Catalasa

Qué es la catalasa

Su nombre procede del verbo griego καταλύειν (katalýein, "disolver, descomponer") y el sufijo -asa, que en bioquímica designa las enzimas. La observación de que ciertos tejidos generaban burbujas al contacto con el peróxido de hidrógeno se remonta a las primeras décadas del siglo XIX, pero fue Oscar Loew quien en 1901 acuñó el término "catalasa" al demostrar que esa actividad era atribuible a una proteína específica, presente tanto en tejidos animales como vegetales.

Desde el punto de vista estructural, la catalasa humana es un homotetrámero: cuatro subunidades idénticas, cada una con un grupo hemo (protoporfirina IX de hierro) en su centro activo. El gen que la codifica, CAT, se localiza en el cromosoma 11p13. Cada subunidad contiene también una molécula de NADPH unida, que estabiliza la enzima y previene la formación de un intermediario inactivo durante la catálisis.

Mecanismo catalítico y cinética

La reacción que cataliza la catalasa es, en esencia, una dismutación del peróxido de hidrógeno: dos moléculas de H₂O₂ se convierten en dos de agua y una de oxígeno (2 H₂O₂ → 2 H₂O + O₂). El proceso ocurre en dos pasos. Primero, una molécula de H₂O₂ oxida el hierro del grupo hemo, pasando de Fe³⁺ a un intermediario denominado compuesto I. A continuación, una segunda molécula de H₂O₂ reduce ese intermediario y regenera la enzima nativa, liberando agua y oxígeno.

Lo llamativo es la velocidad. Una sola molécula de catalasa puede procesar varios millones de moléculas de H₂O₂ por segundo, lo que la sitúa entre las enzimas con mayor número de recambio conocido. Esa eficiencia tiene un precio: su afinidad por el sustrato es relativamente baja, lo que significa que trabaja mejor cuando la concentración de peróxido es elevada. Ante niveles bajos de H₂O₂, otras enzimas como la glutatión peroxidasa asumen un papel proporcionalmente mayor.

Distribución tisular y papel fisiológico

La actividad catalasa varía considerablemente entre tejidos. El hígado y el riñón presentan las concentraciones más altas, lo cual guarda relación con su intensa actividad metabólica y con la abundancia de peroxisomas en los hepatocitos y las células tubulares renales. Los eritrocitos también contienen cantidades sustanciales, necesarias para proteger la hemoglobina de la oxidación que provocaría la acumulación de peróxido en un entorno tan rico en oxígeno.

Más allá de su función como eliminadora de H₂O₂, la catalasa posee actividad peroxidasa: puede utilizar el peróxido de hidrógeno para oxidar sustratos como el metanol, el etanol o el ácido fórmico. Esta segunda función es relevante en el hígado, donde contribuye a la oxidación del etanol ingerido en la dieta, aunque la alcohol deshidrogenasa sigue siendo la vía principal.

Acatalasia: la enfermedad de Takahara

En 1948, el otorrinolaringólogo japonés Shigeo Takahara describió un hallazgo inesperado: al aplicar peróxido de hidrógeno sobre úlceras orales de ciertos pacientes, la solución no producía el burbujeo habitual. La sangre de esos individuos carecía de actividad catalasa detectable. Takahara había descubierto la acatalasemia o acatalasia, una enfermedad hereditaria autosómica recesiva causada por mutaciones en el gen CAT.

Tiene una prevalencia particularmente alta en Japón (aproximadamente 2 de cada 100 000 habitantes) y se ha descrito también en Suiza, Hungría e Israel. Las manifestaciones clínicas se limitan en la mayoría de los casos a úlceras orales recurrentes y enfermedad periodontal precoz, aunque muchos portadores homocigotos permanecen asintomáticos. La forma con gangrena oral recibe el nombre de enfermedad de Takahara en sentido estricto.

Preguntas frecuentes

¿De dónde viene la palabra "catalasa"?

Del griego καταλύειν (katalýein, "descomponer") y el sufijo -asa, propio de las enzimas. El nombre lo propuso Oscar Loew en 1901 al identificar la proteína responsable de degradar el peróxido de hidrógeno en tejidos vivos.

¿Por qué burbujea el agua oxigenada al contacto con una herida?

Porque las células dañadas liberan catalasa al medio, y esta descompone el peróxido de hidrógeno del agua oxigenada en agua y oxígeno gaseoso. Las burbujas son ese oxígeno.

¿Qué relación tiene la catalasa con el envejecimiento?

La actividad catalasa disminuye con la edad en varios tejidos, lo que contribuye a un aumento del estrés oxidativo. Se ha propuesto que esa reducción participa en el encanecimiento del cabello, ya que la acumulación de H₂O₂ en el folículo piloso puede dañar los melanocitos, pero esta hipótesis sigue siendo objeto de investigación.

¿Es lo mismo catalasa que peroxidasa?

Estrictamente, no. La catalasa descompone el H₂O₂ usando otra molécula de H₂O₂ como donante de electrones (función catalítica), mientras que las peroxidasas utilizan otros sustratos orgánicos. Dicho esto, la catalasa puede actuar también como peroxidasa en determinadas condiciones, lo que hace que la frontera funcional no sea tan nítida como la clasificación sugiere.

Referencias

1. Revista Cubana de Investigaciones Biomédicas. Enzimas que participan como barreras fisiológicas para eliminar los radicales libres: II. Catalasa.
2. OMIM (Online Mendelian Inheritance in Man). Acatalasemia (614097).
3. Revista de Nefrología (SciELO España). Efecto de la enzima antioxidante catalasa en la calcificación vascular y desmineralización ósea.
4. Real Academia Española. Diccionario de la lengua española: catalasa.