Oxigenasa

Qué es la oxigenasa

El nombre nace de la unión entre «oxígeno» y el sufijo «-asa», que en la nomenclatura bioquímica identifica de forma sistemática a cualquier enzima. Bajo esa etiqueta se agrupa un conjunto de proteínas capaces de catalizar la incorporación de oxígeno molecular (O2) en un sustrato orgánico, sea este un fármaco, un lípido o una hormona en construcción. Los bioquímicos las clasifican dentro de las oxidorreductasas, con los números de clasificación enzimática EC 1.13 y EC 1.14 según actúen sobre un único donador de electrones o sobre un par de ellos.

Mecanismo: monooxigenasas y dioxigenasas

Dos mecanismos reparten el trabajo. Las monooxigenasas toman una sola molécula de O2 y distribuyen sus átomos de forma desigual: uno queda fijado al sustrato como grupo hidroxilo, el otro se reduce a agua con ayuda de un cofactor como el NADH o el NADPH. Nada de eso ocurre en las dioxigenasas, que fijan los dos átomos de oxígeno en la molécula que transforman y no generan agua en el proceso.

La mayoría de estas enzimas necesitan un metal en su centro activo -habitualmente hierro, a veces cobre- que actúa como intermediario en la transferencia de electrones; sin él, el oxígeno molecular, poco reactivo por sí mismo, no lograría romperse con la facilidad necesaria para insertarse en el sustrato.

El grupo se definió como tal en 1955, cuando dos equipos llegaron a la misma conclusión por caminos separados: el del bioquímico japonés Osamu Hayaishi y el del estadounidense Howard Mason. Ambos describieron, de forma independiente, enzimas capaces de introducir oxígeno atmosférico en compuestos orgánicos, un hallazgo que obligó a revisar buena parte de lo que se sabía sobre el metabolismo oxidativo.

Diferenciación con las oxidasas

No conviene confundirlas con las oxidasas. Estas últimas también usan oxígeno molecular, pero solo como aceptor final de electrones: lo reducen a agua o a peróxido de hidrógeno sin que ningún átomo del gas termine incorporado en la molécula que oxidan. La citocromo c oxidasa de la cadena respiratoria mitocondrial es el ejemplo más conocido de esta segunda familia. La oxigenasa, por el contrario, deja su firma química -uno o dos átomos de oxígeno- grabada en el propio sustrato.

Clasificación y ejemplos en el organismo humano

El repertorio humano incluye enzimas muy dispares en función y ubicación. Los citocromos P450, monooxigenasas hepáticas, participan en la biotransformación de fármacos y en la síntesis de esteroides. La ciclooxigenasa y la lipoxigenasa, ambas dioxigenasas, inician la cascada que transforma el ácido araquidónico en prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos, con funciones muy distintas entre sí que se detallan en sus propias entradas de este diccionario. La hemo oxigenasa degrada el grupo hemo liberado por los glóbulos rojos envejecidos, un paso previo a la formación de bilirrubina.

Fuera del organismo humano, muchas oxigenasas bacterianas cumplen una función distinta: descomponen compuestos aromáticos difíciles de degradar, como el bifenilo o los hidrocarburos policíclicos, un proceso que ha despertado interés en la biorremediación de suelos contaminados.

Relevancia médica y biotecnológica

Su papel en la activación o desactivación de fármacos, en la síntesis de mediadores inflamatorios y en la degradación de sustancias ambientales convierte a las oxigenasas en diana habitual de la investigación farmacológica. En biotecnología industrial se emplean para sintetizar compuestos complejos con una selectividad que la química de síntesis clásica rara vez alcanza.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene el nombre?

Del griego. La raíz «oxi-» remite al oxígeno que la enzima maneja, y el sufijo «-asa» es la terminación estándar para nombrar enzimas. Combinados, forman un nombre que describe exactamente su función.

¿Todas las oxigenasas hacen lo mismo?

No. Cada una actúa sobre un sustrato distinto y en una vía metabólica distinta: unas participan en la síntesis hormonal, otras en la detoxificación hepática, otras en la respuesta inflamatoria. Lo único que comparten es el mecanismo de incorporación del oxígeno, no la función biológica final.

¿Qué diferencia hay entre monooxigenasa y dioxigenasa?

La monooxigenasa reparte los dos átomos del oxígeno molecular entre el sustrato y el agua; la dioxigenasa los coloca ambos en el sustrato. Un ejemplo cotidiano: el citocromo P450 que metaboliza buena parte de los medicamentos es una monooxigenasa.

¿Se pueden fabricar oxigenasas fuera del cuerpo humano?

Sí, y de hecho es un campo de investigación activo. La industria biotecnológica utiliza oxigenasas bacterianas y fúngicas para introducir grupos hidroxilo en moléculas complejas con una precisión que los métodos químicos convencionales no igualan con facilidad. El reto principal no es la actividad catalítica en sí, sino la estabilidad de estas enzimas fuera de su entorno celular natural, donde pierden actividad con rapidez.

¿Cuándo se identificaron por primera vez?

En 1955, gracias a dos investigaciones independientes: la de Osamu Hayaishi, en Japón, y la de Howard Mason, en Estados Unidos. Antes de esa fecha se sospechaba que existían enzimas de este tipo, pero nadie había demostrado el mecanismo con la claridad que aportaron esos dos trabajos.

Referencias

1. Wikipedia. Oxigenasa.
2. LibreTexts Español. Monooxigenasas.
3. LibreTexts Español. Oxigenasas.
4. Carrillo-Campos, Javier. TIP Revista Especializada en Ciencias Químico-Biológicas. Estructura y función de las oxigenasas tipo Rieske/mononuclear.