Troponina

Qué es la troponina

El nombre lo propusieron Setsuro Ebashi y Ayako Kodama en 1965, en un breve artículo publicado en el Journal of Biochemistry. Un año antes, Ebashi ya había descrito un componente al que llamó provisionalmente «tropomiosina nativa», por compartir algunas propiedades con la tropomiosina sin ser idéntico a ella; cuando quedó claro que se trataba de una proteína distinta e independiente, adoptó el nombre de troponina, formado sobre tropo(miosina) y el sufijo -ina, habitual en la nomenclatura de proteínas desde el siglo XIX. El caso contrasta con el de tropomiosina, un compuesto griego construido desde cero: el nombre de la troponina nace, en cambio, como una derivación directa del término con el que convivía en el filamento fino.

Durante varios años se manejó como una proteína única, hasta que en 1971 Mary Greaser y John Gergely demostraron que en realidad se trata de un complejo de tres subunidades independientes: la troponina C, que fija el calcio; la troponina I, que en ausencia de calcio inhibe la interacción entre actina y miosina; y la troponina T, que ancla todo el complejo a la tropomiosina.

Las tres subunidades y su parentesco con la calmodulina

La troponina C pertenece a la familia de proteínas con motivos mano EF, la misma que la calmodulina, con la que comparte una homología de secuencia cercana al 50 %. A diferencia de la calmodulina, presente en todas las células eucariotas y capaz de regular cientos de dianas distintas, la troponina C queda restringida al músculo estriado y cardíaco, donde cumple una única función dentro del complejo de la troponina. Esta especialización explica también por qué el músculo liso, que carece de troponina, recurre precisamente a la calmodulina para regular su contracción a través de una vía distinta.

El complejo de la troponina no es un invento reciente de la evolución: sus tres proteínas aparecieron hace unos doscientos cincuenta millones de años, antes de que se separaran los linajes de aves y mamíferos, y se han conservado desde entonces en todos los vertebrados con músculo estriado.

Isoformas y relevancia en la práctica clínica

El músculo esquelético y el cardíaco expresan variantes distintas de troponina I y de troponina T, codificadas por genes diferentes. Esa diferencia de secuencia entre ambos tejidos, insignificante desde el punto de vista de la contracción, resultó decisiva para la medicina de laboratorio: permitió desarrollar anticuerpos capaces de distinguir la troponina de origen cardíaco de la del músculo esquelético, y convirtió a la troponina I y a la troponina T cardíacas, desde finales de los años setenta y ochenta, en las proteínas séricas de referencia para detectar el daño del tejido muscular del corazón.

Preguntas frecuentes

¿Por qué la troponina lleva ese nombre y no otro relacionado con el calcio?

Porque no se descubrió buscando un sensor de calcio, sino como un factor que modificaba el comportamiento de la tropomiosina ya conocida. El nombre conserva esa genealogía: tropo(miosina) más el sufijo -ina.

¿La troponina es una sola proteína?

No. Es un complejo de tres subunidades con funciones distintas: C fija el calcio, I inhibe la contracción en su ausencia y T ancla el conjunto a la tropomiosina. Esta estructura tripartita se estableció en 1971, seis años después de nombrar la troponina como tal.

¿Qué relación tiene la troponina C con la calmodulina?

Son proteínas emparentadas, con una homología de secuencia próxima al 50 % y el mismo motivo estructural de unión a calcio. La diferencia está en su alcance: la calmodulina actúa en cualquier célula del cuerpo, y la troponina C solo en el músculo estriado y cardíaco.

¿Por qué se mide la troponina en un análisis de sangre?

Porque las variantes cardíacas de la troponina I y T tienen una secuencia distinta a las del músculo esquelético, lo que permite detectarlas de forma específica cuando el tejido cardíaco sufre algún daño.

Referencias

1. Ebashi S, Kodama A. A new protein factor promoting aggregation of tropomyosin. J Biochem (Tokyo). 1965;58:107-108.
2. Greaser ML, Gergely J. Reconstitution of troponin activity from three protein components. J Biol Chem. 1971;246:4226-4233.
3. Marston S, Zamora JE. Troponin structure and function: a view of recent progress. J Muscle Res Cell Motil. Disponible en: ncbi.nlm.nih.gov
4. Diccionario médico CUN. Calmodulina. Disponible en: cun.es