Triptasa

Qué es la triptasa

Pese a las apariencias, el nombre no tiene nada que ver con el prefijo numeral "tri-". Procede de "tríptico" o "tríptica", el adjetivo que describe lo relativo a la tripsina, al que se añadió el sufijo "-asa" propio de las enzimas. El nombre se eligió porque la nueva enzima, aislada de mastocitos humanos, mostraba una actividad similar a la de la tripsina pancreática, aunque procede de un tejido y cumple una función completamente distintos.

Se almacena en los gránulos secretores del mastocito formando un tetrámero (cuatro subunidades unidas) estabilizado por moléculas de heparina, y constituye, ella sola, más de una quinta parte de toda la proteína del gránulo.

Estructura y genes

Los genes que codifican la triptasa humana se agrupan en el brazo corto del cromosoma 16. Los principales son TPSAB1 y TPSB2, responsables de la forma activa y enzimáticamente competente que circula tras la activación mastocitaria; existen además otros genes minoritarios, TPSG1 y TPSD1 entre ellos, que producen variantes menos abundantes y de función todavía no del todo aclarada.

Eliminar la heparina del complejo tiene una consecuencia inmediata: el tetrámero se disocia en monómeros, y estos pierden la actividad enzimática. La heparina no es aquí un simple acompañante, sino la pieza que sostiene toda la estructura activa.

Formas alfa y beta

No toda la triptasa que circula en sangre está en la misma forma. Las protriptasas alfa y beta se liberan de manera continua desde el mastocito, incluso sin que la célula se active, y componen lo que se conoce como triptasa basal, un valor propio de cada persona que se mantiene notablemente estable a lo largo de los años. La forma beta madura, en cambio, solo aparece de forma masiva cuando el mastocito se activa: es esa liberación puntual, y no la basal, la que se dispara durante una reacción inmunitaria intensa.

Diferenciación con otras proteasas

Comparte familia enzimática con la tripsina y con la proteasa pancreática en general (ambas son serina proteasas), pero el parecido termina en el mecanismo catalítico. Una procede del páncreas y actúa en la digestión de las proteínas de la dieta; la otra procede del mastocito y actúa sobre sustratos tan distintos como el fibrinógeno o componentes de la matriz que rodea a las células. La quimasa, otra proteasa del mismo tipo de célula, comparte almacén con la triptasa dentro del mastocito, aunque pertenece a una familia enzimática distinta, la de las proteasas de tipo quimotripsina.

Historia del descubrimiento

La actividad tríptica de los mastocitos se detectó por primera vez en 1960, mediante técnicas histoquímicas que revelaron una actividad similar a la de la tripsina en el interior de estas células. No fue hasta 1981 cuando se logró aislar la enzima con una pureza cercana al 90% a partir de tejido pulmonar humano, momento en el que recibió el nombre que conserva hoy.

Ya en este siglo, en 2016, se describió la alfatriptasemia hereditaria, un rasgo genético ligado a copias adicionales del gen TPSAB1 que se transmite de forma autosómica dominante y que está presente hasta en un 5-7% de la población general.

Preguntas frecuentes

¿El nombre "triptasa" significa "tres proteasas"?

No. Es una confusión comprensible, pero el nombre no tiene relación con el numeral "tres": deriva de "tríptica", relativo a la tripsina, y del sufijo "-asa" de las enzimas.

¿Es lo mismo que la tripsina?

Comparten familia enzimática, pero no proceden del mismo tejido ni cumplen la misma función: la tripsina es pancreática y digestiva; la triptasa, mastocitaria e inmunitaria.

¿Qué proporción de la proteína del mastocito es triptasa?

Más del 20% de toda la proteína celular del mastocito, lo que la convierte en el componente mayoritario de sus gránulos secretores.

¿El nivel de triptasa en sangre es igual en todas las personas?

No. Cada persona mantiene un nivel basal propio, determinado en buena parte por el número de copias de sus genes TPSAB1, y ese nivel se conserva estable durante años.

¿Cuándo se descubrió la triptasa?

La actividad tríptica de los mastocitos se detectó por primera vez en 1960, aunque hubo que esperar a 1981 para aislar la enzima con pureza suficiente y darle nombre propio.

Referencias

1. Thermo Fisher Scientific (Phadia). Triptasa sérica: la proteína y su uso como marcador clínico.
2. Sociedad Española de Alergología e Inmunología Clínica (SEAIC). Alfa triptasemia hereditaria (HaT), una entidad emergente.
3. Dialnet. Los complejos triptasa-heparina de los mastocitos humanos y de ratón.
4. Wikipedia. Triptasa.