros sideróforos?

Su afinidad por el hierro es la más alta descrita entre los sideróforos naturales: alrededor de 10⁵² M⁻¹. Para comparar, la del EDTA por el Fe³⁺ es del orden de 10²⁵ M⁻¹. Esa capacidad quelante permite a las bacterias que la producen competir con las proteínas del hospedador por el hierro disponible, incluso cuando su concentración es ínfima.

Referencias

1. Raymond KN, Dertz EA, Kim SS. Enterobactin: an archetype for microbial iron transport. Proc Natl Acad Sci USA. 2003;100(7):3584-3588.
2. Flo TH et al. Lipocalin 2 mediates an innate immune response to bacterial infection by sequestrating iron. Nature. 2004;432(7019):917-921.
3. Biblioteca Nacional de Medicina de Estados Unidos. Capacidad total de fijación del hierro. MedlinePlus en español.
4. Manual MSD, versión para profesionales. Factores que facilitan la invasión microbiana.