Péptido liberador de gastrina

Qué es el péptido liberador de gastrina

Se identificó en 1979 en el intestino porcino, varios años después de que la bombesina se hubiera aislado de la piel del sapo Bombina bombina. Ambos péptidos comparten los siete aminoácidos de su extremo carboxilo terminal, la región responsable de la actividad biológica, lo que llevó a clasificarlos dentro de la misma familia: la familia de la bombesina.

El GRP es la forma que el propio organismo humano produce de manera natural, igual que el resto de mamíferos; la bombesina queda restringida a la piel de aquel anfibio. La entrada dedicada a la bombesina desarrolla el origen anfibio y la historia de aquel péptido; esta se centra en la molécula equivalente que el organismo humano produce y utiliza.

Gen, estructura y receptor

El GRP se une con alta afinidad a un receptor específico, el GRPR, también llamado receptor BB2. Este receptor pertenece a la familia de la bombesina de receptores acoplados a proteínas G, que en el ser humano incluye además el receptor de la neuromedina B (BB1) y un tercer receptor huérfano, el BB3, cuyo ligando natural no se conoce con certeza. El gen del GRPR se localiza en el cromosoma X.

Funciones fisiológicas

Como su nombre indica, la acción mejor caracterizada del GRP es la estimulación de la secreción de gastrina en el antro gástrico. Junto a ella, regula la motilidad del tubo digestivo, favorece la secreción exocrina del páncreas y ejerce un efecto trófico sobre determinados tejidos, estimulando su crecimiento y proliferación.

En el sistema nervioso central desempeña funciones distintas de las digestivas: interviene en la regulación de la ingesta, en el ritmo circadiano, en las respuestas de ansiedad y en la conducta sexual masculina. Un hallazgo relativamente reciente sitúa además al GRP y a su receptor como mediadores centrales del picor en la médula espinal, un circuito descrito primero en modelos animales y confirmado después en tejido humano.

Diferenciación con la bombesina y otros péptidos afines

El GRP y la bombesina activan el mismo receptor GRPR y comparten buena parte de su secuencia, pero no son la misma molécula: proceden de especies distintas y su papel en la fisiología del organismo que las produce difiere en matices. Dentro de la familia humana de la bombesina, el GRP se distingue también de la neuromedina B, que es más corta y que prefiere el receptor BB1 en lugar del BB2.

Preguntas frecuentes

¿Qué relación tiene el GRP con la bombesina?

El GRP es el homólogo natural de la bombesina en el ser humano y el resto de mamíferos. Comparten el extremo carboxilo terminal de su secuencia, la parte de la molécula que activa el receptor.

¿Por qué se llama péptido liberador de gastrina?

Porque su acción mejor descrita es estimular la secreción de gastrina desde las células G del antro gástrico.

¿Interviene solo en la digestión?

No. También actúa en el sistema nervioso central, donde participa en la ingesta, el ritmo circadiano y, según descubrimientos más recientes, en la transmisión de la sensación de picor.

¿En qué se diferencia de la neuromedina B?

Ambas pertenecen a la familia de la bombesina, pero son péptidos distintos que prefieren receptores diferentes: el GRP actúa sobre el GRPR y la neuromedina B, sobre el receptor de neuromedina B.

Referencias

1. Structures of Human Gastrin-Releasing Peptide Receptors Bound to Antagonist and Agonist for Cancer and Itch Therapy. Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS).
2. Characterization of the Expression of Gastrin-Releasing Peptide and its Receptor in the Trigeminal and Spinal Somatosensory Systems. National Center for Biotechnology Information (NCBI), National Library of Medicine.
3. Gastrin Releasing Peptide and Gastrin Releasing Peptide Receptor Expression in Gastrointestinal Carcinoid Tumours. National Center for Biotechnology Information (NCBI), National Library of Medicine.
4. Gastrin-Releasing Peptide Receptor. Wikipedia.