DICCIONARIO MÉDICO
Rodopsina
La rodopsina es el pigmento visual de los bastones de la retina, una proteína fotosensible formada por la unión covalente entre la proteína opsina y el cromóforo 11-cis-retinal, capaz de iniciar la cascada bioquímica que convierte un fotón en una señal nerviosa. El nombre procede del griego ῥόδον (rhódon, rosa) y ὄψις (ópsis, vista), y no alude a ningún parecido con la flor sino al color rosado que adquiere la retina adaptada a la oscuridad antes de exponerse a la luz. Lo acuñó en 1878 el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne, que la había bautizado también como Sehpurpur, púrpura visual, dos años después de que Franz Boll observara por primera vez el fenómeno en la retina de una rana. Desde el punto de vista químico, la rodopsina es una cromoproteína: una proteína incolora, la opsina (en su variante propia de los bastones, llamada también escotopsina), a la que se une mediante una base de Schiff el 11-cis-retinal, un derivado de la vitamina A. Estructuralmente pertenece a la familia de los receptores acoplados a proteína G, con siete hélices que atraviesan la membrana de los discos del segmento externo del bastón. Sobre la opsina en general y sus variantes en los conos existe una entrada propia en este diccionario. Cuando un fotón incide sobre la molécula, el 11-cis-retinal se isomeriza a su forma todo-trans, un cambio de forma que obliga a la opsina a adoptar una conformación activa. Esa conformación activa la proteína transducina, que a su vez activa una fosfodiesterasa encargada de degradar el GMP cíclico del citoplasma. La caída del GMP cíclico cierra los canales catiónicos de la membrana e hiperpolariza la célula, y esa hiperpolarización, no una despolarización como en la mayoría de las neuronas sensoriales, es la señal que finalmente viaja hacia el nervio óptico. La amplificación es enorme. Una sola molécula de rodopsina activada puede poner en marcha varios cientos de moléculas de transducina, lo que basta para cerrar cerca de doscientos canales y explica que el bastón humano pueda responder, en condiciones experimentales, a un único fotón. Ese proceso tiene un reverso necesario: la regeneración posterior del pigmento y el tiempo que tarda el ojo en recuperar la sensibilidad tras un estímulo luminoso intenso, cuestiones que se describen con detalle en la entrada dedicada a la adaptación escotópica. Boll trabajaba en Roma cuando advirtió, en 1876, que la retina de la rana, de un rojo intenso en la oscuridad, se decoloraba por completo bajo la luz solar directa y recuperaba el color al cabo de un rato en penumbra. Murió tres años después, con solo treinta, de tuberculosis, sin haber logrado aislar la sustancia responsable. Fue Kühne quien lo consiguió, extrayendo el pigmento con sales biliares y demostrando que el proceso de decoloración y recuperación era reversible en el tejido vivo. Su rivalidad, apenas disimulada en las publicaciones de la época, no impidió que ambos nombres, visual purple y rodopsina, sobrevivieran juntos hasta hoy. El interés por la rodopsina no se limitó a la fisiología de la visión. Al ser, con diferencia, el receptor acoplado a proteína G más abundante y más fácil de purificar del organismo, se convirtió en el modelo de referencia de toda la familia. En el año 2000, un equipo liderado por Krzysztof Palczewski resolvió su estructura cristalina, la primera de cualquier receptor acoplado a proteína G jamás obtenida, un hito que orientó durante años el diseño de fármacos dirigidos contra esta familia de receptores, la más numerosa entre las dianas farmacológicas actuales. Los bastones solo contienen rodopsina, un único pigmento con un máximo de absorción cercano a los 500 nanómetros que explica su color rosado y su ceguera para los matices. Los conos, responsables de la visión en color, emplean tres pigmentos distintos, las fotopsinas, cuya apoproteína recibe ese nombre precisamente para distinguirla de la escotopsina de los bastones. No es solo cuestión de nombre. El gen que codifica la rodopsina, RHO, se localiza en el cromosoma 3q22.1 y da lugar a una proteína de 348 aminoácidos. En 1990, Thaddeus Dryja y su equipo identificaron en él la primera mutación asociada a una forma hereditaria de ceguera, un cambio puntual conocido como P23H que sigue siendo, más de tres décadas después, una de las causas genéticas más frecuentes de retinosis pigmentaria autosómica dominante. Del griego rhódon, rosa, y ópsis, vista. Lo propuso Wilhelm Kühne en 1878 porque, en la oscuridad, el pigmento tiñe la retina de un rosado intenso que desaparece con la luz. No exactamente. La opsina es la proteína incolora; la rodopsina es el conjunto formado por esa proteína y el retinal que la colorea y la hace sensible a la luz. Toda rodopsina contiene una opsina, pero no toda opsina forma parte de una rodopsina: las de los conos, unidas al mismo cromóforo, reciben el nombre de fotopsinas. Muy poca. Los experimentos clásicos de fisiología visual mostraron que un bastón puede generar una respuesta eléctrica medible tras la absorción de un solo fotón, gracias a la amplificación que introduce la cascada de la transducina. Porque abrió una ventana a una familia de receptores que hasta entonces solo se conocía por su secuencia genética, nunca por su forma tridimensional. Los receptores acoplados a proteína G median la acción de buena parte de los fármacos que se recetan hoy, desde antihistamínicos hasta antipsicóticos, pero purificarlos y cristalizarlos es difícil porque son proteínas de membrana inestables fuera de su entorno lipídico. La rodopsina, presente en enormes cantidades en la retina de la vaca, fue la excepción que permitió resolver el problema técnico. Su estructura, publicada en 2000, sirvió de plantilla para modelar por homología receptores de los que no se disponía de cristal propio. Solo años después, con avances independientes en cristalografía, se consiguieron las primeras estructuras de otros miembros de la misma familia. Las mutaciones en el gen que la codifica son, desde 1990, la causa genética identificada con más frecuencia en las formas de herencia autosómica dominante de esta enfermedad, aunque no la única.Qué es la rodopsina
Mecanismo de fototransducción
Historia del descubrimiento
Clasificación y diferenciación
Preguntas frecuentes
¿De dónde viene el nombre rodopsina?
¿Es lo mismo la rodopsina que la opsina?
¿Cuánta luz necesita un bastón para reaccionar?
¿Por qué fue tan importante la estructura de la rodopsina para la farmacología?
¿Qué relación tiene con la retinosis pigmentaria?
Referencias
Entradas relacionadas
Infografías realizadas con https://BioRender.com
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