DICCIONARIO MÉDICO
Adenosintrifosfatasa (ATPasa)
Las ATPasas (adenosintrifosfatasas) son un grupo heterogéneo de enzimas que catalizan la hidrólisis del ATP en ADP y fosfato inorgánico. La energía liberada en esa reacción se acopla a funciones mecánicas o de transporte que la célula no podría realizar de forma espontánea: bombeo de iones, contracción muscular, síntesis de proteínas o movimiento de orgánulos a lo largo del citoesqueleto. El nombre adenosintrifosfatasa sigue la convención enzimática clásica: al sustrato (adenosina trifosfato) se le añade el sufijo -asa, que en bioquímica identifica una enzima. En la nomenclatura de la Comisión de Enzimas (EC), la reacción genérica pertenece a la clase de las hidrolasas que actúan sobre enlaces ácido-anhídrido de fosfatos. Pero el término ATPasa, tal como se emplea en fisiología y en clínica, no se refiere a una sola proteína, sino a una familia extensa de enzimas que comparten la capacidad de romper el enlace fosfoanhídrido terminal del ATP y convertir esa energía química en trabajo. Jens Christian Skou identificó en 1957 la primera ATPasa de transporte iónico en membranas de nervio de cangrejo: la bomba Na⁺/K⁺. El hallazgo le valió el Premio Nobel de Química en 1997, cuarenta años después de la publicación original, y abrió la puerta al estudio de todo un repertorio de transportadores activos dependientes de ATP. ATPasas de tipo P. Forman un intermediario fosforilado durante el ciclo catalítico: un residuo de aspartato de la propia enzima recibe transitoriamente el fosfato terminal del ATP. A este grupo pertenecen la Na⁺/K⁺-ATPasa (responsable de mantener el potencial de membrana de las células animales), la Ca²⁺-ATPasa del retículo sarcoplásmico (SERCA, que relaja el músculo al retirar calcio del citoplasma) y la H⁺/K⁺-ATPasa de las células parietales gástricas, cuya actividad genera el medio ácido del estómago. Las ATPasas de tipo V (de vacuolar) acidifican compartimentos intracelulares como lisosomas y endosomas bombeando protones al interior de esas vesículas. No forman intermediario fosforilado y su estructura recuerda a la de la ATP sintasa mitocondrial, de la que probablemente derivan por evolución divergente. Un tercer grupo, las ATPasas de tipo F, corresponde a la propia ATP sintasa mitocondrial y bacteriana. En condiciones fisiológicas normales, esta enzima funciona en sentido inverso al de una ATPasa: utiliza el gradiente de protones para sintetizar ATP en lugar de hidrolizarlo. Sin embargo, cuando el gradiente colapsa, puede operar como ATPasa consumiendo ATP para bombear protones. Existen también las ATPasas de tipo ABC (ATP-binding cassette), implicadas en el transporte de moléculas diversas a través de membranas. Entre ellas se encuentra la glicoproteína P, cuya sobreexpresión en células tumorales confiere resistencia a ciertos compuestos citotóxicos. Técnicamente, sí: puede hidrolizar ATP. Pero en la mitocondria su función habitual es la contraria, fabricar ATP aprovechando el gradiente de protones. Se la clasifica como ATPasa de tipo F y funciona como ATPasa solo cuando el gradiente electroquímico se disipa. Sí. Es la ATPasa de tipo P más estudiada. Cada ciclo catalítico hidroliza una molécula de ATP y transporta tres iones Na⁺ hacia el exterior de la célula y dos iones K⁺ hacia el interior, manteniendo la asimetría iónica necesaria para la excitabilidad nerviosa y muscular. La H⁺/K⁺-ATPasa de las células parietales gástricas bombea protones al interior del lumen del estómago a cambio de iones potasio. Es esa bomba la que genera el pH cercano a 1 del jugo gástrico. Si desea profundizar en conceptos asociados a las ATPasas, puede consultar las siguientes definiciones del Diccionario médico:Qué es una ATPasa
Clasificación por mecanismo
Preguntas frecuentes
¿La ATP sintasa es una ATPasa?
¿La bomba de sodio-potasio es una ATPasa?
¿Qué relación tiene la ATPasa con la secreción ácida del estómago?
Referencias
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