DICCIONARIO MÉDICO
Ornitina
La ornitina es un aminoácido dibásico que no forma parte de las proteínas del organismo: ningún codón la codifica, por lo que se clasifica como aminoácido no proteinogénico. Su papel biológico principal se desarrolla en el hígado, donde actúa como pieza central del ciclo de la urea, la vía que convierte el amoníaco tóxico procedente del metabolismo de las proteínas en urea, apta para su eliminación por la orina. El nombre procede del griego ornis, ornithos (ave), la misma raíz que da origen a ornitología u ornitorrinco. La razón es histórica más que biológica: el médico y farmacólogo alemán Max Jaffé aisló el compuesto en 1877 a partir de excrementos de gallina, y el nombre quedó fijado a partir de aquel origen. Hoy la ornitina de uso comercial se obtiene por fermentación bacteriana o por hidrólisis de la arginina, sin relación alguna con su fuente original. Estructuralmente es un ácido 2,5-diaminopentanoico: una cadena de cinco carbonos con dos grupos amino, uno en posición alfa y otro en el extremo de la cadena lateral. Comparada con la lisina, que sí se incorpora a las proteínas y debe obtenerse necesariamente de la dieta, la ornitina es un carbono más corta y no depende del aporte alimentario. Hans Krebs y Kurt Henseleit describieron el ciclo de la urea en 1932, cinco años antes de que el propio Krebs describiera el ciclo de Krebs. Fue, de hecho, el primer ciclo metabólico identificado en bioquímica. Por eso también se le conoce como ciclo de la ornitina: este aminoácido no se consume en el proceso, sino que se regenera en cada vuelta y actúa, en la práctica, como un catalizador orgánico. El recorrido tiene cinco pasos reciclado tras reciclado. En la mitocondria, la ornitina se combina con carbamoil fosfato gracias a la enzima ornitina transcarbamilasa y forma citrulina. En el citosol, la citrulina se une al aspartato para dar argininosuccinato, que a continuación se escinde en fumarato y arginina. El último paso, catalizado por la arginasa, libera urea y regenera la ornitina de partida, lista para un nuevo ciclo. El proceso ocurre sobre todo en el hígado, aunque los riñones participan en menor medida. La ornitina no se agota en el ciclo de la urea. La enzima ornitina descarboxilasa la transforma en putrescina, el primer eslabón de la ruta que produce espermidina y espermina, moléculas necesarias para la proliferación celular y la replicación del ADN. Esta descarboxilación es, además, el paso limitante de toda la vía de las poliaminas. También funciona como precursora y postcursora de la arginina, y su degradación comparte tramo metabólico con la prolina y el ácido glutámico a través del semialdehído glutámico. En plantas de la familia de las solanáceas cumple, además, un papel distinto: es el punto de partida de los alcaloides tropánicos. La confusión más habitual es con la arginina, de la que la ornitina es tanto precursora como producto: la arginasa convierte arginina en ornitina y urea, y la ornitina transcarbamilasa devuelve, indirectamente, el favor. La citrulina ocupa el paso intermedio entre ambas. Ninguna de las tres se incorpora a las proteínas mediante el código genético estándar, aunque sí existe una modificación postraduccional que introduce citrulina en ciertas proteínas ya formadas, un proceso distinto de la síntesis proteica propiamente dicha. Cuando existe un déficit hereditario de la enzima ornitina aminotransferasa, los niveles de ornitina se elevan de forma anormal en sangre y aparece la atrofia gyrata, una degeneración progresiva de la retina y la coroides. Es la principal enfermedad asociada de forma directa a este aminoácido. La coincidencia es incluso llamativa: las aves son uricotélicas, es decir, eliminan el nitrógeno como ácido úrico y no como urea, por lo que no dependen del ciclo en el que la ornitina desempeña su función central. El nombre solo refleja la fuente de la que Jaffé la aisló en 1877, no un papel biológico especial en las aves. No. El organismo la sintetiza a partir de la arginina y el glutamato, de modo que no depende del aporte dietético para mantener sus niveles. Existen preparados comerciales de L-ornitina, habitualmente combinados con otros aminoácidos. Su uso e idoneidad conviene valorarlos siempre con un profesional sanitario. Si desea ampliar información sobre este aminoácido y su contexto metabólico, puede consultar:Qué es la ornitina
Su papel en el ciclo de la urea
Otras funciones biosintéticas
Diferenciación con otros aminoácidos relacionados
Preguntas frecuentes
¿Por qué se llama ornitina si no interviene en el metabolismo de las aves?
¿Debe obtenerse necesariamente de la dieta?
¿Se puede tomar como suplemento?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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