DICCIONARIO MÉDICO
Amiloidosis de diálisis
La amiloidosis de diálisis —también llamada amiloidosis asociada a la diálisis o amiloidosis Aβ2M— es una complicación de la hemodiálisis prolongada en la que la beta-2-microglobulina (β2M), una proteína que el riñón sano elimina y que la diálisis depura de forma incompleta, se acumula en la sangre, adopta un plegamiento anómalo y se deposita como sustancia amiloide en las articulaciones, los tendones y los huesos. La beta-2-microglobulina es una proteína pequeña (11,8 kDa) que forma parte de todas las moléculas del complejo mayor de histocompatibilidad de clase I, presentes en la superficie de prácticamente todas las células nucleadas del organismo. En condiciones normales, la β2M liberada al plasma se filtra por el glomérulo renal y se reabsorbe y degrada en los túbulos proximales: el riñón es su principal vía de eliminación. Cuando los riñones fallan y el paciente entra en hemodiálisis, la β2M se depura parcialmente —las membranas de diálisis convencionales la eliminan peor que el riñón—, y sus niveles en sangre aumentan de forma mantenida. Con el paso de los años, esa β2M acumulada puede plegarse de forma aberrante y agregar en fibrillas amiloides (estructura β cruzada, tinción positiva con Rojo Congo, birrefringencia verde manzana bajo luz polarizada). Los depósitos se localizan de forma preferente en el sistema musculoesquelético: articulaciones, vainas tendinosas, huesos, ligamentos. La primera descripción de la entidad data de mediados de la década de 1970, cuando varios grupos observaron una incidencia llamativa de síndrome del túnel del carpo en pacientes en hemodiálisis crónica; en 1985 se identificó la β2M como la proteína precursora de esos depósitos amiloides. A diferencia de la amiloidosis AL —donde las cadenas ligeras monoclonales se depositan sobre todo en corazón, riñón y nervios periféricos— y de la amiloidosis AA —con depósito preferente en riñón e hígado—, la amiloidosis Aβ2M tiene un tropismo marcado por el tejido musculoesquelético. Los mecanismos no se conocen por completo, pero se sabe que la β2M tiene afinidad por el colágeno de las articulaciones y que ciertos factores locales —pH, concentración de calcio, presencia de productos finales de la glicosilación avanzada— favorecen la agregación fibrilar en el compartimento articular. Las manifestaciones más habituales son el síndrome del túnel del carpo bilateral, la artropatía crónica de grandes articulaciones (hombros, caderas, rodillas), los quistes óseos y la espondiloartropatía destructiva. Estas complicaciones aparecen sobre todo en pacientes que llevan más de diez años en hemodiálisis, aunque se han descrito depósitos histológicos mucho más precoces. En la nomenclatura moderna, cada amiloidosis se clasifica por la inicial "A" seguida de la abreviatura de la proteína precursora. La amiloidosis de diálisis es la amiloidosis Aβ2M: "A" de amiloide y "β2M" de beta-2-microglobulina. Este sistema la diferencia con claridad de la amiloidosis AL (derivada de cadenas ligeras monoclonales, vinculada a las gammapatías monoclonales), de la amiloidosis AA (derivada de la proteína amiloide A sérica, vinculada a la inflamación crónica) y de la ATTR (derivada de la transtiretina). Conviene subrayar que la amiloidosis de diálisis no está relacionada con las gammapatías monoclonales: la β2M no es una inmunoglobulina ni un fragmento de ella. Se incluye en este diccionario como nodo periférico del cluster de amiloidosis porque comparte con la amiloidosis AL la naturaleza bioquímica del depósito (sustancia amiloide con estructura β cruzada) y los criterios histológicos de identificación. No todos, pero la prevalencia aumenta con los años de hemodiálisis. Los depósitos histológicos se detectan en una proporción considerable de pacientes tras más de diez años de tratamiento sustitutivo, aunque no todos desarrollan manifestaciones clínicas. La utilización de membranas de diálisis más biocompatibles y técnicas con mayor capacidad de depuración de β2M ha reducido la incidencia en las últimas décadas. La β2M es la proteína precursora: cuando se acumula en exceso, puede plegarse de forma anómala y agregar en fibrillas amiloides. Esas fibrillas son bioquímicamente amiloide —estructura β cruzada, tinción Rojo Congo, birrefringencia verde manzana— y su depósito en los tejidos causa el daño articular y óseo. No. En la amiloidosis AL el precursor son las cadenas ligeras de inmunoglobulina producidas por un clon de células plasmáticas; en la amiloidosis de diálisis el precursor es la beta-2-microglobulina, que no guarda relación con las gammapatías monoclonales. Las dos son amiloidosis —comparten la naturaleza fibrilar β del depósito—, pero proceden de proteínas distintas y afectan a órganos diferentes. Si desea profundizar en conceptos asociados a la amiloidosis de diálisis, puede consultar las siguientes definiciones del Diccionario médico:Qué es la amiloidosis de diálisis
Por qué el depósito es preferentemente articular
La amiloidosis de diálisis dentro de la clasificación de las amiloidosis
Preguntas frecuentes
¿Todos los pacientes en diálisis desarrollan esta amiloidosis?
¿Qué tiene que ver la beta-2-microglobulina con el amiloide?
¿Es lo mismo que la amiloidosis AL del mieloma?
Referencias
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