DICCIONARIO MÉDICO
Leghemoglobina
La leghemoglobina es una hemoproteína transportadora de oxígeno presente en los nódulos radiculares de las plantas leguminosas. Su función principal es mantener una concentración de oxígeno libre lo suficientemente baja para proteger la nitrogenasa —la enzima que fija el nitrógeno atmosférico— sin privar a las células del nódulo del oxígeno que necesitan para respirar. Estructuralmente es un pariente lejano de la hemoglobina y la mioglobina animales: como ellas, contiene un grupo hemo con un átomo de hierro capaz de unirse reversiblemente al O₂. El nombre "leghemoglobina" resulta de la contracción de legume (leguminosa) y hemoglobina. Esta última, a su vez, combina el griego αἷμα (haîma), "sangre", con el latín globus, "esfera", en alusión a la proteína globular que transporta el oxígeno en los eritrocitos. En inglés se usa indistintamente leghemoglobin y leghaemoglobin; el sinónimo más breve, legoglobina, aparece en alguna literatura, pero es infrecuente. La proteína fue descrita por primera vez por Kubo en 1939 en nódulos de soja. Inicialmente se pensaba que el grupo hemo lo aportaba la bacteria simbiótica (el rizobio), pero trabajos posteriores demostraron que es la propia planta la que expresa los genes de biosíntesis del hemo en los nódulos. La parte proteica (globina) es también de origen vegetal. Las raíces no colonizadas por rizobios no sintetizan leghemoglobina: la proteína aparece como respuesta directa a la simbiosis. El nitrógeno gaseoso (N₂) es el componente más abundante de la atmósfera, pero las plantas no pueden aprovecharlo directamente. Necesitan que alguien lo convierta —lo "fije"— en amonio (NH₃), una forma que sí pueden incorporar a aminoácidos y proteínas. En la naturaleza, esa tarea la realizan bacterias del suelo llamadas rizobios cuando establecen una simbiosis con las raíces de las leguminosas. El resultado visible de esa simbiosis son los nódulos: estructuras de unos milímetros que aparecen en las raíces y cuyo interior rojizo delata la presencia de leghemoglobina en alta concentración. El problema es que la enzima central del proceso, la nitrogenasa, se inactiva irreversiblemente en presencia de oxígeno libre. Pero las células del nódulo, como cualquier célula aerobia, necesitan oxígeno para su respiración y su metabolismo energético —precisamente para generar el ATP que consume la propia fijación de nitrógeno—. La leghemoglobina resuelve esa contradicción: se une al O₂ con una afinidad muy alta (superior a la de la mioglobina muscular) y lo transporta hasta las mitocondrias de las células del nódulo sin dejarlo libre en el citoplasma, donde dañaría la nitrogenasa. Gracias a este mecanismo, las leguminosas pueden vivir sin fertilizantes nitrogenados, lo que las convierte en piezas clave de la rotación de cultivos y de la agricultura sostenible. Se habla de "biofertilización" para distinguir este aporte natural del que procede de los fertilizantes sintéticos derivados del proceso Haber-Bosch. La leghemoglobina es una proteína monomérica de unos 15-16 kDa —un tamaño parecido al de la mioglobina—, con un único grupo hemo (ferroporfirina) en su centro. Su plegamiento tridimensional reproduce el patrón de "pliegue de globina" que comparten la hemoglobina, la mioglobina y otras globinas de vertebrados e invertebrados, a pesar de que la secuencia de aminoácidos comparte solo un 15-20 % de identidad con la mioglobina humana. Esta conservación del plegamiento con tan poca similitud en la secuencia indica que el ancestro común de todas las globinas es muy antiguo, posiblemente anterior a la separación entre el reino vegetal y el animal. Existen varias isoformas de leghemoglobina en una misma especie de leguminosa —la soja, por ejemplo, tiene al menos cuatro—, con pequeñas diferencias en su afinidad por el oxígeno y en su estabilidad. Durante el envejecimiento del nódulo, el grupo hemo de la leghemoglobina sufre nitración por radicales libres derivados del nitrógeno, lo que produce una forma "verde" de la proteína que ha sido identificada por investigadores de la Estación Experimental de Aula Dei (CSIC, Zaragoza) como un marcador de senescencia nodular. Desde 2016, la leghemoglobina de soja ha adquirido notoriedad fuera de la bioquímica vegetal por su uso como ingrediente en hamburguesas de base vegetal. La empresa Impossible Foods descubrió que el grupo hemo —la misma molécula presente en la hemoglobina animal— es responsable en buena medida del sabor, el aroma y el color rojizo de la carne cuando se cocina. Al incorporar leghemoglobina de soja producida por fermentación en levaduras modificadas genéticamente (Pichia pastoris), consiguieron que su hamburguesa vegetal reprodujera esas propiedades sensoriales, incluida la apariencia de "sangrar" al cortarla cruda. La FDA otorgó en 2018 la calificación GRAS (Generally Recognized As Safe) a la leghemoglobina de soja para uso alimentario. El producto ha generado debate entre quienes lo ven como una vía prometedora para reducir el consumo de carne con menor impacto ambiental y quienes cuestionan la seguridad a largo plazo de una proteína producida por ingeniería genética y nueva en la dieta humana. Desde el punto de vista bioquímico, el grupo hemo de la leghemoglobina es idéntico al de la hemoglobina animal, pero la molécula completa —globina más hemo— es distinta y contiene epítopos proteicos propios de la soja. De la contracción de legume (leguminosa, del latín legumen, "hortaliza de vaina") y hemoglobina (del griego αἷμα, "sangre", y el latín globus, "esfera"). El nombre subraya que se trata de una hemoglobina de origen vegetal, presente exclusivamente en leguminosas. No. Ambas comparten el grupo hemo (la molécula con hierro que une oxígeno) y un plegamiento tridimensional similar, pero la parte proteica es diferente: la hemoglobina humana es un tetrámero de cuatro subunidades que transporta O₂ en los eritrocitos; la leghemoglobina es un monómero que regula el O₂ en los nódulos de las raíces. La semejanza estructural refleja un antepasado evolutivo común, no una identidad funcional. Porque su grupo hemo produce, al calentarse, las mismas reacciones químicas que el hemo de la carne animal: reacciones de Maillard y oxidación de lípidos que generan los aromas, sabores y el tono parduzco de la carne cocinada. La leghemoglobina aporta esas propiedades sensoriales sin necesidad de carne. Sí. Son pequeños abultamientos de pocos milímetros en las raíces, y al cortarlos se aprecia un interior rosado o rojizo —el color de la leghemoglobina oxigenada—. Un nódulo blanquecino o verdoso por dentro indica que la simbiosis no está activa o que el nódulo ha envejecido. Si desea profundizar en conceptos asociados a la leghemoglobina, puede consultar las siguientes definiciones del Diccionario médico:Qué es la leghemoglobina
Papel en la fijación biológica de nitrógeno
Estructura molecular y relación con otras globinas
La leghemoglobina en la industria alimentaria
Preguntas frecuentes
¿De dónde viene el nombre "leghemoglobina"?
¿La leghemoglobina es lo mismo que la hemoglobina?
¿Por qué se usa la leghemoglobina en hamburguesas vegetales?
¿Los nódulos de las leguminosas son visibles?
Referencias
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