DICCIONARIO MÉDICO
Glicoforina
Las glicoforinas son una familia de glicoproteínas transmembrana presentes en la superficie de los eritrocitos humanos. Ricas en ácido siálico, proporcionan la mayor parte de la carga eléctrica negativa del glóbulo rojo, lo que impide la agregación entre células y facilita el tránsito por los capilares más estrechos. La más abundante, la glicoforina A, porta los antígenos del sistema de grupo sanguíneo MN. El nombre procede del griego γλυκύς (glykýs, "dulce") y φέρειν (phérein, "llevar"), de modo que glicoforina equivale a "portadora de azúcares". La denominación describe bien su rasgo más llamativo: el segmento extracelular de la molécula está densamente cubierto de cadenas de oligosacáridos, tanto unidas a residuos de serina y treonina (O-glicosilación) como a residuos de asparagina (N-glicosilación). Esa abundancia de azúcares hace que las glicoforinas sobresalgan de la membrana celular como antenas glucídicas, contribuyendo de forma decisiva al glicocálix del eritrocito. Se han identificado cuatro miembros principales en la familia, designados con las letras A, B, C y D. Una quinta glicoforina, la E, se expresa en cantidades muy reducidas y se conoce peor. Cada una tiene características estructurales propias, pero todas comparten la arquitectura general: un dominio extracelular glicosilado, un único segmento hidrófobo que atraviesa la bicapa lipídica y un dominio citoplásmico corto que interactúa con el esqueleto de la membrana. La glicoforina A (GYPA, CD235a) es, con diferencia, la más abundante: cada eritrocito contiene aproximadamente un millón de copias. Su gen se localiza en el cromosoma 4. En el extremo amino-terminal de la molécula, la posición de dos aminoácidos concretos (residuos 1 y 5) determina si el eritrocito presenta el antígeno M o el antígeno N, las dos variantes del sistema de grupo sanguíneo MN descrito por Karl Landsteiner y Philip Levine en 1927. Más allá de su importancia serológica, la glicoforina A funciona como receptor involuntario para varios patógenos. Plasmodium falciparum, el agente de la forma más grave de paludismo, utiliza la proteína EBA-175 del merozoíto para unirse específicamente a la glicoforina A del eritrocito e invadirlo. También algunos virus, entre ellos ciertos subtipos del virus de la gripe y el virus de la hepatitis A, reconocen residuos de ácido siálico en la glicoforina A para adherirse a la superficie del glóbulo rojo. La glicoforina C (GYPC) tiene un papel diferente al de la A. Su dominio citoplásmico se une a la proteína 4.1R, un componente del citoesqueleto submembranoso, y esa interacción refuerza el anclaje entre la bicapa lipídica y la red de espectrina-actina que da forma al eritrocito. Cuando la glicoforina C está ausente o es defectuosa, el glóbulo rojo pierde parte de su capacidad de deformarse sin romperse, lo que se traduce en una fragilidad mecánica aumentada. También la glicoforina C sirve como punto de entrada para P. falciparum, aunque a través de una vía de invasión distinta que emplea la proteína parasitaria EBA-140 (baebl). La existencia de varias rutas de invasión independientes, cada una ligada a una glicoforina diferente, explica en parte por qué el parásito del paludismo resulta tan difícil de bloquear con una única estrategia. En hematología, la detección de glicoforina A mediante anticuerpos anti-CD235a se emplea para confirmar que una célula pertenece a la línea eritroide. Esto resulta útil en el estudio de las leucemias agudas, cuando es necesario determinar si las células malignas proceden de precursores eritroides (eritroleucemia) o de otras líneas celulares. La expresión de la glicoforina A es muy restringida: aparece desde las fases tempranas de la diferenciación eritroide y se mantiene en el eritrocito maduro, pero prácticamente no se detecta en otros tipos celulares. Las glicoforinas, junto con la proteína de banda 3 y los glicolípidos, forman el glicocálix propio del glóbulo rojo. Las cadenas de ácido siálico de las glicoforinas aportan la mayor parte de la carga negativa superficial que impide que los eritrocitos se adhieran entre sí o a la pared de los vasos. Depende del contexto. Los anticuerpos anti-M y anti-N son generalmente de tipo IgM, activos a baja temperatura y rara vez causan reacciones transfusionales graves. Su relevancia mayor está en medicina forense, en estudios de paternidad previos a la era del ADN, y en la investigación genética de poblaciones. La forma consagrada en la nomenclatura bioquímica es "glicoforina", con i, siguiendo la raíz griega original. La variante con u ("glucoforina") apenas se emplea en la literatura científica.Qué es la glicoforina
Glicoforina A y el sistema de grupo sanguíneo MN
Glicoforina C y estabilidad de la membrana
La glicoforina como marcador de linaje eritroide
Preguntas frecuentes
¿Qué relación tiene la glicoforina con el glicocálix del eritrocito?
¿Por qué tiene importancia clínica el sistema MN?
¿Se llama "glicoforina" o "glucoforina"?
Referencias
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Infografías realizadas con https://BioRender.com
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